Microencapsulação em spray dryer de células de Kluyveromyces marxianus que expressam atividade de β-galactosidase
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Data de Publicação: | 2023 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFU |
Texto Completo: | https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/39393 http://doi.org/10.14393/ufu.di.2023.54 |
Resumo: | The β-galactosidase is an enzyme of significant commercial importance and has found widespread applications in the industry due to its versatility. Researchers are actively seeking suitable methods for its industrial utilization, leading to the immobilization of β-galactosidase to enhance handling, utilization, and recyclability. Various immobilization methods exist, with adsorption, encapsulation, and cross-linking being the most commonly employed. Microencapsulation, a specific encapsulation method, involves the formation of microcapsules to protect the target agent. This method has the potential to enhance morphological stability, reduce enzymatic denaturation, improve physical-chemical permeability, and enhance enzymatic biocompatibility. In light of the above, the primary objective of this study was to immobilize β-galactosidase enzymatic activity in K. marxianus cells through microencapsulation. The selected wall materials for microparticle formation were sodium alginate, maltodextrin DE10, gum arabic, and isolated soy protein, each at a concentration of 2%. Microencapsulation was achieved through spray drying, employing the following drying parameters: drying air temperature of 90 °C, atomization air flow rate of 40 L/min, drying air inlet flow of 1.65 m³/min, and a feeding solution flow rate of 0.600 L/h. Among the chosen wall materials, maltodextrin DE10 and isolated soy protein (ISP) demonstrated superior performance in preserving catalytic activity during refrigerated storage (87.5% and 91.9%) and at room temperature (83.0% and 75.0%), exhibiting low moisture content (4.38% and 3.49%) and water activity (0.40 and 0.37). Furthermore, these materials maintained enzymatic activity (20% and 25%) post-immobilization. The uncoated cell also yielded promising results, retaining 20% of its activity after spray drying and achieving the highest drying efficiency (60.5%). This study underscores the viability of microencapsulation as an alternative to utilizing β-galactosidase in its liquid extracellular form. The immobilization of K. marxianus cells proved effective in maintaining enzymatic activity, and the possibility of using the enzyme without purification suggests potential cost savings in the production process |
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Researchers are actively seeking suitable methods for its industrial utilization, leading to the immobilization of β-galactosidase to enhance handling, utilization, and recyclability. Various immobilization methods exist, with adsorption, encapsulation, and cross-linking being the most commonly employed. Microencapsulation, a specific encapsulation method, involves the formation of microcapsules to protect the target agent. This method has the potential to enhance morphological stability, reduce enzymatic denaturation, improve physical-chemical permeability, and enhance enzymatic biocompatibility. In light of the above, the primary objective of this study was to immobilize β-galactosidase enzymatic activity in K. marxianus cells through microencapsulation. The selected wall materials for microparticle formation were sodium alginate, maltodextrin DE10, gum arabic, and isolated soy protein, each at a concentration of 2%. Microencapsulation was achieved through spray drying, employing the following drying parameters: drying air temperature of 90 °C, atomization air flow rate of 40 L/min, drying air inlet flow of 1.65 m³/min, and a feeding solution flow rate of 0.600 L/h. Among the chosen wall materials, maltodextrin DE10 and isolated soy protein (ISP) demonstrated superior performance in preserving catalytic activity during refrigerated storage (87.5% and 91.9%) and at room temperature (83.0% and 75.0%), exhibiting low moisture content (4.38% and 3.49%) and water activity (0.40 and 0.37). Furthermore, these materials maintained enzymatic activity (20% and 25%) post-immobilization. The uncoated cell also yielded promising results, retaining 20% of its activity after spray drying and achieving the highest