Determinação das forças motrizes de formação e partição em sistemas aquosos bifásicos macromolécula + sal
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Data de Publicação: | 2015 |
Tipo de documento: | Dissertação |
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Título da fonte: | LOCUS Repositório Institucional da UFV |
Texto Completo: | http://www.locus.ufv.br/handle/123456789/7630 |
Resumo: | Sistemas aquosos bifásicos (SABs) são reconhecidos como eficientes na extração e purificação de diferentes compostos. Entretanto, as forças motrizes que dirigem a distribuição de diferentes solutos nos SABs ainda são pouco estabelecidas, principalmente porque existem poucos trabalhos focados em estudar os parâmetros termodinâmicos de partição de diferentes solutos. Isso impede a obtenção de conhecimentos científicos necessários para a modulação das propriedades fisico- químicas dos SABs afim de otimizar sua aplicação para a extração e purificação. Para abordar esta problemática, foram formados novos SABs com sais orgânicos (citrato de sódio, tartarato de sódio e succinato de sódio) ambientalmente seguros e poli(oxido de etileno), PEO, com massa molares 10000 e/ou 35000 g mol -1 nas temperaturas de 283,15, 298,15 e 313,15 K (capítulo 2). Além disso, um conjunto de SABs reportados na literatura e obtidos neste trabalho foi utilizado para avaliar o comportamento de partição da enzima quimosina (capítulo 3), avaliando a variação da energia livre de Gibbs de transferência ( transferência ), a variação da entalpia de ) e a variação da entropia de transferência ( ). Os resultados do segundo capítulo mostram que o processo de segregação de fase para todos os SABs obtidos foi endotérmico e entropicamente dirigido. A região bifásica do diagrama de fases aumentou na ordem citrato > tartarato > succinato, tornando-se maior com o incremento da massa molar do PEO. No capitulo 3 foi descoberto que a transferência da quimosina da fase inferior para a fase superior dos SABs avaliados foi entalpicamente dirigida com e A transferência da quimo- sina é um processo entalpica-entropicamente compensado com valores do potencial termodinâmico de partição compreendidos entre, . Também foi observado que o processo de partição da enzima é dependente da linha de amarração, natureza do cátion e do ânion, balanço hidrofóbico/hidrofílico e a massa molar da macromolécula. |
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Silva, Maria do Carmo Hespanhol daChamorro Rengifo, Andrés Felipehttp://lattes.cnpq.br/2875784857829631Siva, Luis Henrique Mendes da2016-05-05T16:35:32Z2016-05-05T16:35:32Z2015-07-20CHAMORRO RENGIFO, Andrés Felipe. Determinação das forças motrizes de formação e partição em sistemas aquosos bifásicos macromolécula + sal. 2015. 89 f. Dissertação (Mestrado em Agroquímica) - Universidade Federal de Viçosa, Viçosa. 2015.http://www.locus.ufv.br/handle/123456789/7630Sistemas aquosos bifásicos (SABs) são reconhecidos como eficientes na extração e purificação de diferentes compostos. Entretanto, as forças motrizes que dirigem a distribuição de diferentes solutos nos SABs ainda são pouco estabelecidas, principalmente porque existem poucos trabalhos focados em estudar os parâmetros termodinâmicos de partição de diferentes solutos. Isso impede a obtenção de conhecimentos científicos necessários para a modulação das propriedades fisico- químicas dos SABs afim de otimizar sua aplicação para a extração e purificação. Para abordar esta problemática, foram formados novos SABs com sais orgânicos (citrato de sódio, tartarato de sódio e succinato de sódio) ambientalmente seguros e poli(oxido de etileno), PEO, com massa molares 10000 e/ou 35000 g mol -1 nas temperaturas de 283,15, 298,15 e 313,15 K (capítulo 2). Além disso, um conjunto de SABs reportados na literatura e obtidos neste trabalho foi utilizado para avaliar o comportamento de partição da enzima quimosina (capítulo 3), avaliando a variação da energia livre de Gibbs de transferência ( transferência ), a variação da entalpia de ) e a variação da entropia de transferência ( ). Os resultados do segundo capítulo mostram que o processo de segregação de fase para todos os SABs obtidos foi endotérmico e entropicamente