Estudo espectroscópico da interação entre derivados de 1,2-naftoquinonas e albumina sérica humana (ASH)
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Data de Publicação: | 2014 |
Tipo de documento: | Dissertação |
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Título da fonte: | Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRRJ |
Texto Completo: | https://rima.ufrrj.br/jspui/handle/20.500.14407/14616 |
Resumo: | A interação entre albumina sérica humana (ASH) e os derivados da 1,2-naftoquinona (LF, LF4Me, LF24Me, LF4Br, LF4Cl, LP4F,LP4Me e LP24Me), em solução tamponada (PBS, pH = 7,4), foi estudada por espectroscopia no ultravioleta-visível (UV-Vis), dicroísmo circular (DC), espectroscopia de emissão de fluorescência e espectroscopia de emissão de fluorescência com resolução temporal. Os resultados obtidos para as constantes de velocidade supressão de fluorescência de ASH (kq ≈ 1012 L/mol.s) e para o tempo de vida de fluorescência τ2 (≈ 6,6 ns) sugerem um mecanismo estático para o processo de supressão. Os valores termodinâmicos de energia livre de Gibbs, encontrados para a interação das 1,2-naftoquinonas com a ASH (≈ -24 a -29 kJ/mol) sugerem a ocorrência de um processo espontâneo via um mecanismo reversível. Já os valores negativos de ∆H° e positivos de ∆S° encontrados em todos os casos (-6,60 a -21,82 kJ/mol e +10,79 a +64,61 J/mol.K, respectivamente) indicam que o processo de interação ocorre pela formação de uma ligação de hidrogênio em ambiente hidrofóbico. Os estudos das distancias do raio de Fösrter r, entre doador e aceptor, (≈ 2 a 3 nm), indica a ocorrência de uma forte interação entre 1,2-naftoquinona/ASH que independe da temperatura. A diminuição na porcentagem de hélice-α verificado nos estudos de dicroísmo circular (≈ 60 a 53 %) indicam a ocorrência da interação entre as 1,2-naftoquinonas com ASH o que pode ser reflexo da mudança conformacional da proteína para acomodar melhor os compostos na cavidade hidrofóbica da albumina sérica próximo ao resíduo de triptofano. |
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Oliveira, Cosme Henrique Coêlho dos Santos deSilva, Francisco de Assis da348.457.807-63Sobrinho, Darí Cesarin027.405.467-18Silva, Francisco de Assis daFerreira, Aurélio Baird BuarqueGarden, Nanci Câmara de LucasSuzart, Luciano RamosCorreia, Rodrigo José057.835.33777http://lattes.cnpq.br/97840639487730072023-12-22T03:03:31Z2023-12-22T03:03:31Z2014-05-19OLIVEIRA, Cosme Henrique Coêlho dos Santos de. Estudo espectroscópico da interação entre derivados de 1,2-naftoquinonas e albumina sérica humana (ASH). 2014. 174 f. Dissertação (Mestrado em Química). Instituto de Ciências Exatas, Departamento de Química, Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro, Seropédica, RJ, 2014.https://rima.ufrrj.br/jspui/handle/20.500.14407/14616A interação entre albumina sérica humana (ASH) e os derivados da 1,2-naftoquinona (LF, LF4Me, LF24Me, LF4Br, LF4Cl, LP4F,LP4Me e LP24Me), em solução tamponada (PBS, pH = 7,4), foi estudada por espectroscopia no ultravioleta-visível (UV-Vis), dicroísmo circular (DC), espectroscopia de emissão de fluorescência e espectroscopia de emissão de fluorescência com resolução temporal. Os resultados obtidos para as constantes de velocidade supressão de fluorescência de ASH (kq ≈ 1012 L/mol.s) e para o tempo de vida de fluorescência τ2 (≈ 6,6 ns) sugerem um mecanismo estático para o processo de supressão. Os valores termodinâmicos de energia livre de Gibbs, encontrados para a interação das 1,2-naftoquinonas com a ASH (≈ -24 a -29 kJ/mol) sugerem a ocorrência de um processo espontâneo via um mecanismo reversível. 