Estudos espectroscópicos da interação entre chalcona e seus derivados fluorados com albumina sérica bovina (ASB)
| Autor(a) principal: | |
|---|---|
| Data de Publicação: | 2011 |
| Tipo de documento: | Dissertação |
| Idioma: | por |
| Título da fonte: | Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRRJ |
| Texto Completo: | https://rima.ufrrj.br/jspui/handle/20.500.14407/14687 |
Resumo: | A interação entre ASB e as chalconas (CH, CH3F, CH4F, CH35F, CH23F, CH25F e CH2356F) em solução tamponada (PBS, pH = 7,4) foi estudada por espectroscopia no ultravioleta-visível (UV-Vis), espectroscopia de emissão de fluorescência, dicroísmo circular (DC). Os resultados dos estudos obtidos para as constantes de supressão kq ( 1012 a 1013 L/mol.s) e os valores calculados pela teoria de transferência de energia não-radiativa de Förster (r a nm) menores que 7 nm, indicam a ocorrência de uma forte interação chalconas-ASB que independe da temperatura, sugerindo nesse caso um mecanismo estático para o processo de supressão. O deslocamento batocrômico, observado tanto nos estudos de UV-Vis, quanto nos experimentos de supressão de fluorescência para a interação chalcona-ASB, indicam que o cromóforo da ASB está em um ambiente menos hidrofóbico (mais hidrofílico) em relação àquele quando para ASB livre. Os valores de H0 e S0 positivos, em todos os casos, exceto para a CH ( H0 negativo), demonstrou que o processo de interação das chalconas com a ASB foi endotérmico, e que o tipo de interação é hidrofóbico. No caso em especial para a chalcona (CH), em que o valor de H0 é ligeiramente negativo, e demonstra que a interação entre a ASB e a chalcona (CH) tem um maior caráter hidrofílico. Neste caso, deve estar operando também interações eletrostáticas, tipo ligação de hidrogênio. Os valores de G0 negativos ( G0 -28 a -21 kJ/mol) demonstraram a espontaneidade de ligação das chalconas com a ASB. Consequentemente, a principal interação é o contato hidrofóbico, mas a interação eletrostática também não pode ser excluída. A análise quanto ao número e a posição dos átomos de flúor como substituintes sobre o anel (A) da chalcona apresenta uma melhor correlação com a quantidade de átomos presentes. Um aumento no grau de substituição indica um maior caráter hidrofóbico para a complexação. Isto pode ser confirmado por altos valores tanto de H0 e de S0 para os compostos mais substituídos. No dicroísmo circular foi verificada uma diminuição do % de -hélice da ASB em 208 nm e 222 nm, devido ao aumento de concentração das chalconas. Esses efeitos podem ser atribuídos à formação de um complexo chalconas/ASB que pode estar induzindo variações conformacionais na ASB. |
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Barros, Leonardo Santos deSilva, Francisco de Assis da348.457.807-63http://lattes.cnpq.br/7846512583328929Cesarin Sobrinho, DarinFerreira, Aurélio Baird BuarqueFerreira, José Carlos Netto097.220.617-55http://lattes.cnpq.br/93916971006810352023-12-22T03:04:31Z2023-12-22T03:04:31Z2011-09-14BARROS, Leonardo Santos de. Estudos espectroscópicos da interação entre chalcona e seus derivados fluorados com albumina sérica bovina (ASB). 2011. 102 f. Dissertação (Programa de Pós-Graduação em Química) - Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro, Seropédica.https://rima.ufrrj.br/jspui/handle/20.500.14407/14687A interação entre ASB e as chalconas (CH, CH3F, CH4F, CH35F, CH23F, CH25F e CH2356F) em solução tamponada (PBS, pH = 7,4) foi estudada por espectroscopia no ultravioleta-visível (UV-Vis), espectroscopia de emissão de fluorescência, dicroísmo circular (DC). Os resultados dos estudos obtidos para as constantes de supressão kq ( 1012 a 1013 L/mol.s) e os valores calculados pela teoria de transferência de energia não-radiativa de Förster (r a nm) menores que 7 nm, indicam a ocorrência de uma forte interação chalconas-ASB que independe da temperatura, sugerindo nesse caso um mecanismo estático para o processo de supressão. O deslocamento batocrômico, observado tanto nos estudos de UV-Vis, quanto nos experimentos de supressão de fluorescência para a interação chalcona-ASB, indicam que o cromóforo da ASB está em um ambiente menos hidrofóbico (mais hidrofílico) em relação àquele quando para ASB livre. Os valores de H0 e S0 positivos, em todos os casos, exceto para a CH ( H0 negativo), demonstrou que o processo de interação das chalconas com a ASB foi endotérmico, e que o tipo de interação é hidrofóbico. No caso em especial para a chalcona (CH), em que o valor de H0 é ligeiramente negativo, e demonstra que a interação entre a ASB e a chalcona (CH) tem um maior caráter hidrofílico. Neste caso, deve estar