Caracterização eletrofisiológica de uma K-KTx obtida da peçonha doescorpião Opisthacanthus cayaporum, OcyC9, e de seu análogo OcyC9 MOD

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Certuche, Beatriz Elena Sarmiento
Data de Publicação: 2019
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UnB
Texto Completo: http://repositorio2.unb.br/jspui/handle/10482/47425
Resumo: Tese (doutorado) — Universidade de Brasília, Instituto de Ciências Biológicas, Departamento de Biologia Celular, Programa de Pós-Graduação em Biologia Molecular, 2019.
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spelling Certuche, Beatriz Elena SarmientoSchwartz, Elisabeth Nogueira Ferroni2024-01-20T16:04:24Z2024-01-20T16:04:24Z2024-01-202019-05-29CERTUCHE, Beatriz Elena Sarmiento. Caracterização eletrofisiológica de uma K-KTx obtida da peçonha doescorpião Opisthacanthus cayaporum, OcyC9, e de seu análogo OcyC9 MOD. 2019. 158 f., il. Tese (Doutorado em Biologia Molecular) — Universidade de Brasília, Brasília, 2019.http://repositorio2.unb.br/jspui/handle/10482/47425Tese (doutorado) — Universidade de Brasília, Instituto de Ciências Biológicas, Departamento de Biologia Celular, Programa de Pós-Graduação em Biologia Molecular, 2019.Vários peptídeos de escorpiões classificados na família das toxinas de escorpião kappa-KTx são considerados como bloqueadores fracos no canal de potássio. A maioria desses peptídeos tem atividade nos Kv a concentrações na ordem de μM; portanto, é possível que o alvo molecular desses peptídeos não tenha sido encontrado ainda. Nesse trabalho, é apresentado o isolamento, identificação e caracterização eletrofisiológica do peptídeo OcyC9 (Kappa-KTx 2.6) da peçonha do escorpião Opisthacanthus cayaporum de quem a sequência do precursor foi previamente descrita pelo nosso grupo (UNIPROTKB-KW C5J893). Devido à alta similaridade do peptídeo OcyC9 com a toxina OmTx2 isolada do escorpião Opisthacanthus madagascariensis, estimou-se que o peptídeo de estudo poderia induzir os mesmos efeitos biológicos que a OmTx2. OcyC9 foi purificado por HPLC e a massa molecular monoisotópica experimental de [M + H] +: 2545,03 Da e não apresenta modificação pós-traducional. O desenho e síntese comercial do peptídeo análogo (OcyC9 modificado) foram realizados, além da síntese do peptídeo OcyC9 (natural) em decorrência da baixa disponibilidade do peptídeo nativo. Para a caracterização eletrofisiológica, OcyC9, OcyC9MOD e OmTx2 foram quimicamente sintetizados e a atividade eletrofisiológica foi avaliada. OcyC9 demonstrou ser um bloqueador da corrente de K+ (58,5%) a 500 μM e OcyC9MOD (48,18%) a 250 μM no canal Kv1.3. Posteriormente, foram testados outros alvos moleculares como os canais Kv2.1, BK (KCa1.1), KATP (KIR6.2 / SUR 1) e canais de cálcio nesse trabalho.Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) e Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq).Several scorpion peptides classified into the kappa-KTx scorpion toxin family are considered as weak blockers on potassium channel. Most of these peptides have activity in Kv in highest μM concentrations; therefore, it is possible to think that maybe the molecular target of these peptides has not been found yet.Here, the isolation, identification and electrophysiological characterization of the Kappa-KTx peptide named OcyC9 (Potassium channel toxin Kappa-KTx 2.6) from the scorpion Opisthacanthus cayaporum is described. A predicted mature sequence precursor (UNIPROTKB-KW C5J893) of the OcyC9 peptide was previously described by our group. Due to the high similarity of the OcyC9 peptide with the OmTx2 peptide isolated from the scorpion Opisthacanthus madagascariensis, we estimated that OcyC9 peptide could induce the same biological effects as the OmTx2. OcyC9 peptide was purified by HPLC with an experimental monoisotopic molecular mass of [M+H]+:2545.03 Da and post traditional modification was not found. For the electrophysiological characterization, OcyC9, OcyC9MOD and OmTx2 were chemically synthesized and the electrophysiological activity was evaluated. OcyC9 was shown to be a blocker of K+ current (58.5%) on Kv.1.3 at 500 μM and OcyC9MOD (48.18%%) at 250 μM. OmTx2 was previously characterized by other group showing the weak effect on this channel as well, leading the doubt about their proper molecular target and also their pharmacologic effect. After that we tested other targets such as Kv 2.1, BK (KCa 1.1), KATP (KIR 6.2/SUR 1) and calcium channels.Instituto de Ciências Biológicas (IB)Programa de Pós-Graduação em Biologia MolecularporCaracterização eletrofisiológica de uma K-KTx obtida da peçonha doescorpião Opisthacanthus cayaporum, OcyC9, e de seu análogo OcyC9 MODinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisPeçonhaEscorpião - venenoOpisthacanthus cayaporumToxinasinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da UnBinstname:Universidade de Brasília (UnB)instacron:UNBORIGINAL2019_Beatriz ElenaSarmientoCertuche.pdf2019_Beatriz ElenaSarmientoCertuche.pdfapplication/pdf4238829http://repositorio2.unb.br/jspui/bitstream/10482/47425/1/2019_Beatriz%c2%a0ElenaSarmientoCertuche.pdf55a84ce3964cc24a48aca368bb59abc0MD51open accessLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain102http://repositorio2.unb.br/jspui/bitstream/10482/47425/2/license.txtaed4704d04bb260d4decd80db311aaa5MD52open access10482/474252024-01-20 13:04:24.558open accessoai:repositorio2.unb.br:10482/47425U3VibWlzc8OjbyBlZmV0aXZhZGEgZGUgYWNvcmRvIGNvbSBsaWNlbsOnYSBjb25jZWRpZGEgcGVsbyBhdXRvciBlL291IGRldGVudG9yIGRvcyBkaXJlaXRvcyBhdXRvcmFpcy4KBiblioteca Digital de Teses e DissertaçõesPUBhttps://repositorio.unb.br/oai/requestopendoar:2024-01-20T16:04:24Repositório Institucional da UnB - Universidade de Brasília (UnB)false
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