Obtenção e avaliações físico-química e técnico-funcional de isolado proteico de amêndoa de macaúba (Acrocomia aculeata)

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Lessa, Vinícius Lopes
Data de Publicação: 2022
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: LOCUS Repositório Institucional da UFV
Texto Completo: https://locus.ufv.br//handle/123456789/31525
https://doi.org/10.47328/ufvbbt.2022.384
Resumo: O consumo de proteínas de origem vegetal está aumentando em todo o mundo. Estas proteínas desempenham um papel importante na nutrição humana, bem como nas propriedades físico- químicas e tecno-funcionais dos alimentos. Entretanto, há interesse em pesquisar e explorar novas fontes de proteínas vegetais. A macaúba (Acrocomia aculeata) é uma palmeira tropical, nativa da região central do Brasil. Seus frutos são obtidos principalmente de forma sustentável e podem ser utilizados para diversos fins (alimentos, cosméticos e energia). O objetivo deste trabalho foi obter (por precipitação isoelétrica) e avaliar as propriedades físico-químicas e técnico-funcionais do isolado proteico da amêndoa de macaúba (pH 3,5 e 7,0). O isolado foi obtido da farinha desengordurada da amêndoa, farinha essa composta principalmente por proteínas (37,3%) e fibras (35,7%), além de alto conteúdo de cinzas (5,1%), o teor de lipídeos foi de 1,6% e o de umidade de 9,7%. Já o isolado proteico de amêndoa (IPAM) de macaúba apresentou elevado teor de proteínas (94,9%) e baixos teores de umidade (4,6%), lipídeos (1,9%) e fibras e o teor de cinzas foi de 1,8%. O pHi do isolado proteico foi estimado próximo ao pH 4,9 e apresentou baixa solubilidade na faixa de pH 4,0-6,0. O perfil SDS-PAGE identificou 6 bandas com peso molecular que variaram entre 7 e 58 kDa para as proteínas do isolado proteico. Em termos de qualidade nutricional, o isolado proteico não possui aminoácidos limitantes e possui alto teor de argirina e glutamato. O índice h 0 em pH 3,5 foi menor que em pH 7,0, já os grupos sulfidrilas livres foram maiores em pH 7,0. O IPAM tem maior capacidade de reter óleo (1,53 g.g -1 ) do que água (0,97 g.g -1 ). Foi observado maior índice de atividade emulsificante (IAE) utilizando concentração de 0,25% que com 0,5 e 1% de IPAM em pH 7,0. Já em pH 3,5 emulsões com 1% de IPAM apresentaram maior IAE. Contudo, em ambos os valores de pH, as emulsões com concentração de IPAM de 0,25% não se mantiveram estáveis durante o período de armazenamento. É necessário concentração mínima de 14% de IPAM para formar um gel firme. Em conclusão, o IPAM apresentou elevado teor de proteínas que fornecem todos os aminoácidos essenciais em quantidade suficiente para satisfazer as necessidades do corpo humano, além de apresentar propriedades técnico-funcionais interessantes, apresentando, assim, um potencial para a indústria de alimentos.Palavras-chave: Isolado proteico. Ponto isoelétrico. Acrocomia aculeata.
