Produção de celulases utilizando resíduos lignocelulósicos como substrato na fermentação em estado sólido
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Data de Publicação: | 2017 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFS |
Texto Completo: | http://ri.ufs.br/jspui/handle/riufs/17096 |
Resumo: | Vegetable biomass is utilized as a substrate for the production of cellulases since cellulose present in its structure can be converted to a carbohydrate, through fermentation processes, fuel, and other products with high added value. The objective of this work was to study the potential of leaves residues, sugarcane bagasse and corn cob in the production of cellulases from the A. niger fungus by solid-state cultivation. In addition to evaluating an influence of the final concentration of inoculum, initial pH, temperature and moisture in enzymatic and specific activities of total cellulase (FPase) and endoglucanase (CMCase). The fermentation process was carried out with three different residues in Erlenmeyer of 250 mL containing 7,5 g of the substrate with 55% of moisture. The flasks were incubated at 30 °C for 120 h. A 24 factorial design was made with three replications at the central point for the optimization of the cellulase production with the leaves residues, which was maximized from the desirability function. At this stage, the fermentations were carried out in 125 mL Erlenmeyer flasks with 3,5 g of the substrate and incubated for 192 h. The kinetic profile was delineated from the enzymatic and specific activities of total cellulase and endoglucanase, total reducing sugars and microbial growth. The highest enzymatic concentrations for leaves were obtained at 48 and 72 h with 0,78 ± 0,00 U/g for FPase and 1,53 ± 0,01 U/g for CMCase, respectively. For sugarcane bagasse, FPase reached a higher activity in 120 h (1,09 ± 0,01 U/g) whereas the CMCase was higher at 72 h (2,40 ± 0,02 U/g). The corn cob showed higher activity at 120 h for FPase (1,06 ± 0,01 U/g) and at 96 h for CMCase (3,37 ± 0,02 U/g). The specific activities of the leaves residues showed a peak at 48 h (1,29 ± 0,01 U/mgproteins) for FPase and at 72h (1,77 ± 0,01 U/mgproteins) for CMCase. The maximum specific activity of FPase for sugarcane bagasse was 120 h (1,40 ± 0,01 U/mgproteins) and CMCase at 96 h (3,44 ± 0,04 U/mgproteins). Corn cob presented higher specific activities at 72 h for both FPase (1,95 ± 0,35 U/mgproteins) and CMCase (5,84 ± 0,06 U/mgproteins). From the optimization process, the optimal values for enzyme activities were 0,84 U/g to FPase and 1,51 U/g for the CMCase with the overall desirability of 0,96. The optimal points of the specific activities were 4,94 U/mgproteins for FPase and 4,89 U/mgproteins for CMCase with a global desirability of 0,63. The results indicated the capacity of the fungus to produce cellulases in three residues and in short fermentation times, mainly for the leaves. Studied variables influenced the enzymatic and specific activities of FPase and CMCase since their individual or aggregate effects interfered in the microbial growth and the consumption of the substrate, providing a good production of enzymes. |
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Cavalcante, Paula Acioly WanderleySouza, Roberto Rodrigues deSilva, Cristina Ferraz2023-02-08T22:15:53Z2023-02-08T22:15:53Z2017-02-22CAVALCANTE, Paula Acioly Wanderley. Produção de celulases utilizando resíduos lignocelulósicos como substrato na fermentação em estado sólido. 2017. 