operando também interações eletrostáticas, tipo ligação de hidrogênio. Os valores de G0 negativos ( G0 -28 a -21 kJ/mol) demonstraram a espontaneidade de ligação das chalconas com a ASB. Consequentemente, a principal interação é o contato hidrofóbico, mas a interação eletrostática também não pode ser excluída. A análise quanto ao número e a posição dos átomos de flúor como substituintes sobre o anel (A) da chalcona apresenta uma melhor correlação com a quantidade de átomos presentes. Um aumento no grau de substituição indica um maior caráter hidrofóbico para a complexação. Isto pode ser confirmado por altos valores tanto de H0 e de S0 para os compostos mais substituídos. No dicroísmo circular foi verificada uma diminuição do % de -hélice da ASB em 208 nm e 222 nm, devido ao aumento de concentração das chalconas. Esses efeitos podem ser atribuídos à formação de um complexo chalconas/ASB que pode estar induzindo variações conformacionais na ASB.Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior, CAPES, Brasil.The interaction between BSA and chalcones (CH, CH3F, CH4F, CH35F, CH23F, CH25F, CH2356F) in buffer solutions (PBS, pH = 7.4) was studied by UV/Vis and fluorescence spectroscopy and circular dicroism. The obtained results to quencher constants (Kq) (kq 1012 a 1013 L/mol.s) and calculated by Förster theory no radioactive energy transference (r 2 a 4 nm), slower that 7.0nm, demonstrate the occurrence of a strong interaction between chalcone-BSA that is temperature independent suggesting that if a static mechanism for the suppression process. The displacement batocromic, observed in both studies, UV-Vis and fluorescence quenching experiments for the interaction chalcone-ASB, indicate that the chomophore in the BSA is in a less hydrophobic ambient (more hydrophilic) compared to that free to BSA. The positive values to H0 and S0 in all cases, unless to CH ( H0 negative) showed that the interaction process chalcone-BSA is endothermic and hydrophobic. To CH, with H0 lightly negative is indicate, possibility, one character more hydrophilic to interaction. In this case, must be operated too electrostatic interactions us hydrogen bonds. The negative values to G0 ( -28 to -21 Kj.mol-1) demonstrate a spontaneous interactions protein-compounds. Concluding, the principal interaction is the hydrophobic contact, but the electrostatic influence must be considered. The analysis about the number and positions of the fluorinated atoms us substituting on (A) ring of the chalcone, the best correlation was with the quantitative of atoms presents. An increase of the substitution grade is indicated one better hydrophobic character to the formed complex. It can be confirmed by high values obtained of H0 and S0 by compounds with more substitutions. In the circular dicroism was observed a diminution on the percentage of -helix conformation of the protein between 208 and 222nm with increase of chalcone concentration. These effects can be attributed to the complex formation protein-compound, that induce conformations changes on BSA.application/pdfporUniversidade Federal Rural do Rio de JaneiroPrograma de Pós-Graduação em QuímicaUFRRJBrasilInstituto de Ciências ExatasEspectroscopiaChalconasAlbumina sérica bovina (ASB)SpectroscopyBovine Serum AlbuminChalconeQuímicaEstudos espectroscópicos da interação entre chalcona e seus derivados fluorados com albumina sérica bovina (ASB)SPECTROSCOPIC STUDIES OF THE INTERACTION BETWEEN CHALCONA AND ITS DERIVATIVES FLUORINATED WITH ALBUMIN BOVINE SERIES (ASB)info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisAlias, Y.; Awang, K.; Hadi, A.; Thoison, O.; Sevent, T.; Pais, M., J. Nat. Prod., 1995, 58, 1160. Azzaovi, K.; Morin-Allory, L., Chromatographia, 1995, 40, 690. Baldwin, S. W., Org. Photochem., 1987, 5, 123. Banerjee, A.; Basu, K.; Sengupta, P. K. J. Photochem. Photobiol. B: Biol. 2008, 90, 33. Baroni, S.; Mattu, M.; Vannini, A.; Cipollone, R.; Aime, S.; Ascenzi, P.; Fasano, M. Eur. J. Biochem. 2001, 268, 6214. Bhandari, P.; Crombie, L.; Daniels, P.; Holden, I.; Vanbruggen, N.; Whiting, Da.; J of Chem.1992. 7, 849. Bhattacharya, A. A; Curry, S.; Franks, N. P. J. Biol. Chem. 2000, 275, 38731. Bilia, A. R.; Morelli; I.; Marsili A., Tetrahedron ,1994, 50, 5181. Boate, D. R.; Johnston, L. J; Scaiano, J. C., Can. J. Chem., 1989, 67, 927. Boeck, P.; Falcao, C. A. B.; Leal, P. C., Yunes, R. A.; Cechinel, V.; Torres-Santos, E. C.; Rossi-Bergmann, B.; Biooganic & Medicinal Chem. 2006, 14,1545. Bois, F.; Beney, C.; Boumendjel, A.; Mariotte, A. M.; Conseil, G.; Di Pietro, A., J. Med. Chem., 1998, 41, 4161. Bonneau, R., J. Am. Chem. Soc., 1980, 102, 3816. Bowden, K.; Dalpozzo A. D.; Duah, C. K., J. Chem. Research., (s) 1990, 377. Budde, K.; Quella, F.; Mathes, A.; Melchior, W.; Müller, H.; Nuyken, O.; Spiegel, S., Angew. Makromol. Chem., 1992,194,103. Bueno, C. J.; Jiménez, M. C.; Miranda, M. A. J. Phys. Chem. B 2009, 113, 6891. Cesarin-Sobrinho, D.; Netto-Ferreira, J.; Quim. Nova. 2001. 