Separação da proteína albumina de soro bovino utilizando hidroxiapatita e carvão ativo de babaçu (Orbignya martiana)

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Alves, Márcia Regina Ribeiro
Data de Publicação: 2016
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFT
Texto Completo: http://hdl.handle.net/11612/209
Resumo: Atualmente observa-se um aumento do interesse no processo de separação de proteínas individuais do soro de leite a partir de diferentes adsorventes devido à sua aplicabilidade universal. A necessidade do uso de adsorventes com custos mais baixos na produção industrial tem sido importante para os processos de separação. A albumina de soro bovino (BSA) é uma proteína presente no soro de leite bovino e tem sido estudada em função de suas qualidades funcionais e nutricionais para fins de aproveitamento biotecnológico. Este trabalho foi desenvolvido com o objetivo de estudar o processo de separação desta proteína em diferentes pH (4,0; 5,0; 6,0 e 7,0), concentrações (0,0 a 7,0 mg g-1) e concentração de NaCl no processo adsortivo. Para a separação foram utilizados método de adsorção, com utilização de hidroxiapatita comercial (HA), hidroxiapatita sintética (HAS) e carvão ativo de babaçu (CAB). Inicialmente foram realizados estudos cinéticos dos modelos de Pseudo 1ª ordem e Pseudo 2ª ordem. Foi também realizada a eficiência do processo adsortivo. A caracterização foi feita através de análises do potencial zeta nos adsorventes estudados. Para as isotermas, foram realizados estudos de dados de equilíbrio através de modelos de Langmuir, Freundlich e Jovanovic. O efeito da concentração de NaCl, foi avaliado sem utilização do sal e a (1,0 mol L-1) para o modelo de Langmuir. Os resultados cinéticos foi melhor representado no modelo de Pseudo 2ª ordem com características de quimissorção. A eficiência foi mais satisfatória em pH 4,0 para HA com 74,3 %, HAS com 68,7 %, e CAB sendo obtido 37,3%. As cargas obtidas de potencial zeta variaram entre (-6,6 e -42,8mV). Os resultados para o pH 4,0 foram melhores, sendo que, a capacidade máxima de adsorção (qm): qm = 85,53 mg g-1 , 68,96 mg g-1 e 36,18 mg g-1 para a HA, HAS e CAB, respectivamente. Para os três adsorventes foi observado que o qm de BSA diminuiu com o aumento da concentração de NaCl. Para os pH (4,0; 6,0 e 7,0) o (qm) diminuiu à medida que o pH aumentou indicando que ligações eletrostáticas e grupos funcionais da superfície dos adsorventes contribuíram para essa a redução, sobretudo para o CAB foi encontrada diferença estatística significativa (p<0.05).
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A albumina de soro bovino (BSA) é uma proteína presente no soro de leite bovino e tem sido estudada em função de suas qualidades funcionais e nutricionais para fins de aproveitamento biotecnológico. Este trabalho foi desenvolvido com o objetivo de estudar o processo de separação desta proteína em diferentes pH (4,0; 5,0; 6,0 e 7,0), concentrações (0,0 a 7,0 mg g-1) e concentração de NaCl no processo adsortivo. Para a separação foram utilizados método de adsorção, com utilização de hidroxiapatita comercial (HA), hidroxiapatita sintética (HAS) e carvão ativo de babaçu (CAB). Inicialmente foram realizados estudos cinéticos dos modelos de Pseudo 1ª ordem e Pseudo 2ª ordem. Foi também realizada a eficiência do processo adsortivo. A caracterização foi feita através de análises do potencial zeta nos adsorventes estudados. Para as isotermas, foram realizados estudos de dados de equilíbrio através de modelos de Langmuir, Freundlich e Jovanovic. O efeito da concentração de NaCl, foi avaliado sem utilização do sal e a (1,0 mol L-1) para o modelo de Langmuir. Os resultados cinéticos foi melhor representado no modelo de Pseudo 2ª ordem com características de quimissorção. A eficiência foi mais satisfatória em pH 4,0 para HA com 74,3 %, HAS com 68,7 %, e CAB sendo obtido 37,3%. As cargas obtidas de potencial zeta variaram entre (-6,6 e -42,8mV). Os resultados para o pH 4,0 foram melhores, sendo que, a capacidade máxima de adsorção (qm): qm = 85,53 mg g-1 , 68,96 mg g-1 e 36,18 mg g-1 para a HA, HAS e CAB, respectivamente. Para os três adsorventes foi observado que o qm de BSA diminuiu com o aumento da concentração de NaCl. Para os pH (4,0; 6,0 e 7,0) o (qm) diminuiu à medida que o pH aumentou indicando que ligações eletrostáticas e grupos funcionais da superfície dos adsorventes contribuíram para essa a redução, sobretudo para