NTPDase-1 de Trypanosoma cruzi: imunolocalização e estudo de seu papel nas etapas iniciais da infecção celular por formas epimastigotas

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Trindade, Mellina Lanna
Data de Publicação: 2012
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: LOCUS Repositório Institucional da UFV
Texto Completo: http://locus.ufv.br/handle/123456789/2353
Resumo: Chagas disease, also known as American trypanosomiasis, is a tropical disease caused by the protozoan Trypanosoma cruzi that is found mainly in Latin America and currently affects roughly 10 million people worldwide. This disease is transmitted to humans and over 150 species of domestic and wild mammals through the feces of triatomas infected while feeding on blood. NTPDase1 is an ectonucleotidase characterized in the Y strain of T. cruzi as a protein present on the surface of the parasite, is an important factor in virulence and infectivity and is considered a good candidate for blocking the infection. This enzyme catalyzes the hydrolysis of adinosine tri- and diphosphates and is probably capable of modulating purinergic signaling in mammals. The objective of this work was to evaluate the role of NTPDase1 in cellular adhesion of the parasite on mammal cells through blockage assays with specific antibodies and competition with the recombinant protein, in addition to verification of the localization of the NTPDase1 in the epimastigotes using fluorescent confocal microscopy and electron microscopy. The results indicate a significant reduction in the epimastigote adhesion on Vero cells, reaching an inhibition rate of up to 85% in competition tests with the recombinant NTPDase1 protein and up to 61% inhibition rates in the presence of purified NTPDase1 antibodies, compared with the control group composed solely of Vero cells and T. cruzi epimastigotes. The images obtained using confocal and immunoelectron microscopy reveal the expression of the protein on the surface of the parasite and near the base of the flagellum. The discovery of the presence of molecules involved in the infection process in the parasite-host interactions and knowledge of the function of these biomolecules may lead to a good target for chemotherapy.
id UFV_6c0eeec26eee85ccef62353075a5750c
oai_identifier_str oai:locus.ufv.br:123456789/2353
network_acronym_str UFV
network_name_str LOCUS Repositório Institucional da UFV
repository_id_str 2145
spelling Trindade, Mellina Lannahttp://lattes.cnpq.br/8256364354317911Fietto, Juliana Lopes Rangelhttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4790238D0Silva, Eduardo de Almeida Marques dahttp://lattes.cnpq.br/9196320705613169Bressan, Gustavo Costahttp://lattes.cnpq.br/11538532183477202015-03-26T13:04:16Z2013-06-262015-03-26T13:04:16Z2012-11-09TRINDADE, Mellina Lanna. NTPDASE-1 of Trypanosoma cruzi: immunolocalization and study of its role in the initial stages of cellular infection by epimastigotes. 2012. 85 f. Dissertação (Mestrado em Análises quantitativas e moleculares do Genoma; Biologia das células e dos tecidos) - Universidade Federal de Viçosa, Viçosa, 2012.http://locus.ufv.br/handle/123456789/2353Chagas disease, also known as American trypanosomiasis, is a tropical disease caused by the protozoan Trypanosoma cruzi that is found mainly in Latin America and currently affects roughly 10 million people worldwide. This disease is transmitted to humans and over 150 species of domestic and wild mammals through the feces of triatomas infected while feeding on blood. NTPDase1 is an ectonucleotidase characterized in the Y strain of T. cruzi as a protein present on the surface of the parasite, is an important factor in virulence and infectivity and is considered a good candidate for blocking the infection. This enzyme catalyzes the hydrolysis of adinosine tri- and diphosphates and is probably capable of modulating purinergic signaling in mammals. The objective of this work was to evaluate the role of NTPDase1 in cellular adhesion of the parasite on mammal cells through blockage assays with specific antibodies and competition with the recombinant protein, in addition to verification of the localization of the NTPDase1 in the epimastigotes using fluorescent confocal microscopy and electron microscopy. The results indicate a significant reduction in the epimastigote adhesion on Vero cells, reaching an inhibition rate of