5, 604-611. Cesarin-Sobrinho, D.; Netto-Ferreira, J.; Quim. Nova. 2002. 25, 62-68. Chapman, O. L., Org. Photochem., 1967,1, 23. Chawla, H. M.; Chakrabarty, K., J. Chem. Soc. Perkin Trans. 1, 1984, 1511. Chawla, H. M.; Chiber, S. S.; Sharwa, A., Tetrahedron Lett., 1978, 19,2713. Chen, Y. H.; Yang, J. T.; Martinez, H. Biochem. 1972, 11, 4120. Cheng, X. X.; Lui, Y.; Zhou, B.; Xiao, X-H.; Liu, Y. Spectrochim. Acta Part A 2009, 72, 922. Chudgar, N. K.; Shah, S. N., Liquid Crystals, 1989, 4, 661. Cordeiro, Y. M. L. Bases estruturais e termodinâmicas para conversão conformacional da proteína do prion e possíveis implicações sobre a patogenia. Tese de Doutorado, Instituto de Bioquímica Médica, Universidade Federal do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, Fevereiro, 2005. Craik, D. J.; Brownlee, R. T. C., Prog. Phys. Org. Chem.,1970, 14, 1. Cui, F. L.; Qin, L. X., Gui-Sheng Zhang, G. S.; Yao, X. J.; Du, J. Int. J. Biol. Macromol. 2008, 42, 221. Cui, F.; Wang, J.; Cui, Y.; Li, J.; Yao, X.; Lu, Y.; Fan, J. J. Luminesc. 2007, 127, 409. Cui, F.; Zhang, Q.; Yan, Y.; Yao, X.; Qu, G.; Lu, Y. Carbohyd. Pol. 2008, 73, 464. De Mayo, P. de, Acc. Chem. Res., 1971, 4, 41. Dose, K. Bioquímica. EPU/Springer, EDUSP, São Paulo, 1982. Epps, D. E.; Raub, T. J.; Caiolfa, V.; Chiari, A.; Zamai, M. J. Pharm. Pharmacol. 1998, 51, 41. Falini, G.; Foresti, E.; Lesci, I. G.; Lunelli, B.; Sabatino, P.; Roveri, N. Chem. Eur. J. 2006, 12, 1968. Fasman, G.D. Circular dichroism and the conformational analysis of biomolecules. Plenum Press, New York, 1996. Fischer, F.; Schuchardt, W.; Walter, H., Chem. Abst., 1970, 73, 7093y. 53 Förster, T. Ann. Phys. 1948, 2, 55. Gao, H.; Lei, L.; Liu, J.; Kong, Q.; Chen, X.; Hu, Z. J. Photochem. Photobiol. A: Chem. 2004, 167, 213. Gunder, O. A.; Vlasov, V. G.; Koval, L. N.; Krasovitski, B. M., Chem. Abst., 1968, 69, 36699y. Hamer, L. P. J. Am. Chem. Soc. 1973, 59, 96. Hano, Y.; Itoh, N.; Hanoaka, A.; Yoshimitsu, I.; Nomura, T., Heterocycles, 1995, 41, 191. He, W. Y.; Li, Y.; Si, H. Z.; Dong, Y. M.; Sheng, F. L.; Yao, X. J.; Hu, Z. D. J. Photochem. Photobiol. A: Chem. 2006, 182, 158. He, W.; Li, Y.; Tian, J.; Liu, H.; Hu, Z.; Chen, X. J. Photochem. Photobiol. A: Chem. 2005, 174, 53. He, W.; Li, Y.; Xue, C.; Hu, Z.; Chen, X.; Sheng, F. Bioorg. Med. Chem. 2005, 13, 1837. He, X. M.; Carter, D. C. Nature 1992, 358, 209. Hecht, E. Optics. 3rd. Ed., Addison Wesley Longman, Massachusetts, 1998. Hepel, M. Electroanalysis 2005, 17, 1401. Horrocks Jr., W. D. W.; Collier, W. E. J. Am. Chem. Soc. 1981, 103, 2856. Iwata, S.; Nishino, T.; Nagata, N.; Satomi, Y.; Nishino, H.; Shibata, S., Biol. Pharm. Bull., 1995, 18, 1710. Johnson, W. C. Jr. Ann. Rev. Biophys. Chem. 1988, 17, 145. Kamal, A.; Dastagiri, D.; Ramajah, M. J.; Reddy, J. S.; Bharathi, E. V.; Srinivas, C.; Pushpavalli, S. N. C. V. L.; Pal, D.; Pal-Bhadra, M.; Chemmedchem. 2010. 5, 1947. Kanakis, C. D.; Tarantilis, P. A.; Polissiou, M. G.; Diamantoglou, S.; Riahi, H. A. T. J. Mol. Struc. 2006, 798, 69. Kandagal, P. B.; Ashoka, S.; Seetharamappa, J.; Shaikh, S. M. T.; Jadegoud, Y.; Ijare, O. B. J. Pharm. Biomed. Anal. 2006, 41, 393. Kandagal, P. B.; Seetharamappa, J.; Ashoka, S.; Shaikh, S. M. T.; Manjunatha, D. H. J. Int. J. Biol. Macromol. 2006, 39, 234. Kang, J.; Liu, Y.; Xie, M. X.; Li, S.; Jiang, M.; Wang, Y. D. Biochim. Biophys. Acta 2004, 1674, 205. Karaki-Doy, T.; Nakagawa, T.; Kasai, T. Y.; Goto, Y., J. Electrochem. Soc., 1995, 142, 4257. Karreman, G.; Steele, R. H.; Györgyi, A. S. Biochem. 1967, 11, 140. Kawaki, T.; Kobayashi, M.; Hayashi, K.; Watanabe, M.; Honda, W., Chem. Abst., 1989, 110, 58274y. Kelly, S. M.; Tess, T. J.; Price, N. C. Biochim. Biophys. Acta 2005, 1751, 119. Khan, M. A.; Muzzamil, S.; Musarrat, J. Int. J. Biol. Macromol. 2002, 30, 243. Kohler, E. P.; Chadwell, H. M., in Org. Synth. Coll.; John Wiley: New York, 1932, 1, 78. Kragh-Hansen, U.; Chuang, V. T. G.; Otagiri, M. Biol. Pharm. Bull. 2002, 25, 695. Lakowicz, J. R. Principles of Fluorescence Spectroscopy, third ed., Springer, 2006, 278. Lawrence, N. J.; Patterson, R,P., Ooi, L,L., Cook, D., Ducki, S., Biooganic & Medicinal Chemistry Letters. 2006, 16, 5848. Lee, G. S.; Kim, E. S.; Cho, S. I.; Kim, J. H.; Choi, G.; Ju, Y. S.; Park, S. H.; Jeong, S. I.; Kim, H. I.; J. Of Soc. Korean. Biol. Chem. 2010. 