Síntese e caracterização do peptídeo antimicrobiano LyeTx-I para estudos biofísicos e estruturais de interação peptídeo-membrana
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Data de Publicação: | 2017 |
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Resumo: | A necessidade de desenvolvimento de novos agentes antimicrobianos cresce à medida que se torna maior a resistência de microrganismos aos antibióticos usualmente empregados. Nesse sentido, os peptídeos antimicrobianos (PAMs) surgem como uma excelente alternativa para o desenvolvimento de novos antibióticos. O presente trabalho propôs a síntese do peptídeo antimicrobiano LyeTx-I para estudos de mecanismo de ação em membranas bacterianas, empregando diferentes técnicas biofísicas e estruturais. O peptídeo LyeTx-I, composto por 24 resíduos de aminoácidos, foi isolado pela primeira vez do veneno de aracnídeos da espécie Lycosa erythrognata. Utilizando como técnicas principais a ITC e a RMN para obtenção de parâmetros cinéticos, termodinâmicos e da interação peptídeo-membrana, foi possível avaliar a relação estrutura e atividade do peptídeo LyeTx-I. Foram utilizadas ainda, técnicas complementares de CD, extravasamento de CF, fluorescência de Trp, DLS e, potencial zeta para obter informações adicionais acerca do modo de interação do peptídeo. Observou-se a predominância de conformação helicoidal do peptídeo LyeTx-I, tanto em meios biomiméticos zwitteriônicos, quanto em meios aniônicos. Em meios aniônicos, observou-se maior conteúdo de α-hélice, bem como maior constante de interação, enquanto que em presença de ambientes zwitteriônicas foram observadas menor helicidade e constante de interação. Os dados termodinâmicos, obtidos para ambos os meios, mostraram que o processo de interação peptídeo-membrana é dirigido principalmente pela componente entrópica, uma vez que a componente entálpica é menor. Os dados estruturais e termodinâmicos foram coerentes com os demais estudos biofísicos. Foi observada a partir da análise de extravasamento de CF maior capacidade de formação de poros no meio aniônico. Os dados de fluorescência intrínseca de Trp e de supressão de fluorescência por acrilamida mostraram maior mudança de ambiente químico para apolar, do resíduo de Trp-2, quando em presença de meio biomimético aniônico. Dessa forma, o peptídeo apresenta maior capacidade de permeabilizar a membrana aniônica. Além disso, o estudo comparativo entre os meios zwitteriônicos e aniônicos, permitiu verificar que, embora a interação eletrostática seja importante para a interação peptídeo-membrana, a permeabilização do LyeTx-I na membrana fosfolipídica é fundamental para a lise celular. Dessa forma, este estudo mostra que o peptídeo LyeTx-I apresenta elevada preferência por interação com bicamadas fosfolipídicas aniônicas, o que faz dele um potencial agente bactericida. |
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Cardoso, Gabriele de AzevedoVerly, Rodrigo MoreiraMunhoz, Victor Hugo de OliveiraOliveira, Patrícia Machado deCarvalho Junior, Álvaro Dutra deMagalhães, Mariana Torquato Quezado deMunhoz, Victor Hugo de OliveiraUniversidade Federal dos Vales do Jequitinhonha e Mucuri (UFVJM)Verly, Rodrigo Moreira2017-10-09T13:35:54Z2017-10-09T13:35:54Z20172017-04-28CARDOSO, Gabriele de Azevedo. Síntese e caracterização do peptídeo antimicrobiano LyeTx-I para estudos biofísicos e estruturais de interação peptídeo-membrana. 2017. 105 p. Dissertação (Mestrado) – Programa de Pós-Graduação em Química, Universidade Federal dos Vales do Jequitinhonha e Mucuri, Diamantina, 2017.https://acervo.ufvjm.edu.br/items/ec5cb1d1-8d7b-48cb-9c98-6b63cb7e3cadA necessidade de desenvolvimento de novos agentes antimicrobianos cresce à medida que se torna maior a resistência de microrganismos aos antibióticos usualmente empregados. Nesse sentido, os peptídeos antimicrobianos (PAMs) surgem como uma excelente alternativa para o desenvolvimento de novos antibióticos. O presente trabalho propôs a síntese do peptídeo antimicrobiano LyeTx-I para estudos de mecanismo de ação em membranas bacterianas, empregando diferentes técnicas biofísicas e estruturais. O peptídeo LyeTx-I, composto por 24 resíduos de aminoácidos, foi isolado pela primeira vez do veneno de aracnídeos da espécie Lycosa erythrognata. Utilizando como técnicas principais a ITC e a RMN para obtenção de parâmetros cinéticos, termodinâmicos e da interação peptídeo-membrana, foi possível avaliar a relação estrutura e atividade do peptídeo LyeTx-I. Foram utilizadas ainda, técnicas complementares de CD, extravasamento de CF, fluorescência de Trp, DLS e, potencial zeta para obter informações adicionais acerca do modo de interação do peptídeo. Observou-se a predominância de conformação helicoidal do peptídeo LyeTx-I, tanto em meios biomiméticos zwitteriônicos, quanto em meios aniônicos. Em meios aniônicos, observou-se maior conteúdo de α-hélice, bem como maior constante de interação, enquanto que em presença de ambientes zwitteriônicas foram observadas menor helicidade e constante de interação. Os dados termodinâmicos, obtidos para ambos os meios, mostraram que o processo de interação peptídeo-membrana é dirigido principalmente pela componente entrópica, uma vez que a componente entálpica é menor. Os