Produção e aplicação de proteases dos fungos Aspergillus Oryzae e Aspergillus Niger
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Data de Publicação: | 2015 |
Tipo de documento: | Trabalho de conclusão de curso |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Biblioteca Digital de Monografias da UnB |
Texto Completo: | http://bdm.unb.br/handle/10483/12068 |
Resumo: | Monografia (graduação)—Universidade de Brasília, Faculdade de Ceilândia, Curso de Farmácia, 2015. |
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Ractz, Jéssica Vitória BenkeGris, Eliana FortesOrsi, Daniela CastilhoRACTZ, Jéssica Vitória Benke. Produção e aplicação de proteases dos fungos Aspergillus Oryzae e Aspergillus Niger. 2015. 65 f., il. Monografia (Bacharelado em Farmácia)—Universidade de Brasília, Brasília, 2015.http://bdm.unb.br/handle/10483/12068Monografia (graduação)—Universidade de Brasília, Faculdade de Ceilândia, Curso de Farmácia, 2015.O presente trabalho de pesquisa teve como principal objetivo a produção e aplicação de proteases dos fungos Aspergillus oryzae e Aspergillus niger. As proteases produzidas por A. oryzae e A. niger mostraram uma maior atividade e estabilidade enzimática em temperaturas entre 60 a 70°C, com maior atividade na temperatura de 70°C. A atividade proteolítica máxima do extrato enzimático bruto obtido a partir do A. oryzae ocorreu em pH 7,0 e as enzimas obtidas do A. niger apresentaram uma protease ácida estável em pH 4,0 e uma protease neutra estável em pH 6,0. Foi utilizado planejamento composto central 22 e metodologia de superfície de resposta para estudar a influência das variáveis: concentração de caseína (0,2-2,0%, p/v) e volume de extrato enzimático bruto de A. niger e de A. oryzae (1-4 mL) na hidrólise da caseína em peptídeos. Foi possível observar que se obter uma maior hidrólise é preciso utilizar menores concentrações de caseína (0,2-0,4%) e maiores volumes de extrato enzimático bruto (2,5-3,6 mL). Verificou-se que os hidrolisados de caseína obtidos com proteases de A. oryzae apresentaram maior atividade antioxidante que os hidrolisados de caseína obtidos com proteases de A. niger. Na aplicação dos extratos enzimáticos brutos do A. oryzae e A. niger na coagulação do leite para fabricação de queijo, ambos os extratos enzimáticos possuíram capacidade de coagulação do leite. Os resultados deste trabalho são importantes para as futuras aplicações dessas enzimas, que depois de concentradas poderão ser utilizadas na produção de hidrolisados proteicos com atividade antioxidante.Submitted by Ruthlea Nascimento (ruthlea.nascimento@gmail.com) on 2016-01-13T19:44:45Z No. of bitstreams: 1 2015_JessicaVitoriaBenkeRactz.pdf: 1204150 bytes, checksum: 7cac1a0943ba21aa6de14ba4be562a97 (MD5)Approved for entry into archive by Ruthlea Nascimento(ruthlea.nascimento@gmail.com) on 2016-02-16T19:06:39Z (GMT) No. of bitstreams: 1 2015_JessicaVitoriaBenkeRactz.pdf: 1204150 bytes, checksum: 7cac1a0943ba21aa6de14ba4be562a97 (MD5)Made available in DSpace on 2016-02-16T19:06:39Z (GMT). No. of bitstreams: 1 2015_JessicaVitoriaBenkeRactz.pdf: 1204150 bytes, checksum: 7cac1a0943ba21aa6de14ba4be562a97 (MD5)The aim of this study was the production and application of proteases from Aspergillus niger and Aspergillus oryzae. Proteases produced by A. niger and A. oryzae showed a higher activity and enzymatic stability at temperatures between 60 to 70°C, with greatest activity at 70°C. The maximum proteolytic activity of the crude enzyme extract obtained from A. oryzae occurred at pH 7.0 and the enzymes obtained from A. niger presented an acid protease stable at pH 4.0 and a neutral protease stable at pH 6.0. It was used 22 central composite design and response surface methodology to study the influence of the variables: concentration of casein (0.2-2.0% w/v) and volume of crude enzyme extract of A. niger and A. oryzae (1-4 mL) in the hydrolysis of the casein into peptides. It was found that the casein hydrolysates with proteases of A. oryzae showed a higher antioxidant activity than casein hydrolysates with proteases from A. niger. During the application of the crude enzyme extract of A. oryzae and A. niger in the clotting of milk for cheese production, both enzyme extracts presented milk clotting ability. These results are important for future applications of these enzymes, which after concentrated may be used in the production of protein hydrolysates with antioxidant activity.FungosProdução e aplicação de proteases dos fungos Aspergillus Oryzae e Aspergillus Nigerinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesis2016-02-16T19:06:39Z2016-02-16T19:06:39Z2016-02-16T19:06:39Z2015info:eu-repo/semantics/openAccessporreponame:Biblioteca Digital de Monografias da UnBinstname:Universidade de Brasília (UnB)instacron:UNBORIGINAL2015_JessicaVitoriaBenkeRactz.pdf2015_JessicaVitoriaBenkeRactz.pdfapplication/pdf1204150http://bdm.unb.br/xmlui/bitstream/10483/12068/1/2015_JessicaVitoriaBenkeRactz.pdf7cac1a0943ba21aa6de14ba4be562a97MD51CC-LICENSElicense_urllicense_urltext/plain46http://bdm.unb.br/xmlui/bitstream/10483/12068/2/license_url587cd8ffae15c8598ed3c46d248a3f38MD52license_textlicense_textapplication/octet-stream0http://bdm.unb.br/xmlui/bitstream/10483/12068/3/license_textd41d8cd98f00b204e9800998ecf8427eMD53license_rdflicense_rdfapplication/octet-stream21267http://bdm.unb.br/xmlui/bitstream/10483/12068/4/license_rdf73e23c2acaaf13389e092bd813e3223dMD54LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain1859http://bdm.unb.br/xmlui/bitstream/10483/12068/5/license.txt81fcfbbe02e16c933f2a535ae71344acMD5510483/120682019-12-03 11:53:00.905oai:bdm.unb.br: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Biblioteca Digital de Monografiahttps://bdm.unb.br/PUBhttp://bdm.unb.br/oai/requestbdm@bce.unb.br||patricia@bce.unb.bropendoar:115712019-12-03T13:53Biblioteca Digital de Monografias da UnB - Universidade de Brasília (UnB)false |
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