53, 290. Lee, X. Z. ; Liang, Y. R.; Chen, H.; Lu, J. L.; Liang, H. L. ; Huang, F. P.; Mamati, E.; J. Afric. Biotechnol. 2008. 7, 4115. Lehninger, A. L.; Nelson, D. L.; Cox, M. M. Princípios de Bioquímica. 2ª. Ed., Sarvier, São Paulo, 1993. Leska, J.; Zaharadnik, P., Chechoslov. Chem. Commun., 1973, 3365. Li, D.; Ji, B.; Sun, H. Spectrochim. Acta Part A 2009, 73, 35 Li, D.; Zhu, J.; Jin, J.; Yao, X. J. Mol. Struc. 2007, 846, 34. Li, J.; Ren, C.; Zhang, Y.; Liu, X.; Yao, X.; Hu, Z. J. Mol. Struc. 2008, 885, 64. 54 Li, R.; Kenyon, G. L.; Cohen, F. E.; Chem, X.; Gong, B.; Miller, R. E.; Nuzum, E. O.; Resenthal, P. J.; McKerrow, J. H., J. Med. Chem., 1995, 38, 5031. Li, Y.; Yao, X.; Jin, J.; Chen, X.; Hu, Z. Biochim. Biophys. Acta 2007, 1774, 51. Liu, J.; Tian, J. N.; Zhang, J.; Hu, Z.; Chen, X. Anal. Bioanal. Chem. 2003, 376, 864. Mahesha, H. G.; Singh, S. A.; Srinivasan, N.; Rao, A. G. A. FEBS J. 2006, 273, 451. Matsushima, R.; Hirao, I., Bull. Chem. Soc. Jpn. 1980, 53, 518. Miller, J. N. Proc. Anal. Div. Chem. Soc. 1979, 16, 203. Millot, M. C.; Servagent-Noinville, S.; Taleb, N. L.; Baron, M. H.; Revault, M.; Sébille, B. J. Chromatogr. B: Biomed. Sci. Appl. 2001, 753, 101. Miquel, J. F., Comp. Rend., 1964, 254, 4479. Monti, S.; Manet, I.; Manoli, F.; Ottani, S.; Marconi, G. Photochem. Photobiol. Sci. 2009, 8, 805. Moriyama, Y.; Ohta, D.; Hachiya, K.; Mitsui, Y.; Takeda, K. Protein Chem. 1996, 15, 265. Navea, S.; Tauler, R.; Goormaghtigh, E.; De Juan, A. Protein 2006, 63, 527. Oberg, K. A.; Uversky, V. M. Pro. Pept. Lett. 2001, 8, 297. Okuma, O.; Takenochi, M.; Miyagawa, M., Chem. Abst., 1989, 110, 66933c. Oravcova, J.; Bobs, B.; Lindner, W. J. Chromatogr. B: Biomed. Sci. Appl. 1996, 677, 1. Pace, C. N.; Vajdos, F.; Fee, L.; Grimsley, G.; Gray, T. Protein Sci. 1995, 4, 2411. Pastukhov, A. V.; Levchenko, L. A.; Sadkov, A. P. J. Mol. Struc. 2007, 842, 60. Peters, T. All about albumin: biochemistry, genetics and medical applications. Academic Press, San Diego, CA, USA, 1996. Petitpas, I.; Bhattacharya, A.; Twine, S.; East, M.; Curry, S. J. Biol. Chem. 2001, 276, 22804. Qi, Z. D.; Zhou, B.; Xiao, Q.; Shi, C.; Liu, Y.; Dai, J. J. Photochem. Photobiol. A 2008, 193, 81. Qing, W. Y.; Ping, T. B.; Mei, Z. H.; Hua, Z. Q.; Cheng, Z. G. J. Photochem. Photobiol. B: Biol. 2009, 94, 183. Regos, I.; Treutter, D.; J. of. Chromat. 2010, 1217, 6169. Rezaie, R.; Mohammad, H.; Navid, M. S. R. J. Chin. Chem. 2011, 29, 1226. Ribeiro, A. M. Estudo espectroscópico da interação entre flavonóides e albumina sérica bovina (ASB). Tese de Doutorado, Instituto de Ciências Exatas, Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro, Seropédica, Março, 2010. Rojas, J.; Paya, M.; Devesa, I.;. Archives of Pharmacol. 2003, 368, 233. Rojas, J.; Paya, M.; Dominguez, J. N.; Bioogarnic & Med. Chem. 2002, 12, 1954. Ross, P. D.; Subramanian, S. Biochem. 1981, 20, 3096. Sashida, Y.; Ogawa, K. M.; Kitada, M.; Karikone, H.; Mimaki, Y.; Shimomura, H., Chem. Pharm. Bull, 1991, 39, 709. Satyanarayana, M.; Tiwari, P.; Tripathi, B. K.; Srivastava, A. K.; Pratap, R; Biooganic & Medicinal Chem. 2004. 12, 889. Schellenberg, W. D.; Jakoby, H., Chem. Abst., 1961, 55, 7119e. Schuetz, S. A.; Bowman, E. A.; Sivernail, C. M.; J. of. Orga. Chem. 2005. 690, 1017. Schuster, D. I.; Dunn, D. A.; Heibel, G. E.; Brown, P. B.; Rao, J. M.; Woning, J.; Bonneau, R., J. Am. Chem. Soc., 1991, 113, 6245. Sean, W. R.; Hao, C.; Hanxiao, J.; J. Mol. Cataly. 2010, 66, 263. Sengupta, B.; Sengupta, P. K. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2002, 299, 400. Shaikh, S. M. T.; Seetharamappa, J.; Kandal, P. B.; Manjunatha, D. H.; Ashoka, S. Dyes Pigments 2007, 74, 665. Shaw, A. K.; Pal, S. K. J. Photochem. Photobiol B: Biol. 2008, 90, 69. Shen, X. C.; Liang, H.; Guo, J. H. J. Inorg. Biochem. 2003, 95. Shi, X. Y.; Cao, H.; Ren, F. L.; Xu, M. Chem. Biodiver. 2007, 4, 2780. 55 Shih, C.H; Chu, H; Tang, L. K; Sakamoto, W.; Maekewa, M.; Chu, I. K.; Wang, M.; Lo, C.; J of botany.2008. 228, 1054. Sklar, L. A.; Hudson, B. S.; Simoni, R. D. Biochem. 1977, 16, 5100. Solániová, E.; Toma, S.; Gronowitz, S., Org. Mag. Res., 1976, 8, 439. Stan, D.; Matei, I.; Mihaileseu, C; Savin, M.; Matache, M; Hillebrand, M.; Baciu, I. Mol. 2009, 14, 1614. Stryer, L. Biochemistry. 4th. Ed., W. H. Freeman and Company, New York, EUA, 1995. Sudlow, G.; Birkett, D. J.; Wade, D. N. Mol. Pharmacol. 1975, 11, 824. Sugio, S.; Kashima, A.; Mochizuki, S.; Noda, M.; Kobayashi, K. Protein Eng. 1999, 12, 439. Sulkowska, A. J. Mol. Struct. 2002, 614, 227. Sulkowska, A.; Bojko, B.; Równicka, J.; Rezner, P.; Sułkowski, W. W. J. Mol. Struct. 2005, 744, 781. Swain, C. G.; Lupton, E. C., J. Am. Chem. Soc., 1968, 90, 4328. Sytnik, A.; Litvinyuk, I. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1996, 93, 12959. Takehara, K.; Yuri, K.; Shirasawa, M.; Yamasaki, S.; Yamada, S. Anal. Sci. 2009, 25, 115. Tang, J.; Luan, F.; Chen, X. Bioorg. Med. Chem. 2006, 14, 3210. Tang, J.; Qi, S.; Chen, X. J. Mol. Struct. 2005, 779, 87. Tang, K.; Qin, Y. M.; Lin, A. H.; Hu, X.; Zou, G. L. J. Pharm. Biomed. Anal. 2005, 39, 404. Trager, J.; Hartner, S.; Heinzer, J.; Kim, Hc.; Hampp, N.; Chem. Physics. Letters. 2008. 455, 310. Venyaminov, S. Y.; Yang, J. T. (1996). Determination of protein secondary structure. Circular dichroism and the conformational analysis of biomolecules. Ed. Fasman, G. D., Plenum Press, New York, EUA, 1996, 69. Wagner, P. J.; Thomas, M. J.; Puchalsk, A. E., J. Am. Chem. Soc., 1986, 108, 7739. Wagner, P. J.; Truman, R. J.; Scaiano, J. C., J. Am. Chem. Soc., 1985, 107, 7093. Walczak, B.; Dreux, M.; Chretien, J. R., Chomatographia, 1991, 31, 575; Wang, N.; Ye, L.; Zhao, B. Q.; Yu, J. X. Braz. J. Med. Biol. Res. 2008, 41, 589. Wang, Y. Li.; Xia, R.; Scien. Hortic., 2010, 125, 116. Warpeha, K. M.; Gibbons, J., Carol, A.; Slusser, J.; Tree, R.; Durham, W.; Kaufman, L. S.; Plant. And. Enviroment. 2008. 31, 1770. Wei, Y. L.; Li, J. P; Dong, C.; Shuang, S. M.; Liu, D. S.; Huie, C. W. Talanta 2006, 70, 377. Wilting, J.; van der Giesen, W. F.; Janssen, L. H. M.; Weideman, M. M.; Otagiri, M.; Perrin, J. H. J. Biol. Chem. 1980, 255, 3032. Woody, R.W. Meth. Enzymol. 1995, 246, 34. Wu, Y. H.; Ji, X. B.; Hu, S. H. Bioelectrochem. 2004, 64, 91. Xie, M. X.; Long, M.; Liu, Y.; Qin, C.; Wang, Y. D. Biochim. Biophys. Acta 2006, 1760, 1184. Xie, M. X.; Xu, X. Y.; Wang, Y. D. Biochim. Biophys. Acta 2005, 1724, 215. Xu, Y.; Shen, H. X.; Huang, H. G. Chem. J. Chin. Univ. 1996, 17, 1856. Yamasaki, K.; Maruyama, T.; Yoshimoto, K.; Tsutsumi, Y.; Narazaki, R.; Fukuhara, A.; Kragh-Hansen, U.; Otagiri, M. Biochim. Biophys. Acta 1999, 1432, 313. Yamauchi, S.; Hirota, N.; Higuchi, J., J. Phys. Chem., 1988, 92, 2129. Yang, P.; Gao, F. The principle of bioinorganic chemistry, Science Press, Beijing, 2002, 349. Yuan, T.; Weljie, A. M.; Vogel, H. J. Biochem. 1998, 37, 3187. Yue, Y.; Zhang, Y.; Li, Y.; Zhu, J.; Qin, J.; Chen, X. J. Luminesc. 2008, 128, 513. Yue, Y.; Zhang, Y.; Qin, J.; Chen, X. J. Mol. Struc. 2008, 888, 25. Zhang, G.; Que, Q.; Pan, J.; Guo, J. J. Mol. Struc. 2008, 881, 132. Zsila, F.; Bikádi, Z.; Simonyi, M. Biochem. Pharmacol. 2003, 65, 447. www.ioc.fiocruz.br/peptideos2008/pdf/dicroismo_circular.pdf, visitada em 03/03/2010. www.iupac.org/publications/cd/medicinal_chemistry/, visitada em 03/03/2010. 56 www2.iq.usp.br/docente/mhgdmede/aulas.../aminoacidos2009.pdf, visitada em 03/03/2010.https://tede.ufrrj.br/retrieve/61360/2011%20-%20Leonardo%20Santos%20de%20Barros.pdf.jpghttps://tede.ufrrj.br/jspui/handle/jspui/3765Submitted by Sandra Pereira (srpereira@ufrrj.br) on 2020-07-28T19:07:10Z No. of bitstreams: 1 2011 - Leonardo Santos de Barros.pdf: 1779533 bytes, checksum: 911d6292c354592d7e24864cede8f6bb (MD5)Made available in DSpace on 2020-07-28T19:07:10Z (GMT). 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A interação entre ASB e as chalconas (CH, CH3F, CH4F, CH35F, CH23F, CH25F e CH2356F) em solução tamponada (PBS, pH = 7,4) foi estudada por espectroscopia no ultravioleta-visível (UV-Vis), espectroscopia de emissão de fluorescência, dicroísmo circular (DC). Os resultados dos estudos obtidos para as constantes de supressão kq ( 1012 a 1013 L/mol.s) e os valores calculados pela teoria de transferência de energia não-radiativa de Förster (r a nm) menores que 7 nm, indicam a ocorrência de uma forte interação chalconas-ASB que independe da temperatura, sugerindo nesse caso um mecanismo estático para o processo de supressão. O deslocamento batocrômico, observado tanto nos estudos de UV-Vis, quanto nos experimentos de supressão de fluorescência para a interação chalcona-ASB, indicam que o cromóforo da ASB está em um ambiente menos hidrofóbico (mais hidrofílico) em relação àquele quando para ASB livre. Os valores de H0 e S0 positivos, em todos os casos, exceto para a CH ( H0 negativo), demonstrou que o processo de interação das chalconas com a ASB foi endotérmico, e que o tipo de interação é hidrofóbico. No caso em especial para a chalcona (CH), em que o valor de H0 é ligeiramente negativo, e demonstra que a interação entre a ASB e a chalcona (CH) tem um maior caráter hidrofílico. Neste caso, deve estar operando também interações eletrostáticas, tipo ligação de hidrogênio. Os valores de G0 negativos ( G0 -28 a -21 kJ/mol) demonstraram a espontaneidade de ligação das chalconas com a