Separação e adsorção de proteínas por membranas nanoestruturadas de poliestireno
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Data de Publicação: | 2017 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFPE |
Texto Completo: | https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/29919 |
Resumo: | O principal objetivo deste trabalho foi a investigação de membranas de nanoestruturadas de poliestireno (MNPS) como matriz para protocolos de separação de proteínas. As MNPS utilizadas, fabricadas através da técnica de eletrofiação, foram expostas a um tratamento de plasma de ar para permitir sua funcionalização pela inserção de grupos carboxílicos. Examinamos as características químicas, morfológicas e superficiais dessas MNPS, e os parâmetros físico-químicos que mais tiveram influência sobre a adsorção de uma proteína modelo, a Albumina do Soro Bovino (BSA). Para elucidar as propriedades das MNPS, assim como os mecanismos envolvidos entre BSA/MNPS, foram empregadas caracterizações, como microscopia eletrônica de varredura (MEV), espectroscopia de infravermelho com transformada de Fourier (FTIR), quantificação dos COOH pelo método do corante Azul de Toluidina O (TBO), medidas de ângulo de contato, espectroscopia ultravioleta-visível (UV-Vis) e eletroforese. Quando estudada através de MEV, a morfologia das membranas modificadas revelou a presença de nanoestruturas em forma de fibras, com uma porosidade elevada que depende do tempo de exposição ao plasma (0 a 20 min). A análise por FTIR confirmou a incorporação de grupos carboxílicos na superfície das MNPS modificadas, o que é consistente com medidas de ângulo de contato que indicaram o alto grau de hidrofilicidade e, com o método TBO que mostrou a elevada concentração de COOH nas MNPS. Ao estudar a afinidade das membranas carboxiladas pelos grupos amino da BSA, investigamos a variação da capacidade de adsorção das MNPS como função do pH do meio e do tipo de solução tampão utilizada, da concentração inicial de BSA e do tempo de modificação das MNPS pela exposição ao plasma. A análise das soluções de BSA por meio de UV-Vis confirmou a mudança da concentração de proteína no meio, nos permitindo estimar a quantidade de BSA adsorvida pelas MNPS. A maior capacidade de adsorção foi de 55,07 mg/g, para as MNPS submetidas a 14 min de tratamento por plasma e utilizando 500 μL de soluções preparadas com uma concentração inicial de BSA de 3,6 mg.mL⁻¹, em pH 5,0, em meio de 2 M HAc-NaAc (ácido acético-acetato de sódio). Os dados experimentais para a adsorção da BSA pelas MNPS carboxiladas sob estas condições foram bem ajustados pela isoterma de monocamada de Langmuir (R=0,99). As MNPS não só tiveram elevada capacidade de adsorção das moléculas de BSA, mas também foram capazes de liberar a proteína capturada, quando na presença de uma solução básica de 1,5 Tris-HCl (pH 10,0). Finalmente, medidas de eletroforese forneceram evidências de que a estrutura nativa da BSA era mantida após o processo de adsorção/dessorção pelas MNPS revelando peso molecular de 66 kDa. Com base em nossos resultados, e por sua comparação com aqueles relatados em outros trabalhos, os protocolos por nós utilizados aparecem como promissores, com vantagens comparativas associadas com a simplicidade do processo, e com os curtos tempos requeridos para altas taxas de adsorção e de dessorção (5 e 3 min, respectivamente). Sugerimos que essas MNPS modificadas podem se constituir em um promissor material alternativo para a extração de proteínas a partir de amostras biológicas. |
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MONTE, Rubênia Silveirahttp://lattes.cnpq.br/4131598039167223http://lattes.cnpq.br/4505138524062254MELO, Celso Pinto deFALCÃO, Eduardo Henrique LagoMEDINA LLAMAS, Juan Carlos2019-03-29T21:24:58Z2019-03-29T21:24:58Z2017-03-07https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/29919O principal objetivo deste trabalho foi a investigação de membranas de nanoestruturadas de poliestireno (MNPS) como matriz para protocolos de separação de proteínas. As MNPS utilizadas, fabricadas através da técnica de eletrofiação, foram expostas a um tratamento de plasma de ar para permitir sua funcionalização pela inserção de grupos carboxílicos. Examinamos as características químicas, morfológicas e superficiais dessas MNPS, e os parâmetros físico-químicos que mais tiveram influência sobre a adsorção de uma proteína modelo, a Albumina do Soro Bovino (BSA). Para elucidar as propriedades das MNPS, assim como os mecanismos envolvidos entre BSA/MNPS, foram empregadas caracterizações, como microscopia eletrônica de varredura (MEV), espectroscopia de infravermelho com transformada de Fourier (FTIR), quantificação dos COOH pelo método do corante Azul de Toluidina O (TBO), medidas de ângulo de contato, espectroscopia ultravioleta-visível (UV-Vis) e eletroforese. Quando estudada através de MEV, a morfologia das membranas modificadas revelou a presença de nanoestruturas em forma de fibras, com uma porosidade elevada que depende do tempo de exposição ao plasma (0 a 20 min). A análise por FTIR confirmou a incorporação de grupos carboxílicos na superfície das MNPS modificadas, o que é consistente com medidas de ângulo de contato que indicaram o alto grau de hidrofilicidade e, com o método TBO que mostrou a elevada concentração de COOH nas MNPS. Ao estudar a afinidade das membranas carboxiladas pelos grupos amino da BSA, investigamos a variação da capacidade de adsorção das MNPS como função do pH do meio e do tipo de solução tampão utilizada, da concentração inicial de BSA e do tempo de modificação das MNPS pela exposição ao plasma. A análise das soluções de BSA por meio de UV-Vis confirmou a mudança da concentração de proteína no meio, nos permitindo