o CAB foi encontrada diferença estatística significativa (p<0.05).Currently there has been an increased interest in the separation process of the individual whey proteins from different adsorbents, this is due to its universal applicability. The need to use adsorbents with lower costs in industrial production has been important for the separation process. The bovine serum albumin (BSA) is a protein present in bovine milk whey and has been studied as a function of their functional and nutritional qualities for biotechnological utilization purposes. This work was developed to study the process of separation of this protein at different pH (4.0 to 7.0), concentrations (0.0 to 7.0 mg g-1) and NaCl concentration in the adsorptive process. For separation were used adsorption method, using commercial hydroxyapatite (HA), synthetic hydroxyapatite (SAH) and activated carbon babassu (CAB). Initially it was performed kinetic studies of Pseudo 1st order models and Pseudo 2nd order. adsorptive efficiency of the process was also carried out. The characterization was done by analysis of the zeta potential of the adsorbents studied. For isotherms, equilibrium data were performed studies using Langmuir, Freundlich and Jovanovic. The effect of NaCl concentration was evaluated without the use of salt and (1.0 mol L-1) to the Langmuir model. The kinetic results were better represented in the Pseudo 2nd order model with chemisorption characteristics. The efficiency was improved at pH 4.0 for HA with (74.3%), with hypertension (68.7%) and CAB are obtained (37.3%). The fillers obtained from zeta potential ranging from (-6.6 and -42,8mV). The results for pH 4.0 were better, and the maximum adsorption capacity (qm): qm = 85.53 mg g-1 g-1 68.96 mg and 36.18 mg g-1 for HA, HAS and CAB respectively. For the three adsorbents noted that (qm) BSA decreased with increasing NaCl concentration. For the pH (4,0; 6,0 and 7,0), It was observed that the (qm) decreased as the pH increased indicating that electrostatic bonds and functional groups on the surface of adsorbents contributed to this reduction, particularly for the CAB, for a statistically significant difference was found (p<0.05).application/pdfUniversidade Federal do TocantinsPalmasPrograma de Pós-Graduação em Biodiversidade e Biotecnologia da Amazônia Legal - BionorteBRCNPQ::ENGENHARIAS::ENGENHARIA QUIMICA::TECNOLOGIA QUIMICA::ALIMENTOSAdsorçãoAlbumina de soro bovinoHidroxiapatitaBabaçuPotencial zetaSeparação da proteína albumina de soro bovino utilizando hidroxiapatita e carvão ativo de babaçu (Orbignya martiana)info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisinfo:eu-repo/semantics/openAccessporreponame:Repositório Institucional da UFTinstname:Universidade Federal do Tocantins (UFT)instacron:UFTTEXTMárcia Regina Ribeiro Alves - Dissertação Editada.pdf.txtMárcia Regina Ribeiro Alves - Dissertação Editada.pdf.txtExtracted texttext/plain175664http://repositorio.uft.edu.br/bitstream/11612/209/3/M%c3%a1rcia%20Regina%20Ribeiro%20Alves%20-%20Disserta%c3%a7%c3%a3o%20Editada.pdf.txt826717f025b56e1bb0ae82477de31dbcMD53THUMBNAILMárcia Regina Ribeiro Alves - Dissertação Editada.pdf.jpgMárcia Regina Ribeiro Alves - Dissertação Editada.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1205http://repositorio.uft.edu.br/bitstream/11612/209/4/M%c3%a1rcia%20Regina%20Ribeiro%20Alves%20-%20Disserta%c3%a7%c3%a3o%20Editada.pdf.jpg12edf1e4ed687b4043f96ee1bf6e650bMD54ORIGINALMárcia Regina Ribeiro Alves - Dissertação Editada.pdfMárcia Regina Ribeiro Alves - Dissertação Editada.pdfapplication/pdf2967528http://repositorio.uft.edu.br/bitstream/11612/209/1/M%c3%a1rcia%20Regina%20Ribeiro%20Alves%20-%20Disserta%c3%a7%c3%a3o%20Editada.pdfa55b0adce3be227cdacf51c4054a2b00MD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-8508http://repositorio.uft.edu.br/bitstream/11612/209/2/license.txt0a9e77404315487775b2e0c2b887ae47MD5211612/2092019-05-25 03:04:57.024oai:repositorio.uft.edu.br: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Repositório InstitucionalPUBhttp://repositorio.uft.edu.br/oai/requestbiblioarraias@uft.edu.br || bibliogpi@uft.edu.br || bibliomira@uft.edu.br || bibliopalmas@uft.edu.br || biblioporto@uft.edu.br || biblioarag@uft.edu.br || dirbib@ufnt.edu.br || bibliocca@uft.edu.br || bibliotoc@uft.edu.bropendoar:2019-05-25T06:04:57Repositório Institucional da UFT - Universidade Federal do Tocantins (UFT)false
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