up to 85% in competition tests with the recombinant NTPDase1 protein and up to 61% inhibition rates in the presence of purified NTPDase1 antibodies, compared with the control group composed solely of Vero cells and T. cruzi epimastigotes. The images obtained using confocal and immunoelectron microscopy reveal the expression of the protein on the surface of the parasite and near the base of the flagellum. The discovery of the presence of molecules involved in the infection process in the parasite-host interactions and knowledge of the function of these biomolecules may lead to a good target for chemotherapy.A doença de Chagas, também conhecida como a tripanossomíase americana, é uma enfermidade tropical causada pelo protozoário Trypanosoma cruzi, sendo encontrada principalmente na América Latina e acometendo atualmente cerca de 10 milhões de pessoas no mundo. Esta doença é transmitida aos seres humanos e a mais de 150 espécies de mamíferos domésticos e selvagens pelas fezes de triatomíneos infectados durante o repasto sanguíneo. A NTPDase-1 é uma ectonucleotidase caracterizada na cepa Y do T. cruzi como uma proteína presente na superfície do parasito, sendo um importante fator de virulência, infectividade e considerada um bom alvo para bloqueio da infecção. Esta enzima catalisa a hidrólise de nucleotídeos de adenosina tri e di-fosfatados, sendo provavelmente capaz de modular a sinalização purinérgica em mamíferos. O objetivo deste trabalho foi avaliar o papel da NTPDase-1 na adesão celular do parasito em célula de mamífero através de ensaios de bloqueio com anticorpo específico e competição com a proteína recombinante, além de verificar a localização da NTPDase-1 em epimastigotas por microscopia de fluorescência confocal e microscopia eletrônica. Os resultados indicam uma redução significativa na taxa de adesão de epimastigotas em células VERO, alcançando até 85% de inibição nos ensaios de competição com a proteína NTPDase 1 recombinante e até 61% de inibição na presença de anticorpos anti- NTPDase 1 purificado, comparados ao controle composto somente de células VERO e epimastigotas de T. cruzi. As imagens obtidas por microscopia confocal e imunoeletrônica revelam a expressão da proteína na superfície do parasito e próxima a base do flagelo. A descoberta de moléculas envolvidas com o processo de infecção presentes nas interações parasitohospedeiro e o conhecimento da função destas biomoléculas pode ser um bom alvo para a quimioterapia.Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superiorapplication/pdfporUniversidade Federal de ViçosaMestrado em Biologia Celular e EstruturalUFVBRAnálises quantitativas e moleculares do Genoma; Biologia das células e dos tecidosTrypanossoma cruziImunolocalizaçãoAdesãoNTPDase 1Trypanosoma cruziImmunolocalizationAccessionNTPDase 1CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOLOGIA GERALNTPDase-1 de Trypanosoma cruzi: imunolocalização e estudo de seu papel nas etapas iniciais da infecção celular por formas epimastigotasNTPDASE-1 of Trypanosoma cruzi: immunolocalization and study of its role in the initial stages of cellular infection by epimastigotesinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:LOCUS Repositório Institucional da UFVinstname:Universidade Federal de Viçosa (UFV)instacron:UFVORIGINALtexto completo.pdfapplication/pdf1471648https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/2353/1/texto%20completo.pdf7a67242ca089d589b671932545518d60MD51TEXTtexto completo.pdf.txttexto completo.pdf.txtExtracted texttext/plain129627https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/2353/2/texto%20completo.pdf.txt9189dfec9b56e499f0c9064d7be7e6bdMD52THUMBNAILtexto completo.pdf.jpgtexto completo.pdf.jpgIM Thumbnailimage/jpeg3675https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/2353/3/texto%20completo.pdf.jpg66fefde79edebd2fadaec7bd15d37f5dMD53123456789/23532016-04-08 23:05:10.489oai:locus.ufv.br:123456789/2353Repositório InstitucionalPUBhttps://www.locus.ufv.br/oai/requestfabiojreis@ufv.bropendoar:21452016-04-09T02:05:10LOCUS Repositório Institucional da UFV - Universidade Federal de Viçosa (UFV)false
dc.title.por.fl_str_mv NTPDase-1 de Trypanosoma cruzi: imunolocalização e estudo de seu papel nas etapas iniciais da infecção celular por formas epimastigotas
dc.title.alternative.eng.fl_str_mv NTPDASE-1 of Trypanosoma cruzi: immunolocalization and study of its role in the initial stages of cellular infection by epimastigotes
