Avaliação do valor diagnóstico e prognóstico do carboidrato L-fucose e das fucosiltransferases 3 e 6 em tumores prostáticos humano
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Data de Publicação: | 2012 |
Tipo de documento: | Dissertação |
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Texto Completo: | https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/18485 |
Resumo: | Câncer é um conjunto de alterações celulares, que leva a uma divisão celular sem controle, podendo invadir tecidos adjacentes através da circulação sanguínea e do sistema linfático. O Câncer de Próstata (CP) é o segundo tumor mais comum entre a população masculina, e é considerado o câncer da terceira idade. A carcinogênese é um mecanismo complexo no qual ocorre mudanças na expressão de proteínas e glicoconjugados. Glicosilação é mediada por glicosiltransferases, enzimas que tem função de inserir resíduos de carboidratos específicos, e é um dos mais importantes processos biológicos pós-tradução de modificações na estrutura final e função de lipídios e proteínas. As fucosiltransferases (FUT) participam da transferência de resíduos de L-fucose, um sacarídeo associado ao câncer e a processos inflamatórios, da GDP-L-fucose. Neste estudo objetivou-se avaliar a expressão dos genes FUT3 e FUT6 através da Imunohistoquímica em Adenocarcinoma Prostático e Hiperplasia Prostática Benigna correlacionando com o padrão de expressão de L-fucose empregando a histoquímica com as lectinas UEA-I (Ulex europaeus) e LTA (Lotus tetragonolobus). As enzimas FUT3 e FUT6 apresentaram-se com uma alta expressão tanto no Adenocarcinoma Prostático como na Hiperplasia Benigna Prostática, principalmente a FUT 6. Os resultados da histoquímica com lectinas mostraram uma baixa distribuição/accessibilidade de L-fucose. Sugere-se que, as enzimas FUT3 e FUT6 possam representar potenciais biomarcadores para avaliar alterações benignas e malignas prostáticas refletindo uma variação no perfil de L-fucose nestes tumores que podem estar associados às suas características biológicas. |
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VASCONCELOS, Juliana Lúcia de AlbuquerqueBELTRÃO, Eduardo Isidoro Carneiro2017-04-04T19:33:58Z2017-04-04T19:33:58Z2012https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/18485ark:/64986/0013000005070Câncer é um conjunto de alterações celulares, que leva a uma divisão celular sem controle, podendo invadir tecidos adjacentes através da circulação sanguínea e do sistema linfático. O Câncer de Próstata (CP) é o segundo tumor mais comum entre a população masculina, e é considerado o câncer da terceira idade. A carcinogênese é um mecanismo complexo no qual ocorre mudanças na expressão de proteínas e glicoconjugados. Glicosilação é mediada por glicosiltransferases, enzimas que tem função de inserir resíduos de carboidratos específicos, e é um dos mais importantes processos biológicos pós-tradução de modificações na estrutura final e função de lipídios e proteínas. As fucosiltransferases (FUT) participam da transferência de resíduos de L-fucose, um sacarídeo associado ao câncer e a processos inflamatórios, da GDP-L-fucose. Neste estudo objetivou-se avaliar a expressão dos genes FUT3 e FUT6 através da Imunohistoquímica em Adenocarcinoma Prostático e Hiperplasia Prostática Benigna correlacionando com o padrão de expressão de L-fucose empregando a histoquímica com as lectinas UEA-I (Ulex europaeus) e LTA (Lotus tetragonolobus). As enzimas FUT3 e FUT6 apresentaram-se com uma alta expressão tanto no Adenocarcinoma Prostático como na Hiperplasia Benigna Prostática, principalmente a FUT 6. Os resultados da histoquímica com lectinas mostraram uma baixa distribuição/accessibilidade de L-fucose. Sugere-se que, as enzimas FUT3 e FUT6 possam representar potenciais biomarcadores para avaliar alterações benignas e malignas prostáticas refletindo uma variação no perfil de L-fucose nestes tumores que podem estar associados às suas características biológicas.Cancer is a set of cellular changes, leading to uncontrolled cell division that may invade surrounding tissues via bloodstream and lymphatic system. Prostate Cancer (PC) is the second most common tumor in men and is considered the cancer of the elderly. Carcinogenesis is a complex mechanism in which changes occur in the expression of proteins and glycoconjugates where glycosylation plays key roles since modulates the carbohydrate moieties in glycoconjugates being one of the most important biological processes of posttranslational modifications in the final structure and function of lipids and proteins. Fucosyltransferases (FUTs) are enzymes that catalyze the transfer of the L-fucose residues, a saccharide which has been linked to cancer and inflammation features, from GDP-Fuc. This study the objective to evaluate the expression of genes FUT 3 and FUT 6 by immunohistochemistry in Prostatic Adenocarcinoma and Benign Prostatic Hyperplasia and to correlates with the expression pattern of L-fucose using lectin histochemistry with UEA-I (Ulex europaeus) and LTA (Lotus tetragonolobus). FUT3 and FUT6 showed a high expression in both prostatic tissues, especially FUT6. The results of lectin histochemistry showed a low distribution/accessibility of L-fucose residues. It is suggested that FUT3 and FUT6 may represent potential biomarkers to evaluate benign and malignant alterations in prostate reflecting a variation in the profile of L-fucose residues in these tumors which can be associated to their biological features.porUniversidade Federal de PernambucoPrograma de Pos Graduacao em Inovacao TerapeuticaUFPEBrasilAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazilhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/openAccessFucosiltransferasesL-fucoseAdenocarcinoma prostáticoHiperplasia prostática benignaFucosyltransferasesProstatic adenocarcinomaBenign prostatic hyperplasiaAvaliação do valor diagnóstico e prognóstico do carboidrato L-fucose e das fucosiltransferases 3 e 6 em tumores prostáticos humanoinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesismestradoreponame:Repositório Institucional da UFPEinstname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)instacron:UFPETHUMBNAIL2012-Dissertação-JulianaVasconcelos.pdf.jpg2012-Dissertação-JulianaVasconcelos.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1251https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/18485/5/2012-Disserta%c3%a7%c3%a3o-JulianaVasconcelos.pdf.jpg719f3ba869b39843cb068ad13ad2bf30MD55ORIGINAL2012-Dissertação-JulianaVasconcelos.pdf2012-Dissertação-JulianaVasconcelos.pdfapplication/pdf1176748https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/18485/1/2012-Disserta%c3%a7%c3%a3o-JulianaVasconcelos.pdfbb96bcabc13f8fef386568e90cfdc033MD51CC-LICENSElicense_rdflicense_rdfapplication/rdf+xml; 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