Imobilização de enzimas em compósitos à base de polianilina

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: CARAMORI, Samantha Salomão
Data de Publicação: 2007
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFPE
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Texto Completo: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/2119
Resumo: Neste trabalho são relatados os resultados obtidos na síntese, caracterização e aplicação de discos de álcool polivinílico-glutaraldeídopolianilina- glutaraldeído (PVAG-PANIG) como suporte para imobilização das enzimas peroxidase (EC 1.11.1.7) e tripsina (EC 3.4.21.4). A produção dos discos do compósito foi obtida pelo gotejamento de uma solução de álcool polivinílico 2% (p/v) e glutaraldeído 3,6 % (v/v) sobre poços de uma microplaca contendo 120 μL de HCl 3,0 mol LP -1 P, posteriormente, seguido pela síntese química de polianilina sobre a superfície dos discos, utilizando persulfato de amônio como agente oxidante, e pela ativação do compósito com glutaraldeído 2,5% (v/v). A composição do suporte PVAG-PANIG foi investigada mediante análises por espectros de infravermelho de transmitância e absorção por UVvisível e análise termogravimétrica. A superfície do material foi observada em microscopia eletrônica de varredura e em estudos de porosidade pela técnica de adsorção/desorção de nitrogênio e as propriedades condutimétricas foram obtidas utilizando o método padrão de quatro pontas. O compósito apresentou alta hidrofilicidade, baixa porosidade e baixa condutividade elétrica a temperatura ambiente. A imobilização de peroxidase resultou num derivado capaz de remover compostos fenólicos semelhantemente à ação executada pela enzima nativa, com a vantagem da sua reutilização por sete vezes consecutivas. O disco de PVAG-PANIG-tripsina foi capaz de hidrolisar caseína continuamente, produzindo peptídeos de tamanhos diversos.
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A produção dos discos do compósito foi obtida pelo gotejamento de uma solução de álcool polivinílico 2% (p/v) e glutaraldeído 3,6 % (v/v) sobre poços de uma microplaca contendo 120 μL de HCl 3,0 mol LP -1 P, posteriormente, seguido pela síntese química de polianilina sobre a superfície dos discos, utilizando persulfato de amônio como agente oxidante, e pela ativação do compósito com glutaraldeído 2,5% (v/v). A composição do suporte PVAG-PANIG foi investigada mediante análises por espectros de infravermelho de transmitância e absorção por UVvisível e análise termogravimétrica. A superfície do material foi observada em microscopia eletrônica de varredura e em estudos de porosidade pela técnica de adsorção/desorção de nitrogênio e as propriedades condutimétricas foram obtidas utilizando o método padrão de quatro pontas. O compósito apresentou alta hidrofilicidade, baixa porosidade e baixa condutividade elétrica a temperatura ambiente. 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O disco de PVAG-PANIG-tripsina foi capaz de hidrolisar caseína continuamente, produzindo peptídeos de tamanhos diversos.porUniversidade Federal de PernambucoAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazilhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/openAccessMobilizaçãoÁlcool polivinílicoPolianilinaPeroxidaseTripsinaImobilização de enzimas em compósitos à base de polianilinainfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisreponame:Repositório Institucional da