ASB. Consequentemente, a principal interação é o contato hidrofóbico, mas a interação eletrostática também não pode ser excluída. A análise quanto ao número e a posição dos átomos de flúor como substituintes sobre o anel (A) da chalcona apresenta uma melhor correlação com a quantidade de átomos presentes. Um aumento no grau de substituição indica um maior caráter hidrofóbico para a complexação. Isto pode ser confirmado por altos valores tanto de H0 e de S0 para os compostos mais substituídos. No dicroísmo circular foi verificada uma diminuição do % de -hélice da ASB em 208 nm e 222 nm, devido ao aumento de concentração das chalconas. Esses efeitos podem ser atribuídos à formação de um complexo chalconas/ASB que pode estar induzindo variações conformacionais na ASB. |
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Alias, Y.; Awang, K.; Hadi, A.; Thoison, O.; Sevent, T.; Pais, M., J. Nat. Prod., 1995, 58, 1160. Azzaovi, K.; Morin-Allory, L., Chromatographia, 1995, 40, 690. Baldwin, S. W., Org. Photochem., 1987, 5, 123. Banerjee, A.; Basu, K.; Sengupta, P. K. J. Photochem. Photobiol. B: Biol. 2008, 90, 33. Baroni, S.; Mattu, M.; Vannini, A.; Cipollone, R.; Aime, S.; Ascenzi, P.; Fasano, M. Eur. J. Biochem. 2001, 268, 6214. Bhandari, P.; Crombie, L.; Daniels, P.; Holden, I.; Vanbruggen, N.; Whiting, Da.; J of Chem.1992. 7, 849. Bhattacharya, A. A; Curry, S.; Franks, N. P. J. Biol. Chem. 2000, 275, 38731. Bilia, A. R.; Morelli; I.; Marsili A., Tetrahedron ,1994, 50, 5181. Boate, D. R.; Johnston, L. J; Scaiano, J. C., Can. J. Chem., 1989, 67, 927. Boeck, P.; Falcao, C. A. B.; Leal, P. C., Yunes, R. A.; Cechinel, V.; Torres-Santos, E. C.; Rossi-Bergmann, B.; Biooganic & Medicinal Chem. 2006, 14,1545. Bois, F.; Beney, C.; Boumendjel, A.; Mariotte, A. M.; Conseil, G.; Di Pietro, A., J. Med. Chem., 1998, 41, 4161. Bonneau, R., J. Am. Chem. Soc., 1980, 102, 3816. Bowden, K.; Dalpozzo A. D.; Duah, C. K., J. Chem. Research., (s) 1990, 377. Budde, K.; Quella, F.; Mathes, A.; Melchior, W.; Müller, H.; Nuyken, O.; Spiegel, S., Angew. Makromol. Chem., 1992,194,103. Bueno, C. J.; Jiménez, M. C.; Miranda, M. A. J. Phys. Chem. B 2009, 113, 6891. Cesarin-Sobrinho, D.; Netto-Ferreira, J.; Quim. Nova. 2001. 5, 604-611. Cesarin-Sobrinho, D.; Netto-Ferreira, J.; Quim. Nova. 2002. 25, 62-68. Chapman, O. L., Org. Photochem., 1967,1, 23. Chawla, H. M.; Chakrabarty, K., J. Chem. Soc. Perkin Trans. 1, 1984, 1511. Chawla, H. M.; Chiber, S. S.; Sharwa, A., Tetrahedron Lett., 1978, 19,2713. Chen, Y. H.; Yang, J. T.; Martinez, H. Biochem. 1972, 11, 4120. Cheng, X. X.; Lui, Y.; Zhou, B.; Xiao, X-H.; Liu, Y. Spectrochim. Acta Part A 2009, 72, 922. Chudgar, N. K.; Shah, S. N., Liquid Crystals, 1989, 4, 661. Cordeiro, Y. M. L. Bases estruturais e termodinâmicas para conversão conformacional da proteína do prion e possíveis implicações sobre a patogenia. Tese de Doutorado, Instituto de Bioquímica Médica, Universidade Federal do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, Fevereiro, 2005. Craik, D. J.; Brownlee, R. T. C., Prog. Phys. Org. Chem.,1970, 14, 1. Cui, F. L.; Qin, L. X., Gui-Sheng Zhang, G. S.; Yao, X. J.; Du, J. Int. J. Biol. Macromol. 2008, 42, 221. Cui, F.; Wang, J.; Cui, Y.; Li, J.; Yao, X.; Lu, Y.; Fan, J. J. Luminesc. 2007, 127, 409. Cui, F.; Zhang, Q.; Yan, Y.; Yao, X.; Qu, G.; Lu, Y. Carbohyd. Pol. 2008, 73, 464. De Mayo, P. de, Acc. Chem. Res., 1971, 4, 41. Dose, K. Bioquímica. EPU/Springer, EDUSP, São Paulo, 1982. Epps, D. E.; Raub, T. J.; Caiolfa, V.; Chiari, A.; Zamai, M. J. Pharm. Pharmacol. 1998, 51, 41. Falini, G.; Foresti, E.; Lesci, I. G.; Lunelli, B.; Sabatino, P.; Roveri, N. Chem. Eur. J. 2006, 12, 1968. Fasman, G.D. Circular dichroism and the conformational analysis of biomolecules. Plenum Press, New York, 1996. Fischer, F.; Schuchardt, W.; Walter, H., Chem. Abst., 1970, 73, 7093y. 53 Förster, T. Ann. Phys. 1948, 2, 55. Gao, H.; Lei, L.; Liu, J.; Kong, Q.; Chen, X.; Hu, Z. J. Photochem. Photobiol. A: Chem. 2004, 167, 213. Gunder, O. A.; Vlasov, V. G.; Koval, L. N.; Krasovitski, B. M., Chem. Abst., 1968, 69, 36699y. Hamer, L. P. J. Am. Chem. Soc. 1973, 59, 96. Hano, Y.; Itoh, N.; Hanoaka, A.; Yoshimitsu, I.; Nomura, T., Heterocycles, 1995, 41, 191. He, W. Y.; Li, Y.; Si, H. Z.; Dong, Y. M.; Sheng, F. L.; Yao, X. J.; Hu, Z. D. J. Photochem. Photobiol. A: Chem. 2006, 182, 158. He, W.; Li, Y.; Tian, J.; Liu, H.; Hu, Z.; Chen, X. J. Photochem. Photobiol. A: Chem. 2005, 174, 53. He, W.; Li, Y.; Xue, C.; Hu, Z.; Chen, X.; Sheng, F. Bioorg. Med. Chem. 2005, 13, 1837. He, X. M.; Carter, D. C. Nature 1992, 358, 209. Hecht, E. Optics. 