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A diminuição na porcentagem de hélice-α verificado nos estudos de dicroísmo circular (≈ 60 a 53 %) indicam a ocorrência da interação entre as 1,2-naftoquinonas com ASH o que pode ser reflexo da mudança conformacional da proteína para acomodar melhor os compostos na cavidade hidrofóbica da albumina sérica próximo ao resíduo de triptofano.CAPESThe interaction between human serum albumin and derivatives 1,2-naphtoquinones in buffered solution was studied by UV - Visible, circular dichroism spectroscopy, fluorescence emission spectroscopy and fluorescence emission spectroscopy with temporal resolution. The results obtained for the rate constants of fluorescence quenching of HSA [Kq = 1012 L . (mol.s)-1] and fluorescence lifetime τ2 (≈ 6.6 ns ) suggest a static mechanism for the quenching process . Thermodynamic values for Gibbs energy free found for the interaction between 1,2-naphtoquinones and ASH (≈ -24 to -29 kJ . mol-1) suggest the occurrence of a spontaneous process via reversible mechanism. Already positive and negative values of ∆Ho and ∆So found in all cases (-6.60 to -21.82 kJ/mol and a +64.61 to 10.79 J/mol.K), respectively , indicating that the interaction occurs by formation of a hydrogen bond at room hydrophobic . Studies about distances of the rays of Foster, r, between donor and acceptor (≈ 2-3 nm), indicates a strong interaction between 1,2-naphthoquinone and ASH, which is independent of temperature. The decrease in the percentage of α-helix verified in studies of circular dichroism (53 to 60%) indicating the interaction between HSA with 1,2-naphthoquinonas which may reflect the conformational change of the protein to better accommodate the compounds in the hydrophobic cavity serum albumin near the tryptophan residue.application/pdfporUniversidade Federal Rural do Rio de JaneiroPrograma de Pós-Graduação em QuímicaUFRRJBrasilInstituto de Ciências ExatasEspectroscopianaftoquinonasalbumina sérica humana (ASH)Spectroscopynaphthoquinonehuman serum albumin (HSA)QuímicaEstudo espectroscópico da interação entre derivados de 1,2-naftoquinonas e albumina sérica humana (ASH)Spectroscopic study of the interaction between naphthoquinones derivatives and human serum albumin (HSA)info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesishttps://tede.ufrrj.br/retrieve/9751/2014%20-%20Cosme%20Henrique%20Co%c3%aalho%20dos%20Santos%20de%20Oliveira.pdf.jpghttps://tede.ufrrj.br/retrieve/16166/2014%20-%20Cosme%20Henrique%20Co%c3%aalho%20dos%20Santos%20de%20Oliveira.pdf.jpghttps://tede.ufrrj.br/retrieve/22498/2014%20-%20Cosme%20Henrique%20Co%c3%aalho%20dos%20Santos%20de%20Oliveira.pdf.jpghttps://tede.ufrrj.br/retrieve/28846/2014%20-%20Cosme%20Henrique%20Co%c3%aalho%20dos%20Santos%20de%20Oliveira.pdf.jpghttps://tede.ufrrj.br/retrieve/35174/2014%20-%20Cosme%20Henrique%20Co%c3%aalho%20dos%20Santos%20de%20Oliveira.pdf.jpghttps://tede.ufrrj.br/retrieve/41584/2014%20-%20Cosme%20Henrique%20Co%c3%aalho%20dos%20Santos%20de%20Oliveira.pdf.jpghttps://tede.ufrrj.br/retrieve/48030/2014%20-%20Cosme%20Henrique%20Co%c3%aalho%20dos%20Santos%20de%20Oliveira.pdf.jpghttps://tede.ufrrj.br/retrieve/54446/2014%20-%20Cosme%20Henrique%20Co%c3%aalho%20dos%20Santos%20de%20Oliveira.pdf.jpghttps://tede.ufrrj.br/jspui/handle/jspui/2685Submitted by Jorge Silva (jorgelmsilva@ufrrj.br) on 2019-05-09T18:14:58Z No. of bitstreams: 1 2014 - Cosme Henrique Coêlho dos Santos de Oliveira.pdf: 3059616 bytes, checksum: 7069e5519179fda62853e8818d421b6c (MD5)Made available in DSpace on 2019-05-09T18:14:58Z (GMT). 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