Análise in silico da estabilidade estrutural de um inibidor de proteases em complexo com a tripsina
Autor(a) principal: | |
---|---|
Data de Publicação: | 2016 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UnB |
Texto Completo: | http://repositorio.unb.br/handle/10482/20347 http://dx.doi.org/10.26512/2016.02.D.20347 |
Resumo: | Dissertação (mestrado)—Universidade de Brasília, Instituto de Química, Programa de Pós-Graduação em Química, 2016. |
id |
UNB_7f029e58daa8762091544564e3f1e57c |
---|---|
oai_identifier_str |
oai:repositorio.unb.br:10482/20347 |
network_acronym_str |
UNB |
network_name_str |
Repositório Institucional da UnB |
repository_id_str |
|
spelling |
Análise in silico da estabilidade estrutural de um inibidor de proteases em complexo com a tripsinaTripsinaEnzimas - análiseProteases - inibidorDissertação (mestrado)—Universidade de Brasília, Instituto de Química, Programa de Pós-Graduação em Química, 2016.O inibidor de serinoproteases da família Bowman-Birk Black eyed-pea Trypsin/Chymotrypsin Inhibitor (BTCI), encontrado em grãos de feijão de corda Vigna unguiculata, é uma proteína com enorme potencial biotecnológico, sendo destacado seu aspecto farmacológico. Sua estrutura possuí sete ligações dissulfeto que estendem sua ação a condições mais extremas de temperatura e pH. Toda sua aplicabilidade decorre do fato de inibir as enzimas tripsina e quimotripsina. Neste trabalho, buscou-se encontrar metodologia semi-empírica que fosse capaz de extrair informações químicas sobre o processo inibitório que ocorre entre o BTCI e a tripsina, bem como a construção de um sistema que permita um olhar mais detalhado sobre os fenômenos que ocorrem na interface entre o inibidor e a enzima a ser inibida. Neste sentido, as propriedades avaliadas foram os orbitais de fronteira e seus quatro vizinhos imediatos. Não obstante, também foi mensurada a força de cada uma das sete ligações dissulfeto. Observou-se que, para o estudo do BTCI no vácuo, diferentes metodologias semi-empíricas forneceram resultados adversos. Conclusão semelhante foi observada para o caso do BTCI complexado com a tripsina. Todavia, quando se analisou a interface entre essas duas proteínas, os métodos em questão tiveram grande correspondência entre si, indicando que a Cys22 é um dos resíduos mais importantes na interface, provavelmente ajudando a manter a conformação durante o processo de ancoragem. Quanto às ligações dissulfeto, não foi possível afirmar sobre qual delas maior impacta a estrutura do BTCI. Contudo, verificou-se que as ligações entre os resíduos Cys34 e Cys19, e Cys61 e Cys46 foram as de menor contribuição energética.The Bowman-Birk Trypsin/Chymotrypsin inhibitor from Vigna unguiculata seeds (BTCI) is a protein with high biotechnological potential, especially due to its pharmacological aspects. Its structure has seven disulfide bonds which extends BTCI working range to some severe temperature and pH conditions. All BTCI applicability is due to its trypsin and chymotrypsin inhibition. This way, we tried to find some semi-empirical methodology capable to give chemical information about the inhibition process between BTCI and trypsin, as well as to construct a system that allows a closer look about what happens within those proteins interface. To accomplish this objective, we looked to the frontier orbitals and their four immediate neighbors. Likewise, each of its seven disulfide bonds had their energy determined. We conclude that the study of BTCI in vacuum with different methodologies give different results. Similar conclusion was seen for BTCI complexed with trypsin. However, when we analyzed the interface between those two proteins all methods are in agreement, pointing that Cys22 is responsible to maintain the interface conformation during the enzyme-inhibitor docking. About the disulfide bonds, it wasn’t possible to confirm which one has the greatest impact on BTCI structure. Nevertheless, we saw that bonds between Cys34 and Cys19, and Cys61 and Cys46 residues had the lowest energy contribution.Martins, João Batista LopesFreitas, Sônia Maria deHonda, Diego Elias2016-05-20T21:34:43Z2016-05-20T21:34:43Z2016-05-202016-02-26info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfHONDA, Diego Elias. Análise in silico da estabilidade estrutural de um inibidor de proteases em complexo com a tripsina. 