107 f. Dissertação (Mestrado em Engenharia Química) – Universidade Federal de Sergipe, São Cristóvão, 2017.http://ri.ufs.br/jspui/handle/riufs/17096Vegetable biomass is utilized as a substrate for the production of cellulases since cellulose present in its structure can be converted to a carbohydrate, through fermentation processes, fuel, and other products with high added value. The objective of this work was to study the potential of leaves residues, sugarcane bagasse and corn cob in the production of cellulases from the A. niger fungus by solid-state cultivation. In addition to evaluating an influence of the final concentration of inoculum, initial pH, temperature and moisture in enzymatic and specific activities of total cellulase (FPase) and endoglucanase (CMCase). The fermentation process was carried out with three different residues in Erlenmeyer of 250 mL containing 7,5 g of the substrate with 55% of moisture. The flasks were incubated at 30 °C for 120 h. A 24 factorial design was made with three replications at the central point for the optimization of the cellulase production with the leaves residues, which was maximized from the desirability function. At this stage, the fermentations were carried out in 125 mL Erlenmeyer flasks with 3,5 g of the substrate and incubated for 192 h. The kinetic profile was delineated from the enzymatic and specific activities of total cellulase and endoglucanase, total reducing sugars and microbial growth. The highest enzymatic concentrations for leaves were obtained at 48 and 72 h with 0,78 ± 0,00 U/g for FPase and 1,53 ± 0,01 U/g for CMCase, respectively. For sugarcane bagasse, FPase reached a higher activity in 120 h (1,09 ± 0,01 U/g) whereas the CMCase was higher at 72 h (2,40 ± 0,02 U/g). The corn cob showed higher activity at 120 h for FPase (1,06 ± 0,01 U/g) and at 96 h for CMCase (3,37 ± 0,02 U/g). The specific activities of the leaves residues showed a peak at 48 h (1,29 ± 0,01 U/mgproteins) for FPase and at 72h (1,77 ± 0,01 U/mgproteins) for CMCase. The maximum specific activity of FPase for sugarcane bagasse was 120 h (1,40 ± 0,01 U/mgproteins) and CMCase at 96 h (3,44 ± 0,04 U/mgproteins). Corn cob presented higher specific activities at 72 h for both FPase (1,95 ± 0,35 U/mgproteins) and CMCase (5,84 ± 0,06 U/mgproteins). From the optimization process, the optimal values for enzyme activities were 0,84 U/g to FPase and 1,51 U/g for the CMCase with the overall desirability of 0,96. The optimal points of the specific activities were 4,94 U/mgproteins for FPase and 4,89 U/mgproteins for CMCase with a global desirability of 0,63. The results indicated the capacity of the fungus to produce cellulases in three residues and in short fermentation times, mainly for the leaves. Studied variables influenced the enzymatic and specific activities of FPase and CMCase since their individual or aggregate effects interfered in the microbial growth and the consumption of the substrate, providing a good production of enzymes.A biomassa vegetal é utilizada como substrato na produção de celulases, pois a celulose presente em sua estrutura pode ser convertida a carboidratos, por meio de processos fermentativos, a combustíveis e outros produtos de alto valor agregado. Este trabalho teve como objetivo estudar o potencial dos resíduos de folhas, bagaço de cana e sabugo de milho na produção de celulases a partir do fungo A. niger por cultivo em estado sólido, além de avaliar a influência da concentração final do inóculo, pH inicial, temperatura e umidade nas atividades enzimáticas e específicas da celulase total (FPase) e da endoglucanase (CMCase). O processo fermentativo foi realizado com três diferentes resíduos em Erlenmeyers de 250 mL, contendo 7,5 g de substrato com 55% de umidade. Os frascos foram incubados a 30 ºC durante 120 h. Foi realizado um planejamento fatorial 24 , com três repetições no ponto central, para a otimização da produção de celulases com os resíduos de folhas, a qual foi maximizada a partir da função de desejabilidade. Nessa