3rd. Ed., Addison Wesley Longman, Massachusetts, 1998. Hepel, M. Electroanalysis 2005, 17, 1401. Horrocks Jr., W. D. W.; Collier, W. E. J. Am. Chem. Soc. 1981, 103, 2856. Iwata, S.; Nishino, T.; Nagata, N.; Satomi, Y.; Nishino, H.; Shibata, S., Biol. Pharm. Bull., 1995, 18, 1710. Johnson, W. C. Jr. Ann. Rev. Biophys. Chem. 1988, 17, 145. Kamal, A.; Dastagiri, D.; Ramajah, M. J.; Reddy, J. S.; Bharathi, E. V.; Srinivas, C.; Pushpavalli, S. N. C. V. L.; Pal, D.; Pal-Bhadra, M.; Chemmedchem. 2010. 5, 1947. Kanakis, C. D.; Tarantilis, P. A.; Polissiou, M. G.; Diamantoglou, S.; Riahi, H. A. T. J. Mol. Struc. 2006, 798, 69. Kandagal, P. B.; Ashoka, S.; Seetharamappa, J.; Shaikh, S. M. T.; Jadegoud, Y.; Ijare, O. B. J. Pharm. Biomed. Anal. 2006, 41, 393. Kandagal, P. B.; Seetharamappa, J.; Ashoka, S.; Shaikh, S. M. T.; Manjunatha, D. H. J. Int. J. Biol. Macromol. 2006, 39, 234. Kang, J.; Liu, Y.; Xie, M. X.; Li, S.; Jiang, M.; Wang, Y. D. Biochim. Biophys. Acta 2004, 1674, 205. Karaki-Doy, T.; Nakagawa, T.; Kasai, T. Y.; Goto, Y., J. Electrochem. Soc., 1995, 142, 4257. Karreman, G.; Steele, R. H.; Györgyi, A. S. Biochem. 1967, 11, 140. Kawaki, T.; Kobayashi, M.; Hayashi, K.; Watanabe, M.; Honda, W., Chem. Abst., 1989, 110, 58274y. Kelly, S. M.; Tess, T. J.; Price, N. C. Biochim. Biophys. Acta 2005, 1751, 119. Khan, M. A.; Muzzamil, S.; Musarrat, J. Int. J. Biol. Macromol. 2002, 30, 243. Kohler, E. P.; Chadwell, H. M., in Org. Synth. Coll.; John Wiley: New York, 1932, 1, 78. Kragh-Hansen, U.; Chuang, V. T. G.; Otagiri, M. Biol. Pharm. Bull. 2002, 25, 695. Lakowicz, J. R. Principles of Fluorescence Spectroscopy, third ed., Springer, 2006, 278. Lawrence, N. J.; Patterson, R,P., Ooi, L,L., Cook, D., Ducki, S., Biooganic & Medicinal Chemistry Letters. 2006, 16, 5848. Lee, G. S.; Kim, E. S.; Cho, S. I.; Kim, J. H.; Choi, G.; Ju, Y. S.; Park, S. H.; Jeong, S. I.; Kim, H. I.; J. Of Soc. Korean. Biol. Chem. 2010. 53, 290. Lee, X. Z. ; Liang, Y. R.; Chen, H.; Lu, J. L.; Liang, H. L. ; Huang, F. P.; Mamati, E.; J. Afric. Biotechnol. 2008. 7, 4115. Lehninger, A. L.; Nelson, D. L.; Cox, M. M. Princípios de Bioquímica. 2ª. Ed., Sarvier, São Paulo, 1993. Leska, J.; Zaharadnik, P., Chechoslov. Chem. Commun., 1973, 3365. Li, D.; Ji, B.; Sun, H. Spectrochim. Acta Part A 2009, 73, 35 Li, D.; Zhu, J.; Jin, J.; Yao, X. J. Mol. Struc. 2007, 846, 34. Li, J.; Ren, C.; Zhang, Y.; Liu, X.; Yao, X.; Hu, Z. J. Mol. Struc. 2008, 885, 64. 54 Li, R.; Kenyon, G. L.; Cohen, F. E.; Chem, X.; Gong, B.; Miller, R. E.; Nuzum, E. O.; Resenthal, P. J.; McKerrow, J. H., J. Med. Chem., 1995, 38, 5031. Li, Y.; Yao, X.; Jin, J.; Chen, X.; Hu, Z. Biochim. Biophys. Acta 2007, 1774, 51. Liu, J.; Tian, J. N.; Zhang, J.; Hu, Z.; Chen, X. Anal. Bioanal. Chem. 2003, 376, 864. Mahesha, H. G.; Singh, S. A.; Srinivasan, N.; Rao, A. G. A. FEBS J. 2006, 273, 451. Matsushima, R.; Hirao, I., Bull. Chem. Soc. Jpn. 1980, 53, 518. Miller, J. N. Proc. Anal. Div. Chem. Soc. 1979, 16, 203. Millot, M. C.; Servagent-Noinville, S.; Taleb, N. L.; Baron, M. H.; Revault, M.; Sébille, B. J. Chromatogr. B: Biomed. Sci. Appl. 2001, 753, 101. Miquel, J. F., Comp. Rend., 1964, 254, 4479. Monti, S.; Manet, I.; Manoli, F.; Ottani, S.; Marconi, G. Photochem. Photobiol. Sci. 2009, 8, 805. Moriyama, Y.; Ohta, D.; Hachiya, K.; Mitsui, Y.; Takeda, K. Protein Chem. 1996, 15, 265. Navea, S.; Tauler, R.; Goormaghtigh, E.; De Juan, A. Protein 2006, 63, 527. Oberg, K. A.; Uversky, V. M. Pro. Pept. Lett. 2001, 8, 297. Okuma, O.; Takenochi, M.; Miyagawa, M., Chem. Abst., 1989, 110, 66933c. Oravcova, J.; Bobs, B.; Lindner, W. J. Chromatogr. B: Biomed. Sci. Appl. 1996, 677, 1. Pace, C. N.; Vajdos, F.; Fee, L.; Grimsley, G.; Gray, T. Protein Sci. 1995, 4, 2411. Pastukhov, A. V.; Levchenko, L. A.; Sadkov, A. P. J. Mol. Struc. 2007, 842, 60. Peters, T. All about albumin: biochemistry, genetics and medical applications. Academic Press, San Diego, CA, USA, 1996. Petitpas, I.; Bhattacharya, A.; Twine, S.; East, M.; Curry, S. J. Biol. Chem. 2001, 276, 22804. Qi, Z. D.; Zhou, B.; Xiao, Q.; Shi, C.; Liu, Y.; Dai, J. J. Photochem. Photobiol. A 2008, 193, 81. Qing, W. Y.; Ping, T. B.; Mei, Z. H.; Hua, Z. Q.; Cheng, Z. G. J. Photochem. Photobiol. B: Biol. 2009, 94, 183. Regos, I.; Treutter, D.; J. of. Chromat. 2010, 1217, 6169. Rezaie, R.; Mohammad, H.; Navid, M. S. R. J. Chin. Chem. 2011, 29, 1226. Ribeiro, A. M. Estudo espectroscópico da interação entre flavonóides e albumina sérica bovina (ASB). Tese de Doutorado, Instituto de Ciências Exatas, Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro, Seropédica, Março, 2010. Rojas, J.; Paya, M.; Devesa, I.;. Archives of Pharmacol. 