UFPEinstname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)instacron:UFPEORIGINALarquivo5247_1.pdfapplication/pdf1165059https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/2119/1/arquivo5247_1.pdf9c567a374ca895213d958b48c86f895fMD51LICENSElicense.txttext/plain1748https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/2119/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52TEXTarquivo5247_1.pdf.txtarquivo5247_1.pdf.txtExtracted texttext/plain151726https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/2119/3/arquivo5247_1.pdf.txtca15e614cf3eacb551c22c8ddab76987MD53THUMBNAILarquivo5247_1.pdf.jpgarquivo5247_1.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1263https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/2119/4/arquivo5247_1.pdf.jpgf64d85d9a788fdd510cfe56c99d0a81eMD54123456789/21192019-10-25 02:41:17.309oai:repositorio.ufpe.br:123456789/2119Tk9URTogUExBQ0UgWU9VUiBPV04gTElDRU5TRSBIRVJFClRoaXMgc2FtcGxlIGxpY2Vuc2UgaXMgcHJvdmlkZWQgZm9yIGluZm9ybWF0aW9uYWwgcHVycG9zZXMgb25seS4KCk5PTi1FWENMVVNJVkUgRElTVFJJQlVUSU9OIExJQ0VOU0UKCkJ5IHNpZ25pbmcgYW5kIHN1Ym1pdHRpbmcgdGhpcyBsaWNlbnNlLCB5b3UgKHRoZSBhdXRob3Iocykgb3IgY29weXJpZ2h0Cm93bmVyKSBncmFudHMgdG8gRFNwYWNlIFVuaXZlcnNpdHkgKERTVSkgdGhlIG5vbi1leGNsdXNpdmUgcmlnaHQgdG8gcmVwcm9kdWNlLAp0cmFuc2xhdGUgKGFzIGRlZmluZWQgYmVsb3cpLCBhbmQvb3IgZGlzdHJpYnV0ZSB5b3VyIHN1Ym1pc3Npb24gKGluY2x1ZGluZwp0aGUgYWJzdHJhY3QpIHdvcmxkd2lkZSBpbiBwcmludCBhbmQgZWxlY3Ryb25pYyBmb3JtYXQgYW5kIGluIGFueSBtZWRpdW0sCmluY2x1ZGluZyBidXQgbm90IGxpbWl0ZWQgdG8gYXVkaW8gb3IgdmlkZW8uCgpZb3UgYWdyZWUgdGhhdCBEU1UgbWF5LCB3aXRob3V0IGNoYW5naW5nIHRoZSBjb250ZW50LCB0cmFuc2xhdGUgdGhlCnN1Ym1pc3Npb24gdG8gYW55IG1lZGl1bSBvciBmb3JtYXQgZm9yIHRoZSBwdXJwb3NlIG9mIHByZXNlcnZhdGlvbi4KCllvdSBhbHNvIGFncmVlIHRoYXQgRFNVIG1heSBrZWVwIG1vcmUgdGhhbiBvbmUgY29weSBvZiB0aGlzIHN1Ym1pc3Npb24gZm9yCnB1cnBvc2VzIG9mIHNlY3VyaXR5LCBiYWNrLXVwIGFuZCBwcmVzZXJ2YXRpb24uCgpZb3UgcmVwcmVzZW50IHRoYXQgdGhlIHN1Ym1pc3Npb24gaXMgeW91ciBvcmlnaW5hbCB3b3JrLCBhbmQgdGhhdCB5b3UgaGF2ZQp0aGUgcmlnaHQgdG8gZ3JhbnQgdGhlIHJpZ2h0cyBjb250YWluZWQgaW4gdGhpcyBsaWNlbnNlLiBZb3UgYWxzbyByZXByZXNlbnQKdGhhdCB5b3VyIHN1Ym1pc3Npb24gZG9lcyBub3QsIHRvIHRoZSBiZXN0IG9mIHlvdXIga25vd2xlZGdlLCBpbmZyaW5nZSB1cG9uCmFueW9uZSdzIGNvcHlyaWdodC4KCklmIHRoZSBzdWJtaXNzaW9uIGNvbnRhaW5zIG1hdGVyaWFsIGZvciB3aGljaCB5b3UgZG8gbm90IGhvbGQgY29weXJpZ2h0LAp5b3UgcmVwcmVzZW50IHRoYXQgeW91IGhhdmUgb2J0YWluZWQgdGhlIHVucmVzdHJpY3RlZCBwZXJtaXNzaW9uIG9mIHRoZQpjb3B5cmlnaHQgb3duZXIgdG8gZ3JhbnQgRFNVIHRoZSByaWdodHMgcmVxdWlyZWQgYnkgdGhpcyBsaWNlbnNlLCBhbmQgdGhhdApzdWNoIHRoaXJkLXBhcnR5IG93bmVkIG1hdGVyaWFsIGlzIGNsZWFybHkgaWRlbnRpZmllZCBhbmQgYWNrbm93bGVkZ2VkCndpdGhpbiB0aGUgdGV4dCBvciBjb250ZW50IG9mIHRoZSBzdWJtaXNzaW9uLgoKSUYgVEhFIFNVQk1JU1NJT04gSVMgQkFTRUQgVVBPTiBXT1JLIFRIQVQgSEFTIEJFRU4gU1BPTlNPUkVEIE9SIFNVUFBPUlRFRApCWSBBTiBBR0VOQ1kgT1IgT1JHQU5JWkFUSU9OIE9USEVSIFRIQU4gRFNVLCBZT1UgUkVQUkVTRU5UIFRIQVQgWU9VIEhBVkUKRlVMRklMTEVEIEFOWSBSSUdIVCBPRiBSRVZJRVcgT1IgT1RIRVIgT0JMSUdBVElPTlMgUkVRVUlSRUQgQlkgU1VDSApDT05UUkFDVCBPUiBBR1JFRU1FTlQuCgpEU1Ugd2lsbCBjbGVhcmx5IGlkZW50aWZ5IHlvdXIgbmFtZShzKSBhcyB0aGUgYXV0aG9yKHMpIG9yIG93bmVyKHMpIG9mIHRoZQpzdWJtaXNzaW9uLCBhbmQgd2lsbCBub3QgbWFrZSBhbnkgYWx0ZXJhdGlvbiwgb3RoZXIgdGhhbiBhcyBhbGxvd2VkIGJ5IHRoaXMKbGljZW5zZSwgdG8geW91ciBzdWJtaXNzaW9uLgo=Repositório InstitucionalPUBhttps://repositorio.ufpe.br/oai/requestattena@ufpe.bropendoar:22212019-10-25T05:41:17Repositório Institucional da UFPE - Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)false
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