Urease de Helicobacter pylori : mecanismo da ativação plaquetária e a rota de lipoxigenases

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Uberti, Augusto Frantz
Data de Publicação: 2008
Tipo de documento: Trabalho de conclusão de curso
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFRGS
Texto Completo: http://hdl.handle.net/10183/171307
Resumo: Ureases, enzimas níquel dependentes que catalisam a reação de hidrólise da uréia em amônia e dióxido de carbono, apresentam ampla distribuição em plantas, fungos e bactérias. Em plantas e fungos, as ureases são hexâmeros ou trímeros compostos por subunidades monoméricas. Em bactérias, as subunidades são heterodímeros ou heterotrímeros que se alinham na cadeia polipeptídica única das ureases vegetais, com as quais têm 50-60% de identidade de seqüência. A espiroqueta Helicobacter pylori é o agente etiológico de úlceras gástricas e, possivelmente, está envolvida no desenvolvimento de cânceres gástricos. O fato da urease de Helicobacter pylori ativar, em plaquetas sangüíneas, a rota de sinalização do ácido araquidônico, produzindo ácido 12-hidroxi(peroxi)-eicosatetraenóico pela ação da 12-lipoxigenase, sugere que esses importantes mediadores lipídicos podem contribuir para o processo inflamatório decorrente da infecção pelo Hpylori.
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