2003, 368, 233. Rojas, J.; Paya, M.; Dominguez, J. N.; Bioogarnic & Med. Chem. 2002, 12, 1954. Ross, P. D.; Subramanian, S. Biochem. 1981, 20, 3096. Sashida, Y.; Ogawa, K. M.; Kitada, M.; Karikone, H.; Mimaki, Y.; Shimomura, H., Chem. Pharm. Bull, 1991, 39, 709. Satyanarayana, M.; Tiwari, P.; Tripathi, B. K.; Srivastava, A. K.; Pratap, R; Biooganic & Medicinal Chem. 2004. 12, 889. Schellenberg, W. D.; Jakoby, H., Chem. Abst., 1961, 55, 7119e. Schuetz, S. A.; Bowman, E. A.; Sivernail, C. M.; J. of. Orga. Chem. 2005. 690, 1017. Schuster, D. I.; Dunn, D. A.; Heibel, G. E.; Brown, P. B.; Rao, J. M.; Woning, J.; Bonneau, R., J. Am. Chem. Soc., 1991, 113, 6245. Sean, W. R.; Hao, C.; Hanxiao, J.; J. Mol. Cataly. 2010, 66, 263. Sengupta, B.; Sengupta, P. K. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2002, 299, 400. Shaikh, S. M. T.; Seetharamappa, J.; Kandal, P. B.; Manjunatha, D. H.; Ashoka, S. Dyes Pigments 2007, 74, 665. Shaw, A. K.; Pal, S. K. J. Photochem. Photobiol B: Biol. 2008, 90, 69. Shen, X. C.; Liang, H.; Guo, J. H. J. Inorg. Biochem. 2003, 95. Shi, X. Y.; Cao, H.; Ren, F. L.; Xu, M. Chem. Biodiver. 2007, 4, 2780. 55 Shih, C.H; Chu, H; Tang, L. K; Sakamoto, W.; Maekewa, M.; Chu, I. K.; Wang, M.; Lo, C.; J of botany.2008. 228, 1054. Sklar, L. A.; Hudson, B. S.; Simoni, R. D. Biochem. 1977, 16, 5100. Solániová, E.; Toma, S.; Gronowitz, S., Org. Mag. Res., 1976, 8, 439. Stan, D.; Matei, I.; Mihaileseu, C; Savin, M.; Matache, M; Hillebrand, M.; Baciu, I. Mol. 2009, 14, 1614. Stryer, L. Biochemistry. 4th. Ed., W. H. Freeman and Company, New York, EUA, 1995. Sudlow, G.; Birkett, D. J.; Wade, D. N. Mol. Pharmacol. 1975, 11, 824. Sugio, S.; Kashima, A.; Mochizuki, S.; Noda, M.; Kobayashi, K. Protein Eng. 1999, 12, 439. Sulkowska, A. J. Mol. Struct. 2002, 614, 227. Sulkowska, A.; Bojko, B.; Równicka, J.; Rezner, P.; Sułkowski, W. W. J. Mol. Struct. 2005, 744, 781. Swain, C. G.; Lupton, E. C., J. Am. Chem. Soc., 1968, 90, 4328. Sytnik, A.; Litvinyuk, I. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1996, 93, 12959. Takehara, K.; Yuri, K.; Shirasawa, M.; Yamasaki, S.; Yamada, S. Anal. Sci. 2009, 25, 115. Tang, J.; Luan, F.; Chen, X. Bioorg. Med. Chem. 2006, 14, 3210. Tang, J.; Qi, S.; Chen, X. J. Mol. Struct. 2005, 779, 87. Tang, K.; Qin, Y. M.; Lin, A. H.; Hu, X.; Zou, G. L. J. Pharm. Biomed. Anal. 2005, 39, 404. Trager, J.; Hartner, S.; Heinzer, J.; Kim, Hc.; Hampp, N.; Chem. Physics. Letters. 2008. 455, 310. Venyaminov, S. Y.; Yang, J. T. (1996). Determination of protein secondary structure. Circular dichroism and the conformational analysis of biomolecules. Ed. Fasman, G. D., Plenum Press, New York, EUA, 1996, 69. Wagner, P. J.; Thomas, M. J.; Puchalsk, A. E., J. Am. Chem. Soc., 1986, 108, 7739. Wagner, P. J.; Truman, R. J.; Scaiano, J. C., J. Am. Chem. Soc., 1985, 107, 7093. Walczak, B.; Dreux, M.; Chretien, J. R., Chomatographia, 1991, 31, 575; Wang, N.; Ye, L.; Zhao, B. Q.; Yu, J. X. Braz. J. Med. Biol. Res. 2008, 41, 589. Wang, Y. Li.; Xia, R.; Scien. Hortic., 2010, 125, 116. Warpeha, K. M.; Gibbons, J., Carol, A.; Slusser, J.; Tree, R.; Durham, W.; Kaufman, L. S.; Plant. And. Enviroment. 2008. 31, 1770. Wei, Y. L.; Li, J. P; Dong, C.; Shuang, S. M.; Liu, D. S.; Huie, C. W. Talanta 2006, 70, 377. Wilting, J.; van der Giesen, W. F.; Janssen, L. H. M.; Weideman, M. M.; Otagiri, M.; Perrin, J. H. J. Biol. Chem. 1980, 255, 3032. Woody, R.W. Meth. Enzymol. 1995, 246, 34. Wu, Y. H.; Ji, X. B.; Hu, S. H. Bioelectrochem. 2004, 64, 91. Xie, M. X.; Long, M.; Liu, Y.; Qin, C.; Wang, Y. D. Biochim. Biophys. Acta 2006, 1760, 1184. Xie, M. X.; Xu, X. Y.; Wang, Y. D. Biochim. Biophys. Acta 2005, 1724, 215. Xu, Y.; Shen, H. X.; Huang, H. G. Chem. J. Chin. Univ. 1996, 17, 1856. Yamasaki, K.; Maruyama, T.; Yoshimoto, K.; Tsutsumi, Y.; Narazaki, R.; Fukuhara, A.; Kragh-Hansen, U.; Otagiri, M. Biochim. Biophys. Acta 1999, 1432, 313. Yamauchi, S.; Hirota, N.; Higuchi, J., J. Phys. Chem., 1988, 92, 2129. Yang, P.; Gao, F. The principle of bioinorganic chemistry, Science Press, Beijing, 2002, 349. Yuan, T.; Weljie, A. M.; Vogel, H. J. Biochem. 1998, 37, 3187. Yue, Y.; Zhang, Y.; Li, Y.; Zhu, J.; Qin, J.; Chen, X. J. Luminesc. 2008, 128, 513. Yue, Y.; Zhang, Y.; Qin, J.; Chen, X. J. Mol. Struc. 2008, 888, 25. Zhang, G.; Que, Q.; Pan, J.; Guo, J. J. Mol. Struc. 2008, 881, 132. Zsila, F.; Bikádi, Z.; Simonyi, M. Biochem. Pharmacol. 2003, 65, 447. www.ioc.fiocruz.br/peptideos2008/pdf/dicroismo_circular.pdf, visitada em 03/03/2010. www.iupac.org/publications/cd/medicinal_chemistry/, visitada em 03/03/2010. 56 www2.iq.usp.br/docente/mhgdmede/aulas.../aminoacidos2009.pdf, visitada em 03/03/2010. |
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