dados estruturais e termodinâmicos foram coerentes com os demais estudos biofísicos. Foi observada a partir da análise de extravasamento de CF maior capacidade de formação de poros no meio aniônico. Os dados de fluorescência intrínseca de Trp e de supressão de fluorescência por acrilamida mostraram maior mudança de ambiente químico para apolar, do resíduo de Trp-2, quando em presença de meio biomimético aniônico. Dessa forma, o peptídeo apresenta maior capacidade de permeabilizar a membrana aniônica. Além disso, o estudo comparativo entre os meios zwitteriônicos e aniônicos, permitiu verificar que, embora a interação eletrostática seja importante para a interação peptídeo-membrana, a permeabilização do LyeTx-I na membrana fosfolipídica é fundamental para a lise celular. Dessa forma, este estudo mostra que o peptídeo LyeTx-I apresenta elevada preferência por interação com bicamadas fosfolipídicas aniônicas, o que faz dele um potencial agente bactericida.Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de Minas Gerais (FAPEMIG)Dissertação (Mestrado) – Programa de Pós-Graduação em Química, Universidade Federal dos Vales do Jequitinhonha e Mucuri, 2017.The demand for the development of new antimicrobial agents increases in line with the resistance of microorganisms to the antibiotics usually employed. In this sense, antimicrobial peptides (AMPs) appear as an alternative to the classical antibiotics. The present work proposed the synthesis of the antimicrobial peptide LyeTx-I for studies of mechanism of action in bacterial membranes using a set of biophysical and structural techniques. LyeTx-I peptide is composed of 24 amino acid residues and was isolated for the first time from the venom of the Lycosa erythrognata arachnid species. In order to evaluate the structure-activity relationship of the LyeTx-I, we have employed ITC and NMR as main techniques to obtain the kinetic, thermodynamic and structural parameters of the peptide-membrane interaction. Complementary measurements of CD, CF extravasation, Trp fluorescence, DLS and zeta potential were also used as additional information about the mode of action of the peptide. The -helical conformation of the LyeTx-I peptide was observed either in presence of zwitterionic and anionic biomimetic media. Nevertheless, a higher α-helix content and interaction constant was observed for LyeTx-I in all anionic media when compared to the zwitterionic environments. The thermodynamic data gathered in both media, showed that the peptide-membrane interaction is driven mainly by the entropic contributions, since the enthalpic component is smaller. The structural and thermodynamic data were consistent with the complementary biophysical experiments. It was observed from the CF extravasation a greater capacity of pore formation in the anionic medium. Intrinsic Trp fluorescence showed also a greater change of the residue of Trp-2 to the apolar chemical environment in the presence of anionic biomimetic medium. In this way, the peptide presents a higher capacity to permeabilize the anionic membrane. In addition, the comparative study between the zwitterionic and anionic media, reveals that, although the electrostatic interaction is important to the peptide-membrane interaction, the permeabilization of the LyeTx-I peptide in the phospholipid membrane is fundamental for the cellular lysis. Finally, the study clearly shows the high preference of LyeTx-I for interacting anionic phospholipid bilayers, which makes it a potential bactericidal agent.porUFVJMA concessão da licença deste item refere-se ao à termo de autorização impresso assinado pelo autor, assim como na licença Creative Commons, com as seguintes condições: Na qualidade de titular dos direitos de autor da publicação, autorizo a Universidade Federal dos Vales do Jequitinhonha e Mucuri e o IBICT a disponibilizar por meio de seus repositórios, sem ressarcimento dos direitos autorais, de acordo com a Lei nº 9610/98, o texto integral da obra disponibilizada, conforme permissões assinaladas, para fins de leitura, impressão e/ou download, a título de divulgação da produção científica brasileira, e preservação, a partir desta data.info:eu-repo/semantics/openAccessSíntese e caracterização do peptídeo antimicrobiano LyeTx-I para estudos biofísicos e estruturais de interação peptídeo-membranainfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisPeptídeo antimicrobianoInteração peptídeo-membranaRelação estrutura atividadeAntimicrobial peptidePeptide-membrane interactionStructure-activity relationshipreponame:Repositório Institucional da UFVJMinstname:Universidade Federal dos Vales do Jequitinhonha e Mucuri (UFVJM)instacron:UFVJMTHUMBNAILgabriele_azevedo_cardoso.pdf.jpggabriele_azevedo_cardoso.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg2897https://acervo.ufvjm.edu.br//bitstreams/fbbd0971-9679-458d-8143-e78a0a06609b/download95eea967ad53b7f7cf82829c6e9e7c75MD57falseAnonymousREADORIGINALgabriele_azevedo_cardoso.pdfgabriele_azevedo_cardoso.pdfapplication/pdf4324631https://acervo.ufvjm.edu.br//bitstreams/9995230f-6fe1-4248-9ca9-7cf18f6d3387/download3efd70a64b9fe1de1234371d61299990MD51trueAnonymousREADCC-LICENSElicense_urllicense_urltext/plain; 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