Caracterização da oligopeptidase B (OpB) de Trypanosoma rangeli
Autor(a) principal: | |
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Data de Publicação: | 2013 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFSC |
Texto Completo: | https://repositorio.ufsc.br/handle/123456789/106840 |
Resumo: | Dissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Biológicas, Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia e Biociências, Florianópolis, 2013. |
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Caracterização da oligopeptidase B (OpB) de Trypanosoma rangeliBiotecnologiaTrypanosoma rangeliCiclo celularEnzimas proteoliticasClonagem molecularPeptídeosDissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Biológicas, Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia e Biociências, Florianópolis, 2013.O Trypanosoma (Herpetosoma) rangeli é um protozoário hemoflagelado de ciclo heteroxênico. Apesar de não ser patogênico para o hospedeiro mamífero, incluindo seres humanos, infecções por este parasito podem dificultar o diagnóstico da doença de Chagas. Vários aspectos relativos ao curso da infecção do T. rangeli no hospedeiro mamífero são controversos, incluindo o mecanismo de invasão e multiplicação celular neste hospedeiro. A enzima Oligopeptidase B (OpB) está fortemente relacionada com o processo de invasão celular e patogenicidade de vários tripanosomatídeos, sendo um alvo promissor para o desenvolvimento de quimioterápicos. A OpB de T. rangeli é codificada por uma ORF de 2.139 pb que é traduzida para um polipeptídeo de 713 aminoácidos com 80.2 kDa de massa molecular. A sequência aminoacídica da OpB de T. rangeli, que corresponde a família das prolil endopeptidases, apresenta similaridade de 89,9% com T. cruzi, 86% com T. brucei e 85,5% com T. evansi, estando o domínio catalítico característico da família bastante conservado entre estes organismos. A OpB é expressa nas formas epimastigotas e tripomastigotas de T. rangeli, sendo sua atividade mensurada através da emissão de fluorescência resultante da mobilização de Ca+2 da célula hospedeira em ensaios in vitro. Os extratos proteicos das formas tripomastigotas de T. rangeli apresentaram uma emissão de fluorescência estatisticamente significativa (p < 0,01) em relação aos controles. O tratamento dos extratos proteicos com o soro anti-OpB reduziu a emissão da fluorescência de todos os extratos, no entanto, apenas para os extratos das formas tripomastigotas de T. cruzi essa redução foi significativa. A OpBr teve uma emissão de fluorescência próxima do basal revelando ausência de atividade da proteína recombinante. A avaliação da expressão da OpB durante a interação parasitos/célula hospedeira mostrou um aumento significativo (p < 0,01) da expressão da OpB em T. rangeli após trinta minutos de interação em relação aos parasitos que não entraram em contato com as células. Estes resultados demonstram o envolvimento da OpB no processo de interação do T. rangeli com a célula do hospedeiro mamífero, constituindo um importante alvo de estudo para o esclarecimento do processo de interação parasito/célula. <br>Grisard, Edmundo CarlosUniversidade Federal de Santa CatarinaCoelho, Carolina Marin Rocha2013-12-05T22:31:45Z2013-12-05T22:31:45Z2013info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesis90 p.| il., grafs.application/pdf320339https://repositorio.ufsc.br/handle/123456789/106840porreponame:Repositório Institucional da UFSCinstname:Universidade Federal de Santa Catarina (UFSC)instacron:UFSCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2013-12-05T22:31:45Zoai:repositorio.ufsc.br:123456789/106840Repositório InstitucionalPUBhttp://150.162.242.35/oai/requestopendoar:23732013-12-05T22:31:45Repositório Institucional da UFSC - Universidade Federal de Santa Catarina (UFSC)false |
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