Determinação das atividades antitríptica, anticoagulante, hemaglutinante e hemolítica do extrato de sementes de Eucalyptus sp.
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Data de Publicação: | 2016 |
Tipo de documento: | Trabalho de conclusão de curso |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFRN |
Texto Completo: | https://repositorio.ufrn.br/handle/123456789/47323 |
Resumo: | A biodiversidade de plantas atualmente conhecida e utilizada pelo homem, tem sido fonte de alimentos, produção industrial e bens de consumo ao longo da história. Com o aprimoramento da ciência esse bem tão valoroso passou a ter também importância no desenvolvimento de pesquisas. Dessa forma, o meio científico passou a estudar espécies vegetais na busca em descobrir novas moléculas e seus mecanismos de ação. Sementes de plantas são fontes naturais de moléculas bioativas tais como proteínas. Dessa forma, essa estrutura vegetal torna-se foco da ciência nos mais variados estudo, dentre estes, os relacionados a inibidores enzimáticos e lectinas, devido ao potencial biotecnológico e às várias atividades biológicas apresentadas por essas moléculas proteicas. Sabendo-se disso, o presente estudo, teve como objetivo avaliar as atividades hemaglutinante, hemolítica, e anticoagulante, além do efeito inibidor da enzima tripsina do extrato bruto e frações obtidos a partir das sementes de Eucalyptus sp., na busca por proteínas com potencial biotecnológico. Para tal, após a obtenção do extrato bruto a partir da homogeneização da farinha das sementes de Eucalyptus sp. com tampão Fosfato de sódio 0,02M, pH 6,6 e fracionamento com sulfato de amônio (0-30% e 30-60%) foi constatada a presença de proteínas no extrato e frações através do método de Bradford. A avaliação da inibição de tripsina (bovina comercial), com azocaseína 1% como substrato, destacou a fração 0-30% (F1) com maior atividade específica. Para detectar a presença de possíveis lectinas, foi realizado ensaio de hemaglutinação com eritrócitos humano. A fração F1 destacou-se frente às outras por apresentar título máximo de 1024 unidades de hemaglutinação, para os tipos sanguíneos A, B e O tratados com a enzima papaína, e os sangues A e O tratados com tripsina. Não foi observada hemólise para nenhum tipo sanguíneo. Todas as amostras apresentaram atividade anticoagulante, porém a fração F1 mostrou-se mais eficiente inibindo a coagulação até a diluição contendo 12,5 μg de proteína. Concluímos, portanto, que sementes de Eucalyptus sp. constituem fontes promissoras de biomoléculas capazes de inibir a enzima serínica tripsina e a coagulação de sangue humano, como também apresentaram hemaglutinação indicando a possível ocorrência de lectinas em sua constituição. |
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Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências biológicas) - Departamento de Bioquímica, Universidade Federal do Rio Grande do Norte, Natal-RN, 2016.https://repositorio.ufrn.br/handle/123456789/47323Universidade Federal do Rio Grande do NorteUFRNBrasilCiências BiológicasProteína vegetalVegetable proteinLectinasLectinsInibidores de tripsinaTrypsin inhibitorsDeterminação das atividades antitríptica, anticoagulante, hemaglutinante e hemolítica do extrato de sementes de Eucalyptus sp.info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisA biodiversidade de plantas atualmente conhecida e utilizada pelo homem, tem sido fonte de alimentos, produção industrial e bens de consumo ao longo da história. Com o aprimoramento da ciência esse bem tão valoroso passou a ter também importância no desenvolvimento de pesquisas. Dessa forma, o meio científico passou a estudar espécies vegetais na busca em descobrir novas moléculas e seus mecanismos de ação. Sementes de plantas são fontes naturais de moléculas bioativas tais como proteínas. Dessa forma, essa estrutura vegetal torna-se foco da ciência nos mais variados estudo, dentre estes, os relacionados a inibidores enzimáticos e lectinas, devido ao potencial biotecnológico e às várias atividades biológicas apresentadas por essas moléculas proteicas. Sabendo-se disso, o presente estudo, teve como objetivo avaliar as atividades hemaglutinante, hemolítica, e anticoagulante, além do efeito inibidor da enzima tripsina do extrato bruto e frações obtidos a partir das sementes de Eucalyptus sp., na busca por proteínas com potencial biotecnológico. Para tal, após a obtenção do extrato bruto a partir da homogeneização da farinha das sementes de Eucalyptus sp. com tampão Fosfato de sódio 0,02M, pH 6,6 e fracionamento com sulfato de amônio (0-30% e 30-60%) foi constatada a presença de proteínas no extrato e frações através do método de Bradford. 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Concluímos, portanto, que sementes de Eucalyptus sp. constituem fontes promissoras de biomoléculas capazes de inibir a enzima serínica tripsina e a coagulação de sangue humano, como também apresentaram hemaglutinação indicando a possível ocorrência de lectinas em sua constituição.info:eu-repo/semantics/openAccessporreponame:Repositório Institucional da UFRNinstname:Universidade Federal do Rio Grande do Norte (UFRN)instacron:UFRNTEXTDeterminaçaoAntitripica_Batista_2016.pdf.txtExtracted texttext/plain71952https://repositorio.ufrn.br/bitstream/123456789/47323/1/Determina%c3%a7aoAntitripica_Batista_2016.pdf.txt82328f0e3913fe261677f7202b275f45MD51ORIGINALDeterminaçaoAntitripica_Batista_2016.pdfMonografiaapplication/pdf840035https://repositorio.ufrn.br/bitstream/123456789/47323/2/Determina%c3%a7aoAntitripica_Batista_2016.pdff567adc39a90775a75199aa58246eefaMD52LICENSElicense.txttext/plain756https://repositorio.ufrn.br/bitstream/123456789/47323/3/license.txta80a9cda2756d355b388cc443c3d8a43MD53123456789/473232022-05-25 08:36:52.679oai:https://repositorio.ufrn.br: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ório de PublicaçõesPUBhttp://repositorio.ufrn.br/oai/opendoar:2022-05-25T11:36:52Repositório Institucional da UFRN - Universidade Federal do Rio Grande do Norte (UFRN)false |
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