2016. xii, 67 f., il. Dissertação (Mestrado em Química)—Universidade de Brasília, Brasília, 2016.http://repositorio.unb.br/handle/10482/20347http://dx.doi.org/10.26512/2016.02.D.20347A concessão da licença deste item refere-se ao termo de autorização impresso assinado pelo autor com as seguintes condições: Na qualidade de titular dos direitos de autor da publicação, autorizo a Universidade de Brasília e o IBICT a disponibilizar por meio dos sites www.bce.unb.br, www.ibict.br, http://hercules.vtls.com/cgi-bin/ndltd/chameleon?lng=pt&skin=ndltd sem ressarcimento dos direitos autorais, de acordo com a Lei nº 9610/98, o texto integral da obra disponibilizada, conforme permissões assinaladas, para fins de leitura, impressão e/ou download, a título de divulgação da produção científica brasileira, a partir desta data.info:eu-repo/semantics/openAccessporreponame:Repositório Institucional da UnBinstname:Universidade de Brasília (UnB)instacron:UNB2023-07-17T20:07:07Zoai:repositorio.unb.br:10482/20347Repositório InstitucionalPUBhttps://repositorio.unb.br/oai/requestrepositorio@unb.bropendoar:2023-07-17T20:07:07Repositório Institucional da UnB - Universidade de Brasília (UnB)false |
dc.title.none.fl_str_mv |
Análise in silico da estabilidade estrutural de um inibidor de proteases em complexo com a tripsina |
title |
Análise in silico da estabilidade estrutural de um inibidor de proteases em complexo com a tripsina |
spellingShingle |
Análise in silico da estabilidade estrutural de um inibidor de proteases em complexo com a tripsina Honda, Diego Elias Tripsina Enzimas - análise Proteases - inibidor |
title_short |
Análise in silico da estabilidade estrutural de um inibidor de proteases em complexo com a tripsina |
title_full |
Análise in silico da estabilidade estrutural de um inibidor de proteases em complexo com a tripsina |
title_fullStr |
Análise in silico da estabilidade estrutural de um inibidor de proteases em complexo com a tripsina |
title_full_unstemmed |
Análise in silico da estabilidade estrutural de um inibidor de proteases em complexo com a tripsina |
title_sort |
Análise in silico da estabilidade estrutural de um inibidor de proteases em complexo com a tripsina |
author |
Honda, Diego Elias |
author_facet |
Honda, Diego Elias |
author_role |
author |
dc.contributor.none.fl_str_mv |
Martins, João Batista Lopes Freitas, Sônia Maria de |
dc.contributor.author.fl_str_mv |
Honda, Diego Elias |
dc.subject.por.fl_str_mv |
Tripsina Enzimas - análise Proteases - inibidor |
topic |
Tripsina Enzimas - análise Proteases - inibidor |
description |
Dissertação (mestrado)—Universidade de Brasília, Instituto de Química, Programa de Pós-Graduação em Química, 2016. |
publishDate |
2016 |
dc.date.none.fl_str_mv |
2016-05-20T21:34:43Z 2016-05-20T21:34:43Z 2016-05-20 2016-02-26 |
dc.type.status.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/publishedVersion |
dc.type.driver.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/masterThesis |
format |
masterThesis |
status_str |
publishedVersion |
dc.identifier.uri.fl_str_mv |
HONDA, Diego Elias. Análise in silico da estabilidade estrutural de um inibidor de proteases em complexo com a tripsina. 2016. xii, 67 f., il. Dissertação (Mestrado em Química)—Universidade de Brasília, Brasília, 2016. http://repositorio.unb.br/handle/10482/20347 http://dx.doi.org/10.26512/2016.02.D.20347 |
identifier_str_mv |
HONDA, Diego Elias. Análise in silico da estabilidade estrutural de um inibidor de proteases em complexo com a tripsina. 2016. xii, 67 f., il. Dissertação (Mestrado em Química)—Universidade de Brasília, Brasília, 2016. |
url |
http://repositorio.unb.br/handle/10482/20347 http://dx.doi.org/10.26512/2016.02.D.20347 |
dc.language.iso.fl_str_mv |
por |
language |
por |
dc.rights.driver.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/openAccess |
eu_rights_str_mv |
openAccess |
dc.format.none.fl_str_mv |
application/pdf |
dc.source.none.fl_str_mv |
reponame:Repositório Institucional da UnB instname:Universidade de Brasília (UnB) instacron:UNB |
instname_str |
Universidade de Brasília (UnB) |
instacron_str |
UNB |
institution |
UNB |
reponame_str |
Repositório Institucional da UnB |
collection |
Repositório Institucional da UnB |
repository.name.fl_str_mv |
Repositório Institucional da UnB - Universidade de Brasília (UnB) |
repository.mail.fl_str_mv |
repositorio@unb.br |
_version_ |
1814508404512653312 |