dirigido. A região bifásica do diagrama de fases aumentou na ordem citrato > tartarato > succinato, tornando-se maior com o incremento da massa molar do PEO. No capitulo 3 foi descoberto que a transferência da quimosina da fase inferior para a fase superior dos SABs avaliados foi entalpicamente dirigida com e A transferência da quimo- sina é um processo entalpica-entropicamente compensado com valores do potencial termodinâmico de partição compreendidos entre, . Também foi observado que o processo de partição da enzima é dependente da linha de amarração, natureza do cátion e do ânion, balanço hidrofóbico/hidrofílico e a massa molar da macromolécula.Aqueous two-phase systems (ATPSs) are recognized as efficient for the extraction and puritication of different compounds. However, the motriz power that governs the distribution of different solutes in ATPSs are few understood, mainly because are few researches focused on the study of the partition thermodynamic of different solutes in these systems. This makes difficult to obtain the scientific knowledge necessary to the physic-chemistry properties modulation of ATPSs for optimizer their application for extraction and purification of solutes. In this sense, new ATPSs formed by organic salts (sodium citrate, sodium tartrate and sodium succinate) environmentally safe and poly (ethylene oxide), PEO, with molar mass 10,000 or 35,000 g mol -1 at 283.15, 298.15 and 313.15 K were formed (chapter 2). In addition, several ATPSs reported in the literature and obtained here were used for evaluate the behavior of enzyme chymosin (chapter 3). The transfer free energy change ( transfer enthalpy change ) and transfer entropy change ( ), ) were obtained. The second chapter results showed that the segregation process of phase for all ATPSs obtained was endothermic and entropic driven. The biphasic region on the phase diagrams increased follow: citrate > tartrate > succinate and increased as PEO mass molar increase. In the chapter 3, it was discovered that chymosin transfer from the bottom to top phase in the ATPS studies was enthalpically driven with and . The chymosin transfer process is enthalpy-entropy compensate with the partition thermodynamic potential values, between . It was also observed that the enzyme partition process depend of tie line, the cation/anion nature, hydrophobic/hydrophilic balance and macromolecule molar mass.Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível SuperiorporUniversidade Federal de ViçosaSistemas aquosos bifásicosSeparação (Tecnologia)Extração (Química)PurificaçãoEnzimasProteínasQuimosinaFísico-QuímicaDeterminação das forças motrizes de formação e partição em sistemas aquosos bifásicos macromolécula + salDetermination of the driven forces in the formation and partition in macromolecule + salt aqueous two-phase systemsinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisUniversidade Federal de ViçosaDepartamento de QuímicaMestre em AgroquímicaViçosa - MG2015-07-20Mestradoinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:LOCUS Repositório Institucional da UFVinstname:Universidade Federal de Viçosa (UFV)instacron:UFVORIGINALtexto completo.pdftexto completo.pdftexto completoapplication/pdf1038301https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/7630/1/texto%20completo.pdfb2305d33db5ec37351a9a84b9b891ab7MD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/7630/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52THUMBNAILtexto completo.pdf.jpgtexto completo.pdf.jpgIM Thumbnailimage/jpeg3579https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/7630/3/texto%20completo.pdf.jpg58fbd9c7334c788c7288d7e88712bd6fMD53TEXTtexto completo.pdf.txttexto completo.pdf.txtExtracted texttext/plain153651https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/7630/4/texto%20completo.pdf.txt86dc17bcf976f6b60ba72c40f90013f2MD54123456789/76302022-06-28 11:24:38.886oai:locus.ufv.br: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Repositório InstitucionalPUBhttps://www.locus.ufv.br/oai/requestfabiojreis@ufv.bropendoar:21452022-06-28T14:24:38LOCUS Repositório Institucional da UFV - Universidade Federal de Viçosa (UFV)false |
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