etapa, as fermentações foram realizadas em frascos Erlenmeyers de 125 mL, com 3,5 g de substrato, incubados durante 192 h. O perfil cinético foi delineado a partir das atividades enzimáticas e específicas da celulase total e da endoglucanase, dos açúcares redutores totais (ART) e do crescimento microbiano. Para as folhas, as maiores atividades enzimáticas foram obtidas em 48 e 72 h, com 0,78 ± 0,00 U/g para FPase e 1,53 ± 0,01 U/g para CMCase, respectivamente. No caso do bagaço de cana, a FPase atingiu maior atividade em 120 h (1,09 ± 0,01 U/g), enquanto a CMCase foi maior em 72 h (2,40 ± 0,02 U/g). O sabugo de milho exibiu maior atividade em 120 h para a FPase (1,06 ± 0,01 U/g) e em 96 h para CMCase (3,37 ± 0,02 U/g). As atividades específicas dos resíduos de folhas apresentaram um pico máximo em 48 h (1,29 ± 0,01 U/mgproteínas) para a FPase e em 72h (1,77 ± 0,01 U/mgproteínas) para a CMCase. Para o bagaço de cana, a atividade específica máxima da FPase foi em 120 h (1,40 ± 0,01 U/mgproteínas) e da CMCase em 96 h (3,44 ± 0,04 U/mgproteínas). O sabugo de milho apresentou maiores atividades específicas em 72 h, tanto para a FPase (1,95 ± 0,35 U/mgproteínas) quanto para a CMCase (5,84 ± 0,06 U/mgproteínas). A partir da otimização do processo, os valores ótimos para as atividades enzimáticas foram de 0,84 U/g para a FPase e 1,51 U/g para a CMCase, com desejabilidade global de 0,96. Já os pontos ótimos das atividades específicas foram de 4,94 U/mgproteínas para a FPase e 4,89 U/mgproteínas para CMCase, com desejabilidade global de 0,63. Os resultados indicaram a capacidade do fungo de produzir celulases nos três resíduos e em curtos tempos de fermentação, principalmente para as folhas. As variáveis estudadas influenciaram as atividades enzimáticas e específicas da FPase e da CMCase, pois os seus efeitos individuais ou em conjunto interferiram no crescimento microbiano e no consumo do substrato, fornecendo uma boa produção de enzimas.Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior - CAPESSão CristóvãoporEngenharia químicaFungosFermentaçãoAspergillus nigerFermentação em estado sólidoCelulaseSolid-state fermentationCellulaseENGENHARIAS::ENGENHARIA QUIMICAProdução de celulases utilizando resíduos lignocelulósicos como substrato na fermentação em estado sólidoinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisPós-Graduação em Engenharia QuímicaUniversidade Federal de Sergipereponame:Repositório Institucional da UFSinstname:Universidade Federal de Sergipe (UFS)instacron:UFSinfo:eu-repo/semantics/openAccessLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81475https://ri.ufs.br/jspui/bitstream/riufs/17096/1/license.txt098cbbf65c2c15e1fb2e49c5d306a44cMD51ORIGINALPAULA_ACIOLY_WANDERLEY_CAVALCANTE.pdfPAULA_ACIOLY_WANDERLEY_CAVALCANTE.pdfapplication/pdf1899395https://ri.ufs.br/jspui/bitstream/riufs/17096/2/PAULA_ACIOLY_WANDERLEY_CAVALCANTE.pdfeacf910d172fba627999b3eb799427afMD52TEXTPAULA_ACIOLY_WANDERLEY_CAVALCANTE.pdf.txtPAULA_ACIOLY_WANDERLEY_CAVALCANTE.pdf.txtExtracted texttext/plain238073https://ri.ufs.br/jspui/bitstream/riufs/17096/3/PAULA_ACIOLY_WANDERLEY_CAVALCANTE.pdf.txt64805c4e6a49c9649fbee5e61197c107MD53THUMBNAILPAULA_ACIOLY_WANDERLEY_CAVALCANTE.pdf.jpgPAULA_ACIOLY_WANDERLEY_CAVALCANTE.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1263https://ri.ufs.br/jspui/bitstream/riufs/17096/4/PAULA_ACIOLY_WANDERLEY_CAVALCANTE.pdf.jpgd462e35f5a8af80cc9fd4207754c01caMD54riufs/170962023-02-08 19:15:53.935oai:ufs.br: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Repositório InstitucionalPUBhttps://ri.ufs.br/oai/requestrepositorio@academico.ufs.bropendoar:2023-02-08T22:15:53Repositório Institucional da UFS - Universidade Federal de Sergipe (UFS)false |
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