Ativação de ureases : inferências evolutivas via filogenia

• Autor(a) principal: Silveira, Juliano de Oliveira
• Data de Publicação: 2014
• Tipo de documento: Trabalho de conclusão de curso
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Institucional da UFRGS
• Texto Completo: http://hdl.handle.net/10183/119158
• topic: Proteínas; Urease; Filogenia; Evolução molecular

Ureases são enzimas de grande importância histórica, médica e agrícola que catalisam a hidrólise de ureia em amônia e carbamato. Estas enzimas são amplamente distribuídas em plantas, fungos e bactérias. Em todos esses organismos, a ligação de um grupo de proteínas acessórias é necessária para o real funcionamento da enzima, atuando na modificação do sítio ativo e permitindo a inserção dos íons de níquel essenciais para a catálise. O níquel é inserido no sítio ativo da urease, num processo dependente de GTP, com o auxílio de UreD / UreH, UreE, UreF, e UreG. Estas proteínas acessórias orquestram a ativação da apoproteína, fornecendo o metal apropriado e facilitando alterações conformacionais. O mecanismo de ativação e as funções de cada proteína acessória na maturação da urease não se encontram completamente elucidadas. Para obter-se uma visão geral das relações evolutivas que podem ser estabelecidas entre as proteínas acessórias e as próprias ureases, no presente estudo foi realizada uma ampla análise das sequências de aminoácidos de proteínas acessórias destas enzimas. Considerando que os resultados são preliminares, conclui-se que as relações filogenéticas aqui apresentadas demonstram que as árvores obtidas para proteínas acessórias de urease parecem seguir topologias similares àquelas obtidas para árvores da própria enzima. Além disso, os resultados de árvores quiméricas de UreG sugerem que a análise filogenética pode estar sofrendo Atração de Longos Ramos.