estimar a quantidade de BSA adsorvida pelas MNPS. A maior capacidade de adsorção foi de 55,07 mg/g, para as MNPS submetidas a 14 min de tratamento por plasma e utilizando 500 μL de soluções preparadas com uma concentração inicial de BSA de 3,6 mg.mL⁻¹, em pH 5,0, em meio de 2 M HAc-NaAc (ácido acético-acetato de sódio). Os dados experimentais para a adsorção da BSA pelas MNPS carboxiladas sob estas condições foram bem ajustados pela isoterma de monocamada de Langmuir (R=0,99). As MNPS não só tiveram elevada capacidade de adsorção das moléculas de BSA, mas também foram capazes de liberar a proteína capturada, quando na presença de uma solução básica de 1,5 Tris-HCl (pH 10,0). Finalmente, medidas de eletroforese forneceram evidências de que a estrutura nativa da BSA era mantida após o processo de adsorção/dessorção pelas MNPS revelando peso molecular de 66 kDa. Com base em nossos resultados, e por sua comparação com aqueles relatados em outros trabalhos, os protocolos por nós utilizados aparecem como promissores, com vantagens comparativas associadas com a simplicidade do processo, e com os curtos tempos requeridos para altas taxas de adsorção e de dessorção (5 e 3 min, respectivamente). Sugerimos que essas MNPS modificadas podem se constituir em um promissor material alternativo para a extração de proteínas a partir de amostras biológicas.CNPqThe main objective of this dissertation was the investigation of nanostructured polystyrene membranes (MNPS) as matrix for separation protocols of proteins. The membranes used were manufactured by the electrospinning technique, were exposed to an air plasma treatment to allow their functionalization by the insertion of carboxylic groups. We examined the chemical, morphological and surface characteristics of these membranes, and the physicochemical parameters that most influenced the adsorption of a model protein, Bovine Serum Albumin (BSA). In order to elucidate the properties of the MNPS, as well as the mechanisms involved in the BSA/MNPS interaction, characterization were employed, such as Scanning Electron Microscopy (SEM), Fourier Transform Infrared Spectroscopy (FTIR), COOH quantification by Toluidide O (TBO) dye, contact angle measurements, ultraviolet-visible (UV-Vis) spectroscopy and electrophoresis. When studied through SEM, the morphology of the modified membranes revealed the presence of nanostructures in the form of fibers, and exhibit a high porosity that depended on the time of exposure to the plasma (0-20 min). FTIR analysis confirmed the incorporation of carboxyl groups on the surface of the modified MNPS, a result that is consistent with contact angle measurements indicated the high degree of hydrophilicity and with the TBO method that showed the high concentration of COOH in the MNPS. In studying the affinity of the carboxylated membranes for the amino groups of the BSA, we investigated the variation of the adsorption capacity of the MNPS as a function of the pH of the medium and the type of buffer used, the initial concentration of BSA and the time of modification of the MNPS by plasma exposure. Analysis of the BSA solutions by UV-VIS confirmed the change in protein concentration in the medium, allowing us to estimate the amount of BSA adsorbed by the carboxylated membranes. The highest adsorption capacity found was 55.07 mg/g, for the MNPS submitted to 14 min of plasma treatment and solutions prepared using an initial BSA concentration of 3.6 mg.mL⁻¹ at pH 5.0 in 2M HAc-NaAc medium (acetic acid-sodium acetate). The experimental data obtained for the adsorption of BSA by the carboxylated MNPS under these conditions were well adjusted by the Langmuir monolayer isotherm (R=0.99). The MNPS not only had high adsorption capacity of the BSA molecules, but were also were able to liberate the captured protein, when in the presence of a basic solution of 1.5 Tris-HCl (pH 10.0). Finally, electrophoresis measurements provided evidence that the native structure of BSA was maintained after of the adsorption/desorption process by the MNPS revealing molecular weight of 66 kDa. Based on our results, and based on the comparison of them with others reported in the literature, the protocols we use appear to be promising, with comparative advantages associated with the simplicity of the process and with the short times obtained for high adsorption and desorption rates (5 and 3 minutes, respectively). We suggest that these modified MNPS may be a promising alternative material for the extraction of proteins from biological samples.porUniversidade Federal de PernambucoPrograma de Pos Graduacao em Ciencia de MateriaisUFPEBrasilAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazilhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/openAccessCiência de MateriaisEletrofiaçãoMembranas porosasSeparação e adsorção de proteínas por membranas nanoestruturadas de poliestirenoinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesismestradoreponame:Repositório Institucional da UFPEinstname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)instacron:UFPETHUMBNAILDISSERTAÇÃO Rubênia Silveira Monte.pdf.jpgDISSERTAÇÃO Rubênia Silveira Monte.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1263https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/29919/5/DISSERTA%c3%87%c3%83O%20Rub%c3%aania%20Silveira%20Monte.pdf.jpgd709f2dd4441c6e801f2eb8554f90411MD55ORIGINALDISSERTAÇÃO Rubênia Silveira Monte.pdfDISSERTAÇÃO Rubênia Silveira Monte.pdfapplication/pdf4479407https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/29919/1/DISSERTA%c3%87%c3%83O%20Rub%c3%aania%20Silveira%20Monte.pdf4c5d79a7609836da417e721a3801fc01MD51CC-LICENSElicense_rdflicense_rdfapplication/rdf+xml; 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