Avaliação dos efeitos sistêmicos induzidos por uma fosfolipase A2 isolada da peçonha da serpente Bothrops moojeni
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Data de Publicação: | 2017 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFU |
Texto Completo: | https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/19853 http://doi.org/10.14393/ufu.di.2017.454 |
Resumo: | Snakes venom is considered the most complex venom of the animal kingdom with a great mixture of components and toxic properties. Within this group of organic and inorganic compounds are the phospholipases A2 (PLA2s), a superfamily of enzymes that catalyzes the hydrolysis of phospholipids releasing several products according to the site of action on the substrate. Due to great clinical interest, several studies have portrayed the structural and functional characterization of PLA2s isolated from the venom of bothropic snakes. The present work aimed to describe the purification of a PLA2 isolated from Bothrops moojeni, called BmooTX-I, and evaluate evaluate the enzyme-induced systemic effects in experimental animals.. The toxin was purified using size ion-exchange (DEAE-Sephacel) and molecular exclusion (Sephadex G-75) columns. SDS-PAGE showed that BmooTX-I has an apparent molecular mass of 15 kDa. Its catalytic activity was significantly high when compared to the crude venom of B. moojeni. BmooTX-I altered physical-chemical parameters in the urine of animals and also caused important systemic changes related to the liver, muscle, kidneys and pancreas. Therefore, this work can contribute greatly to the medical-scientific area since it aggregates information for possible discoveries of more specific therapies for bothropic acidentes, and also, because phospholipases A2 are directly related to various pathologies. |
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Avaliação dos efeitos sistêmicos induzidos por uma fosfolipase A2 isolada da peçonha da serpente Bothrops moojeniCitologiaBothropsFosfolipaseSerpente peçonhentaBothrops moojenifosfolipase A2Efeitos sistêmicosPhospholipase A2Systemic effectsCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICASSnakes venom is considered the most complex venom of the animal kingdom with a great mixture of components and toxic properties. Within this group of organic and inorganic compounds are the phospholipases A2 (PLA2s), a superfamily of enzymes that catalyzes the hydrolysis of phospholipids releasing several products according to the site of action on the substrate. Due to great clinical interest, several studies have portrayed the structural and functional characterization of PLA2s isolated from the venom of bothropic snakes. The present work aimed to describe the purification of a PLA2 isolated from Bothrops moojeni, called BmooTX-I, and evaluate evaluate the enzyme-induced systemic effects in experimental animals.. The toxin was purified using size ion-exchange (DEAE-Sephacel) and molecular exclusion (Sephadex G-75) columns. SDS-PAGE showed that BmooTX-I has an apparent molecular mass of 15 kDa. Its catalytic activity was significantly high when compared to the crude venom of B. moojeni. BmooTX-I altered physical-chemical parameters in the urine of animals and also caused important systemic changes related to the liver, muscle, kidneys and pancreas. Therefore, this work can contribute greatly to the medical-scientific area since it aggregates information for possible discoveries of more specific therapies for bothropic acidentes, and also, because phospholipases A2 are directly related to various pathologies.N-Biofar - Instituto Nacional de Ciência e Tecnologia em Nano-BiofarmacêuticaDissertação (Mestrado)A peçonha das serpentes é considerada a mais complexa dentre as peçonhas do reino animal com uma grande mistura de componentes e propriedades tóxicas. Dentro deste conjunto de compostos orgânicos e inorgânicos destacam-se as fosfolipases A2 (PLA2s), uma superfamília de enzimas que catalisa a hidrólise de fosfofolipídeos, liberando diversos produtos de acordo com o sítio de ação no substrato. Por despertar grande interesse clínico, diversos estudos retrataram a caracterização estrutural e funcional de PLA2s isoladas da peçonha de serpentes botrópicas. O presente trabalho teve como objetivo descrever a purificação de uma PLA2 da serpente Bothrops moojeni, denominada BmooTX-I (SANTOS-FILHO et al., 2008), e avaliar os efeitos sistêmicos induzidos pela enzima em animais experimentais. A toxina foi purificada utilizando colunas de cromatografia de troca iônica (DEAE Sephacel) e de exclusão molecular (Sephadex G-75). A análise por SDS-PAGE mostrou que a BmooTX-I apresenta massa molecular aparente de 15 kDa. A atividade catalítica da toxina foi significativamente alta quando comparada com a peçonha bruta de B. moojeni. A BmooTX-I alterou parâmetros físicos-químicos na urina dos animais, e ainda, provocou importantes alterações sistêmicas relacionadas ao fígado, músculo, rins e pâncreas. Sendo assim, este trabalho pode contribuir sobremaneira para área médico-científica, uma vez que agrega informações para possíveis descobertas de terapias mais específicas para acidentes botrópicos, e ainda, pelo fato das fosfolipases A2 estarem diretamente relacionadas a diversas patologias.2024-08-17Universidade Federal de UberlândiaBrasilPrograma de Pós-graduação em Biologia Celular e Estrutural AplicadasMamede, Carla Cristine Neveshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4233874D0Oliveira, Fábio dehttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4799971D5Izidoro, Luiz Fernando Moreirahttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4703400H7Costa, Júnia de Oliveirahttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4701853T9Costa, Kellen Cristina Torres2017-11-01T14:20:10Z2017-11-01T14:20:10Z2017-07-27info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfCOSTA, Kellen Cristina Torres. Avaliação dos efeitos sistêmicos induzidos por uma fosfolipase A2 isolada da peçonha da serpente Bothrops moojeni . 2017. 56 p. Dissertação (Mestrado em Biologia Celular e Estrutural Aplicadas) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2017. DOI http://doi.org/10.14393/ufu.di.2017.454https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/19853http://doi.org/10.14393/ufu.di.2017.454porinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da UFUinstname:Universidade Federal de Uberlândia (UFU)instacron:UFU2022-08-19T16:36:06Zoai:repositorio.ufu.br:123456789/19853Repositório InstitucionalONGhttp://repositorio.ufu.br/oai/requestdiinf@dirbi.ufu.bropendoar:2022-08-19T16:36:06Repositório Institucional da UFU - Universidade Federal de Uberlândia (UFU)false |
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