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O objetivo deste trabalho foi obter (por precipitação isoelétrica) e avaliar as propriedades físico-químicas e técnico-funcionais do isolado proteico da amêndoa de macaúba (pH 3,5 e 7,0). O isolado foi obtido da farinha desengordurada da amêndoa, farinha essa composta principalmente por proteínas (37,3%) e fibras (35,7%), além de alto conteúdo de cinzas (5,1%), o teor de lipídeos foi de 1,6% e o de umidade de 9,7%. Já o isolado proteico de amêndoa (IPAM) de macaúba apresentou elevado teor de proteínas (94,9%) e baixos teores de umidade (4,6%), lipídeos (1,9%) e fibras e o teor de cinzas foi de 1,8%. O pHi do isolado proteico foi estimado próximo ao pH 4,9 e apresentou baixa solubilidade na faixa de pH 4,0-6,0. O perfil SDS-PAGE identificou 6 bandas com peso molecular que variaram entre 7 e 58 kDa para as proteínas do isolado proteico. Em termos de qualidade nutricional, o isolado proteico não possui aminoácidos limitantes e possui alto teor de argirina e glutamato. O índice h 0 em pH 3,5 foi menor que em pH 7,0, já os grupos sulfidrilas livres foram maiores em pH 7,0. O IPAM tem maior capacidade de reter óleo (1,53 g.g -1 ) do que água (0,97 g.g -1 ). Foi observado maior índice de atividade emulsificante (IAE) utilizando concentração de 0,25% que com 0,5 e 1% de IPAM em pH 7,0. Já em pH 3,5 emulsões com 1% de IPAM apresentaram maior IAE. Contudo, em ambos os valores de pH, as emulsões com concentração de IPAM de 0,25% não se mantiveram estáveis durante o período de armazenamento. É necessário concentração mínima de 14% de IPAM para formar um gel firme. Em conclusão, o IPAM apresentou elevado teor de proteínas que fornecem todos os aminoácidos essenciais em quantidade suficiente para satisfazer as necessidades do corpo humano, além de apresentar propriedades técnico-funcionais interessantes, apresentando, assim, um potencial para a indústria de alimentos.Palavras-chave: Isolado proteico. Ponto isoelétrico. Acrocomia aculeata.The consumption of proteins of plant origin is increasing worldwide. These proteins have an important role in human nutrition as well as in the physicochemical and techno-functional properties of foods. Therefore, there is interest in researching and exploring new sources of plant proteins. Macauba (Acrocomia aculeata) is a promising tropical palm tree, native to the central region of Brazil. Its fruits are mostly obtained in a sustainable way and can be used for different applications (food, cosmetics and energy). The objective of this work was to obtain (by isoelectric precipitation) and to evaluate the physicochemical and technical-functional properties of protein isolate from macauba kernel (IPAM) (pH 3.5 and 7.0). The defatted almond flour is composed mainly by proteins (37.3%) and fibers (35.7%), besides high content of ashes (5.1%). The lipids content was 1.6% and the humidity was 9.7%. The IPAM stands out for its high protein content (94.9%), and also has low levels of moisture (4.6%), lipids (1.9%) and ash (1.8%). The isoelectric point of the proteins was estimated close to pH 4.9 and showed low solubility in the pH range 4.0-6.0. The SDS-PAGE profile identified 6 bands with molecular weight ranging from 7 to 58 kDa for the proteins of the protein isolate. In terms of nutritional quality, tryptophan was the only limiting amino acid in IPAM, which has a high argyrin and glutamate content. The h 0 index at pH 3.5 was lower than at pH 7.0, while the free sulfhydryl groups were higher at pH 7.0. IPAM has higher capacity to retain oil (1.53 g.g -1 ) than water (0.97 g.g -1 ). Higher index of emulsifying activity was observed using concentration of 0.25% than with 0.5 and 1% of IPAM at pH 7.0. In pH 3.5, emulsions with 1% of IPAM presented higher EIA. However, at both pH values, emulsions with 0.25% concentration of IPAM did not remain stable during the storage period. A minimum concentration of 14% IPAM is required to form a firm gel. In conclusion, IPAM showed high protein content that provides most of the essential amino acids in sufficient quantity to meet the needs of the human body, besides presenting interesting technical-functional properties, thus presenting a great potential for the food industry. Keywords: Protein isolate. Isoelectric point. Acrocomia aculeata.Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - CNPQUniversidade Federal de ViçosaCiência e Tecnologia de AlimentosBarros, Frederico Augusto Ribeiro dehttp://lattes.cnpq.br/3426540271358462Oliveira, Eduardo Basílio deLessa, Vinícius Lopes2023-09-19T16:31:38Z2023-09-19T16:31:38Z2022-06-09info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfLESSA, Vinícius Lopes. Obtenção e avaliações físico-química e técnico-funcional de isolado proteico de amêndoa de macaúba (Acrocomia aculeata). 2022. 76 f. Dissertação (Mestrado em Ciência e Tecnologia de Alimentos) - Universidade Federal de Viçosa, Viçosa. 2022.https://locus.ufv.br//handle/123456789/31525https://doi.org/10.47328/ufvbbt.2022.384porinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:LOCUS Repositório Institucional da UFVinstname:Universidade Federal de Viçosa (UFV)instacron:UFV2024-07-12T08:28:04Zoai:locus.ufv.br:123456789/31525Repositório InstitucionalPUBhttps://www.locus.ufv.br/oai/requestfabiojreis@ufv.bropendoar:21452024-07-12T08:28:04LOCUS Repositório Institucional da UFV - Universidade Federal de Viçosa (UFV)false
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