Agregação da porfirina aquo-solúvel meso-tetrakis (4-fenilsulfonato) porfirina na presença da albumina de soro bovino
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Data de Publicação: | 2010 |
Outros Autores: | , |
Tipo de documento: | Artigo |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Revista Ciências Exatas e Naturais (Online) |
Texto Completo: | https://revistas.unicentro.br/index.php/RECEN/article/view/454 |
Resumo: | O presente trabalho teve como objetivo estudar a interação da porfirina aniônica meso-tetrakis(4-fenilsulfonato)porfirina, TPPS4, com albumina de soro bovino (BSA). Inicialmente estudou-se a influência do pH nas propriedades da porfirina. Através da análise dos espectros de absorção ótica e de dicroísmo circular magnético (DCM), obtidos em função do pH, foi possível caracterizar duas espécies em equilíbrio: as formas protonada (H4TPPS4)2- e desprotonada (H2TPPS4)4-, sendo o equilíbrio entre elas atingido em pH 5,1. O estudo da interação da TPPS4 com BSA foi realizado em dois pHs: 4,0 e 9,0, sendo observada uma ligação efetiva entre a porfirina e a proteína em ambos os pHs. Através da análise dos espectros eletrônicos e de DCM, foi possível caracterizar a presença de duas espécies em equilíbrio: as formas não ligada e ligada da porfirina ao BSA. Entretanto, foi possível identificar a presença de uma terceira espécie em meio ácido, que foi atribuída à formação de agregados de porfirina. Estudos por espectroscopia de fluorescência confirmaram a presença desses agregados e revelaram que tal comportamento depende da concentração de albumina e de fatores eletrostáticos. |
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Agregação da porfirina aquo-solúvel meso-tetrakis (4-fenilsulfonato) porfirina na presença da albumina de soro bovinoQuímicaPorfirinas; albumina; agregaçãoO presente trabalho teve como objetivo estudar a interação da porfirina aniônica meso-tetrakis(4-fenilsulfonato)porfirina, TPPS4, com albumina de soro bovino (BSA). Inicialmente estudou-se a influência do pH nas propriedades da porfirina. Através da análise dos espectros de absorção ótica e de dicroísmo circular magnético (DCM), obtidos em função do pH, foi possível caracterizar duas espécies em equilíbrio: as formas protonada (H4TPPS4)2- e desprotonada (H2TPPS4)4-, sendo o equilíbrio entre elas atingido em pH 5,1. O estudo da interação da TPPS4 com BSA foi realizado em dois pHs: 4,0 e 9,0, sendo observada uma ligação efetiva entre a porfirina e a proteína em ambos os pHs. Através da análise dos espectros eletrônicos e de DCM, foi possível caracterizar a presença de duas espécies em equilíbrio: as formas não ligada e ligada da porfirina ao BSA. Entretanto, foi possível identificar a presença de uma terceira espécie em meio ácido, que foi atribuída à formação de agregados de porfirina. Estudos por espectroscopia de fluorescência confirmaram a presença desses agregados e revelaram que tal comportamento depende da concentração de albumina e de fatores eletrostáticos.UNICENTROGonçalves, Joyce Laura da SilvaDeda, Daiana KotraTominaga, Tania Toyomi2010-04-10info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionArtigoapplication/pdfhttps://revistas.unicentro.br/index.php/RECEN/article/view/454RECEN-Revista de Ciências Naturais e Exatas; v. 11, n. 2 (2009): RECEN; 191-208RECEN - Revista Ciências Exatas e Naturais; v. 11, n. 2 (2009): RECEN; 191-2082175-56201518-0352reponame:Revista Ciências Exatas e Naturais (Online)instname:Universidade Estadual do Centro-Oeste (UNICENTRO)instacron:UNENTROporhttps://revistas.unicentro.br/index.php/RECEN/article/view/454/975info:eu-repo/semantics/openAccess2010-09-16T15:10:05Zoai:ojs.revistas.unicentro.br:article/454Revistahttps://revistas.unicentro.br/index.php/RECENPUBhttps://revistas.unicentro.br/index.php/RECEN/oai||recen@unicentro.br2175-56201518-0352opendoar:2010-09-16T15:10:05Revista Ciências Exatas e Naturais (Online) - Universidade Estadual do Centro-Oeste (UNICENTRO)false |
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