drying efficiency (60.5%). This study underscores the viability of microencapsulation as an alternative to utilizing β-galactosidase in its liquid extracellular form. The immobilization of K. marxianus cells proved effective in maintaining enzymatic activity, and the possibility of using the enzyme without purification suggests potential cost savings in the production processCAPES - Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível SuperiorDissertação (Mestrado)A β-galactosidase é uma enzima de grande importância comercial que tem sido utilizada na indústria, devido sua grande aplicabilidade. Pesquisadores buscam uma forma adequada para seu uso industrial, deste modo, realiza-se a imobilização da β-galactosidase que favorece o manuseio e utilização, bem como seu reaproveitamento. Existem diferentes métodos para realizar a imobilização e os mais usados são adsorção, encapsulamento e reticulação. A microencapsulação é um método de encapsulamento que consiste na formação de uma microcápsula protegendo o agente de interesse. Esse método pode contribuir para aumentar a estabilidade morfológica, reduzir a desnaturação enzimática, melhorar a permeabilidade físico química e a biocompatibilidade enzimática. Considerando o exposto, o objetivo desse estudo foi imobilizar por microencapsulação as células de K. marxianus que expressam atividade enzimática da β-galactosidase, utilizando como materiais de parede para a formação da micropartícula alginato de sódio, maltodextrina DE10, goma arábica e proteína isolada de soja com concentração de 2%. A microencapsulação aconteceu por meio de secagem em spray dryer. Os parâmetros de secagem utilizados foram: temperatura de ar de secagem 90 °C; vazão do ar de atomização 40 L/min; fluxo de entrada de ar de secagem 1,65 m³/min; fluxo da solução de alimentação igual a 0,600 L/h. Dentre os materiais de parede utilizados, a maltodextrina DE10 e a proteína isolada de soja (PIS) apresentaram-se como os melhores para as micropartículas formadas, pois preservaram a atividade catalítica durante a estocagem sob refrigeração em 87,5% e 91,9% e a temperatura ambiente em 83,0% e 75,0% respectivamente, ambos apresentaram baixa umidade (4,38% e 3,49%) e atividade de água (0,40 e 0,37), além da conservação da atividade enzimática (20% e 25%) após o processo de imobilização. A célula sem revestimento apresentou bons resultados, sendo capaz de manter 20% da sua atividade após a secagem em spray dryer, além disso apresentou o maior rendimento de secagem (60,5%). O resultado deste estudo mostrou que o processo de microencapsulação pode ser considerado uma alternativa viável ao uso da enzima β-galactosidase em sua forma extracelular líquida pois a imobilização da célula de K. marxianus foi capaz de manter a atividade da enzima. Além disso, verificou-se a possibilidade de utilizar a enzima sem a necessidade do processo de purificação, impactando no custo de produção.Universidade Federal de UberlândiaBrasilPrograma de Pós-graduação em Engenharia de AlimentosGuidini, Carla Zanellahttp://lattes.cnpq.br/0672267225876860Falleiros, Larissa Nayhara Soares Santanahttp://lattes.cnpq.br/8414750550746969Zotarelli, Marta Fernandahttp://lattes.cnpq.br/4889326438502457Coorientadora: .Schmidt, Franciny Camposhttp://lattes.cnpq.br/8932897788946769Kyriakidis, Yanne Novaishttp://lattes.cnpq.br/4496520699221094Ribeiro, Adrielle Aparecida Paulista2023-11-14T13:08:48Z2023-11-14T13:08:48Z2023-02-10info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfRibeiro, Adrielle Aparecida Paulista. Microencapsulação em spray-dryer de células de Kluyveromyces marxianus que expressam atividade de β-galactosidase. 2023. 121 f. Dissertação (Mestrado em Engenharia de Alimentos) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2023. DOI http://doi.org/10.14393/ufu.di.2023.54.https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/39393http://doi.org/10.14393/ufu.di.2023.54porhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/us/info:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da UFUinstname:Universidade Federal de Uberlândia (UFU)instacron:UFU2023-11-15T06:26:35Zoai:repositorio.ufu.br:123456789/39393Repositório InstitucionalONGhttp://repositorio.ufu.br/oai/requestdiinf@dirbi.ufu.bropendoar:2023-11-15T06:26:35Repositório Institucional da UFU - Universidade Federal de Uberlândia (UFU)false |
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