title NTPDase-1 de Trypanosoma cruzi: imunolocalização e estudo de seu papel nas etapas iniciais da infecção celular por formas epimastigotas
spellingShingle NTPDase-1 de Trypanosoma cruzi: imunolocalização e estudo de seu papel nas etapas iniciais da infecção celular por formas epimastigotas
Trindade, Mellina Lanna
Trypanossoma cruzi
Imunolocalização
Adesão
NTPDase 1
Trypanosoma cruzi
Immunolocalization
Accession
NTPDase 1
CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOLOGIA GERAL
title_short NTPDase-1 de Trypanosoma cruzi: imunolocalização e estudo de seu papel nas etapas iniciais da infecção celular por formas epimastigotas
title_full NTPDase-1 de Trypanosoma cruzi: imunolocalização e estudo de seu papel nas etapas iniciais da infecção celular por formas epimastigotas
title_fullStr NTPDase-1 de Trypanosoma cruzi: imunolocalização e estudo de seu papel nas etapas iniciais da infecção celular por formas epimastigotas
title_full_unstemmed NTPDase-1 de Trypanosoma cruzi: imunolocalização e estudo de seu papel nas etapas iniciais da infecção celular por formas epimastigotas
title_sort NTPDase-1 de Trypanosoma cruzi: imunolocalização e estudo de seu papel nas etapas iniciais da infecção celular por formas epimastigotas
author Trindade, Mellina Lanna
author_facet Trindade, Mellina Lanna
author_role author
dc.contributor.authorLattes.por.fl_str_mv http://lattes.cnpq.br/8256364354317911
dc.contributor.author.fl_str_mv Trindade, Mellina Lanna
dc.contributor.advisor1.fl_str_mv Fietto, Juliana Lopes Rangel
dc.contributor.advisor1Lattes.fl_str_mv http://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4790238D0
dc.contributor.referee1.fl_str_mv Silva, Eduardo de Almeida Marques da
dc.contributor.referee1Lattes.fl_str_mv http://lattes.cnpq.br/9196320705613169
dc.contributor.referee2.fl_str_mv Bressan, Gustavo Costa
dc.contributor.referee2Lattes.fl_str_mv http://lattes.cnpq.br/1153853218347720
contributor_str_mv Fietto, Juliana Lopes Rangel
Silva, Eduardo de Almeida Marques da
Bressan, Gustavo Costa
dc.subject.por.fl_str_mv Trypanossoma cruzi
Imunolocalização
Adesão
NTPDase 1
topic Trypanossoma cruzi
Imunolocalização
Adesão
NTPDase 1
Trypanosoma cruzi
Immunolocalization
Accession
NTPDase 1
CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOLOGIA GERAL
dc.subject.eng.fl_str_mv Trypanosoma cruzi
Immunolocalization
Accession
NTPDase 1
dc.subject.cnpq.fl_str_mv CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOLOGIA GERAL
description Chagas disease, also known as American trypanosomiasis, is a tropical disease caused by the protozoan Trypanosoma cruzi that is found mainly in Latin America and currently affects roughly 10 million people worldwide. This disease is transmitted to humans and over 150 species of domestic and wild mammals through the feces of triatomas infected while feeding on blood. NTPDase1 is an ectonucleotidase characterized in the Y strain of T. cruzi as a protein present on the surface of the parasite, is an important factor in virulence and infectivity and is considered a good candidate for blocking the infection. This enzyme catalyzes the hydrolysis of adinosine tri- and diphosphates and is probably capable of modulating purinergic signaling in mammals. The objective of this work was to evaluate the role of NTPDase1 in cellular adhesion of the parasite on mammal cells through blockage assays with specific antibodies and competition with the recombinant protein, in addition to verification of the localization of the NTPDase1 in the epimastigotes using fluorescent confocal microscopy and electron microscopy. The results indicate a significant reduction in the epimastigote adhesion on Vero cells, reaching an inhibition rate of up to 85% in competition tests with the recombinant NTPDase1 protein and up to 61% inhibition rates in the presence of purified NTPDase1 antibodies, compared with the control group composed solely of Vero cells and T. cruzi epimastigotes. The images obtained using confocal and immunoelectron microscopy reveal the expression of the protein on the surface of the parasite and near the base of the flagellum. The discovery of the presence of molecules involved in the infection process in the parasite-host interactions and knowledge of the function of these biomolecules may lead to a good target for chemotherapy.
