Análise de conservação de fragmentos intragênicos antimicrobianos em proteínas humanas

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Costa, Igor Santos Duarte
Data de Publicação: 2019
Tipo de documento: Trabalho de conclusão de curso
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Monografias da UnB
Texto Completo: https://bdm.unb.br/handle/10483/26596
Resumo: Trabalho de Conclusão de Curso (graduação)—Universidade de Brasília, Instituto de Química, 2019.
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spelling Costa, Igor Santos DuarteAraújo, Antônio FranciscoBrand, Guilherme DottoCOSTA, Igor Santos Duarte. Análise de conservação de fragmentos intragênicos antimicrobianos em proteínas humanas. 2019. 50 f., il. Trabalho de Conclusão de Curso (Bacharelado em Química)—Universidade de Brasília, Brasília, 2019.https://bdm.unb.br/handle/10483/26596Trabalho de Conclusão de Curso (graduação)—Universidade de Brasília, Instituto de Química, 2019.Proteínas podem ser estudadas sob variadas perspectivas, sendo uma delas a busca por módulos protéicos menores com estrutura/função característica. No presente trabalho foi feita a investigação da frequência e conservação de sequências internas de proteínas humanas com características catiônicas e anfifílicas, as quais, uma vez retiradas do contexto protéico parental e sintetizadas como entes individuais, apresentam potencial atividade antimicrobiana, também chamados de IAPs (Intragenic Antimicrobial Peptides). Tais sequências foram identificadas com o auxílio do software Kamal, o qual percorreu o proteoma humano padrão em busca de alfas hélices anfifílicas de carga líquida superior a +2. Além disso, o site PantherDB foi utilizado para acessar as classes e funções biológicas das proteínas que apresentam potenciais IAPs como parte de sua estrutura. Para tentar identificar a ação de seleção purificadora nos segmentos caracterizados como potenciais IAPs, o site Consurf foi utilizado para a construção de alinhamentos múltiplos, sendo estes posteriormente submetidos ao algoritmo RATE4SITE. A estrutura terciária das proteínas parentais foi extraída do PDB e a área de acessibilidade relativa ao solvente foi calculada para cada aminoácido com ajuda do site PDBEPisa. Os dados demonstram que segmentos catiônicos anfifílicos com características compatíveis com IAPs são mais frequentes em proteínas humanas do que na mesma amostra aleatorizada. Segundo o site PantherDB, proteínas humanas contendo potenciais IAPs são majoritariamente de duas classes: proteínas transmembrana e proteínas relacionadas ao metabolismo de fosfato, especialmente as que atuam na vicinidade de membranas plasmáticas. Para 29 das 30 proteínas avaliadas até o momento, não foi encontrado um grau de conservação dos resíduos de aminoácidos superior ao esperado por sua acessibilidade ao solvente para o fragmento catiônico anfifílico em relação aos resíduos remanescentes da mesma proteína. A única exceção foi a proteína exportina 1, em que o fragmento catiônico anfifílico está de fato em uma região de alta conservação e parece ter grande relevância estrutural/funcional para a proteína. O presente trabalho constitui um primeiro esforço de investigação da natureza e função de segmentos catiônicos anfifílicos em proteínas e na inferência de sua relevância para as proteínas que os contém.Submitted by Kathryn Araujo (kathrynaraujo@bce.unb.br) on 2020-11-13T19:14:40Z No. of bitstreams: 1 2019_IgorSantosDuarteCosta_tcc.pdf: 1247740 bytes, checksum: d581cf85d82a89e29911a88a470418fc (MD5)Approved for entry into archive by Patricia Nunes (patricia@bce.unb.br) on 2021-02-04T04:21:35Z (GMT) No. of bitstreams: 1 2019_IgorSantosDuarteCosta_tcc.pdf: 1247740 bytes, checksum: d581cf85d82a89e29911a88a470418fc (MD5)Made available in DSpace on 2021-02-04T04:21:35Z (GMT). No. of bitstreams: 1 2019_IgorSantosDuarteCosta_tcc.pdf: 1247740 bytes, checksum: d581cf85d82a89e29911a88a470418fc (MD5)Proteins can be studied from several perspectives; Those macromolecules can be thought as composed by smaller proteins modules with structure/function. In this work we investigated the frequency and conservation of internal human proteins sequences with cationic and amphiphilic characteristics. Once removed from their context in the parental protein and synthesized as individuals those fragments presents potential antimicrobial activity giving their name IAPs (Intragenic Antimicrobial Peptides). Those sequences were identified by a software named Kamal that scanned a reference human proteome for amphiphilic helices with a net charge greater than +2. In addition the PnahterDB website was used to access the biological classes and functions of proteins containing putative IAPs. To identify a purified selection in the segments characterized as IAPs, the Consurf site was used for the construction of multiple sequences alignments, wich were later used by the RATE4SITE algorithm. The tertiary 3D structures of parental proteins were extracted from the PDB database and the acessible surface area (ASA) was calculated for each amino acid residue using the PDBEPISA website. Data demonstrated that putative IAPs are more frequent in human proteins when compared with random virtual proteins. According to the PantherDB website, the human proteins containing putative IAPs are from two big groups: transmembrane proteins and phosphate metabolism related proteins, especially those who act close to membranes. For 29 of the 30 proteins evaluated so far, we have not found a higher conservation score than expected from the ASA for the amino acids residues from the putative IAP. The only exception was the exportin 1 wich putative IAP is in fact in a highly conserved region and appears to have a big structural/functional relevance for the parental protein. This work represents a first research effort on the investigation of nature and relevance for cationic amphiphilic segments and how they are important for their parental protein.A concessão da licença deste item refere-se ao termo de autorização impresso assinado pelo autor que autoriza a Biblioteca Digital da Produção Intelectual Discente da Universidade de Brasília (BDM) a disponibilizar o trabalho de conclusão de curso por meio do sítio bdm.unb.br, com as seguintes condições: disponível sob Licença Creative Commons 4.0 International, que permite copiar, distribuir e transmitir o trabalho, desde que seja citado o autor e licenciante. Não permite o uso para fins comerciais nem a adaptação desta.info:eu-repo/semantics/openAccessProteínasPeptídeosAntimicrobianosAnálise de conservação de fragmentos intragênicos antimicrobianos em proteínas humanasinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesis2021-02-04T04:21:35Z2021-02-04T04:21:35Z2019-12-04porreponame:Biblioteca Digital de Monografias da UnBinstname:Universidade de Brasília (UnB)instacron:UNBLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain1817http://bdm.unb.br/xmlui/bitstream/10483/26596/2/license.txt21554873e56ad8ddc69c092699b98f95MD52ORIGINAL2019_IgorSantosDuarteCosta_tcc.pdf2019_IgorSantosDuarteCosta_tcc.pdfapplication/pdf1247740http://bdm.unb.br/xmlui/bitstream/10483/26596/1/2019_IgorSantosDuarteCosta_tcc.pdfd581cf85d82a89e29911a88a470418fcMD5110483/265962021-02-04 02:21:35.7oai:bdm.unb.br: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Biblioteca Digital de Monografiahttps://bdm.unb.br/PUBhttp://bdm.unb.br/oai/requestbdm@bce.unb.br||patricia@bce.unb.bropendoar:115712021-02-04T04:21:35Biblioteca Digital de Monografias da UnB - Universidade de Brasília (UnB)false
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