Análise proteômica de carcinomas primários de mama

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Kaviski, Rodrigo
Data de Publicação: 2010
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFPR
Texto Completo: http://hdl.handle.net/1884/39261
Resumo: Orientador : Prof. Dr. Iglenir João Cavalli
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spelling Kaviski, RodrigoRibeiro, Enilze Maria de Souza Fonseca, 1958-Universidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Programa de Pós-Graduação em GenéticaCavalli, Iglenir João2015-11-10T14:19:07Z2015-11-10T14:19:07Z2010http://hdl.handle.net/1884/39261Orientador : Prof. Dr. Iglenir João CavalliCo-orientadora : Profª Drª Enilze Maria de Souza Fonseca RibeiroDissertação (mestrado) - Universidade Federal do Paraná, Setor de Ciências Biológicas, Programa de Pós-Graduação em Genética. Defesa: Curitiba, 30/04/2015Inclui referênciasÁrea de concentraçãoResumo: O câncer é resultante do acúmulo de alterações genéticas e epigenéticas que ocorrem em genes que atuam no controle do ciclo celular desencadeando uma proliferação celular desordenada. O câncer de mama é o segundo mais frequente no mundo e o mais comum entre as mulheres, apresentando alta mortalidade, principalmente devido à detecção tardia da doença. A tumorigênese mamária é um evento extremamente complexo que envolve múltiplos fatores, incluindo hormônios e agentes físicos, químicos e ambientais. Diferentes proteínas podem estar envolvidas no processo, sendo super expressas ou sub-expressas, conduzindo a funções celulares distintas. A metodologia proteômica possui diversas aplicações, entre elas a identificação e validação de biomarcadores, utilizados para uma melhor compreensão, detecção e tratamento do câncer. O objetivo deste trabalho foi analisar seis amostras de carcinomas primários de mama pelo método proteômico, fornecendo dados para análise diferencial com o tecido normal adjacente. A análise dos géis bidimensionais foi realizada no programa ImageMasterTM 2D Platinum v6.0 (GE Healthcare). Oitenta bandas foram removidas manualmente e submetidas à identificação por PMF na plataforma MASCOT (http://www.expasy.org/tools/). Destas, 57 (71,25%) foram identificadas, resultando em 44 proteínas diferentes. Com base na literatura e nos bancos de dados UniProtKB/ Swiss-Prot e NCBI as proteínas foram distribuídas em onze categorias de acordo com suas funções biológicas: citoesqueleto e proteínas associadas (25%), chaperonas moleculares/ proteínas heat shock (14%), proteínas membrana-associadas com múltiplas atividades (4%), biossíntese de proteínas (2%), biossíntese de nucleotídeos (2%), crescimento celular e regulação da proliferação (11%), degradação protéica (5%), detoxificação e proteínas redox (11%), proteínas com função de ligação (16%), enzimas metabólicas (5%) e proteínas com outras funções (5%). Dentre as proteínas identificadas, muitas apresentam funções associadas a mecanismos moleculares envolvidos na tumorigênese do câncer de mama como, regulação da divisão celular, organização do citoesqueleto, detoxificação de carcinógenos, diferenciação, adesão e apoptose. Entretanto para a comprovação desta relação é importante o estudo diferencial da expressão destas proteínas. As informações obtidas neste trabalho são revelantes para a caracterização proteômica de carcinomas primários de mama e posterior análise comparativa com o tecido mamário normal. Palavras-Chave: Câncer de mama. Proteômica. Eletroforese bidimensional.Abstract: Cancer results from the accumulation of genetic and epigenetic changes that occur in genes acting in cell cycle control triggering an uncontrolled cell proliferation. Breast cancer is the second most frequent in the world and the most common among women, presenting high mortality mainly due to the late detection of the disease. The mammary tumorigenesis is an extremely complex event that involves multiple factors, including hormones and physical, chemical and environmental agents. Different proteins may be involved in the process, being overexpressed or under-expressed, leading to distinct cellular functions. The proteomics methodology has several applications, including the identification and validation of biomarkers, used for better understanding, detection and treatment of cancer. The objective of this study was to analyze six samples of primary breast carcinomas by proteomic method, providing data for differential analysis with the adjacent normal tissue. The 2-D gel electrophoresis was analyzed with ImageMasterTM 2D Platinum v6.0 (GE Healthcare). Eighty spots were removed and submitted to identification by Peptide Mass Fingerprinting (PMF) on platform MASCOT (http://www.expasy.org/tools/). 57 spots (71.25%) were identified, resulting in 44 different proteins. Based on the literature and UniProtKB/ Swiss-Prot and NCBI databases, the proteins were divided into eleven categories according to their biological functions: cytoskeleton and associated proteins (25%), molecular chaperones/ heat shock proteins (14%), membrane-associated proteins with multiple activities (4%), protein biosynthesis (2%), nucleotide biosynthesis (2%), cell growth and proliferation regulators (11%), protein degradation (5%), detoxification and redox proteins (11%), proteins with binding function (16%), metabolic enzymes (5%) and proteins with other functions (5%). Among the identified proteins, many have functions associated with molecular mechanisms involved in tumorigenesis of breast cancer as regulation of cell division, cytoskeletal organization, detoxification of carcinogens, differentiation, adhesion, and apoptosis. But to prove this relationship is important to study the differential expression of these proteins. The information obtained in this study is relevant to the proteomic characterization of primary breast carcinomas and subsequent comparative analysis with the normal breast tissue. Keywords: Breast cancer. Proteomics. 2-D gel electrophoresis.118f. : il., algumas color., tabs., grafs.application/pdfDisponível em formato digitalGenéticaMamas - CancerProteômicaAnálise proteômica de carcinomas primários de mamainfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisporreponame:Repositório Institucional da UFPRinstname:Universidade Federal do Paraná (UFPR)instacron:UFPRinfo:eu-repo/semantics/openAccessORIGINALR - D - RODRIGO KAVISKI.pdfapplication/pdf2840512https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/1884/39261/1/R%20-%20D%20-%20RODRIGO%20KAVISKI.pdf9c6e540fe3caf5d57489ae4411e80c28MD51open accessTEXTR - D - RODRIGO KAVISKI.pdf.txtExtracted Texttext/plain218576https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/1884/39261/2/R%20-%20D%20-%20RODRIGO%20KAVISKI.pdf.txt4b60b56562160019438daaab17aecefeMD52open accessTHUMBNAILR - D - RODRIGO KAVISKI.pdf.jpgR - D - RODRIGO KAVISKI.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1425https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/1884/39261/3/R%20-%20D%20-%20RODRIGO%20KAVISKI.pdf.jpg56bbdba172ac5b578cbb1815027644a5MD53open access1884/392612016-04-07 05:19:05.898open accessoai:acervodigital.ufpr.br:1884/39261Repositório de PublicaçõesPUBhttp://acervodigital.ufpr.br/oai/requestopendoar:3082016-04-07T08:19:05Repositório Institucional da UFPR - Universidade Federal do Paraná (UFPR)false
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