publishDate 2012
dc.date.issued.fl_str_mv 2012-11-09
dc.date.available.fl_str_mv 2013-06-26
2015-03-26T13:04:16Z
dc.date.accessioned.fl_str_mv 2015-03-26T13:04:16Z
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/masterThesis
format masterThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.citation.fl_str_mv TRINDADE, Mellina Lanna. NTPDASE-1 of Trypanosoma cruzi: immunolocalization and study of its role in the initial stages of cellular infection by epimastigotes. 2012. 85 f. Dissertação (Mestrado em Análises quantitativas e moleculares do Genoma; Biologia das células e dos tecidos) - Universidade Federal de Viçosa, Viçosa, 2012.
dc.identifier.uri.fl_str_mv http://locus.ufv.br/handle/123456789/2353
identifier_str_mv TRINDADE, Mellina Lanna. NTPDASE-1 of Trypanosoma cruzi: immunolocalization and study of its role in the initial stages of cellular infection by epimastigotes. 2012. 85 f. Dissertação (Mestrado em Análises quantitativas e moleculares do Genoma; Biologia das células e dos tecidos) - Universidade Federal de Viçosa, Viçosa, 2012.
url http://locus.ufv.br/handle/123456789/2353
dc.language.iso.fl_str_mv por
language por
dc.rights.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Universidade Federal de Viçosa
dc.publisher.program.fl_str_mv Mestrado em Biologia Celular e Estrutural
dc.publisher.initials.fl_str_mv UFV
dc.publisher.country.fl_str_mv BR
dc.publisher.department.fl_str_mv Análises quantitativas e moleculares do Genoma; Biologia das células e dos tecidos
publisher.none.fl_str_mv Universidade Federal de Viçosa
dc.source.none.fl_str_mv reponame:LOCUS Repositório Institucional da UFV
instname:Universidade Federal de Viçosa (UFV)
instacron:UFV
instname_str Universidade Federal de Viçosa (UFV)
instacron_str UFV
institution UFV
reponame_str LOCUS Repositório Institucional da UFV
collection LOCUS Repositório Institucional da UFV
bitstream.url.fl_str_mv https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/2353/1/texto%20completo.pdf
https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/2353/2/texto%20completo.pdf.txt
https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/2353/3/texto%20completo.pdf.jpg
bitstream.checksum.fl_str_mv 7a67242ca089d589b671932545518d60
9189dfec9b56e499f0c9064d7be7e6bd
66fefde79edebd2fadaec7bd15d37f5d
bitstream.checksumAlgorithm.fl_str_mv MD5
MD5
MD5
repository.name.fl_str_mv LOCUS Repositório Institucional da UFV - Universidade Federal de Viçosa (UFV)
repository.mail.fl_str_mv fabiojreis@ufv.br
_version_ 1801213082688552960