Analise da incrustação da B-lactoglobulina e da ovoalbumina na superficie aquecida de um tubo
Autor(a) principal: | |
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Data de Publicação: | 2003 |
Tipo de documento: | Tese |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP) |
Texto Completo: | https://hdl.handle.net/20.500.12733/1595188 |
Resumo: | Orientador: Carlos Alberto Gasparetto |
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Analise da incrustação da B-lactoglobulina e da ovoalbumina na superficie aquecida de um tuboAnalysis of b-lactoglobulin and ovalbumin fouling on a tube heated surfaceSolubilidadeModelagemB-lactoglobulinOvoalbuminDepositionSolubilityModelingOrientador: Carlos Alberto GasparettoTese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de AlimentosResumo: Este é um trabalho sobre a incrustação de proteínas de origem animal, b-lactoglobulina e ovoalbumina, sobre superfícies cilíndricas aquecidas, comuns nos equipamentos de tratamento térmico e de concentração por evaporação. A incrustação é um fenômeno de transferência de massa que é uma função da solubilidade dessas proteínas. Para descrever a cinética da incrustação foi desenvolvido um algoritmo de cálculo que teve como subsídio a solubilidade das proteínas. A solubilidade foi determinada experimentalmente na faixa de 40-60°C, incluindo a dependência do pH na faixa de 3,5 a 7,8 para a b-lactoglobulina e 6,0 a 9,0 para a ovoalbumina. O algoritmo foi desenvolvido para aplicação no interior de tubos cilíndricos permitindo um modelo matemático unidimensional, mais simples devido à simetria. O sistema de equações foi resolvido pelo método de diferenças finitas com a aplicação de um algoritmo desenvolvido na linguagem Fortran 77. Os resultados mostram que a solubilidade protéica depende da temperatura e do pH da solução e que a cinética de incrustação é dependente da temperatura do fluido e da sua vazão mássica. O tempo necessário para o decréscimo de 30% no raio interno do tubo foi menor para maiores valores de temperatura e vazão. A deposição das proteínas foi mais acentuada na região de entrada do tuboAbstract: This is a research work on b-1actoglobulin and ovalbumin fouling over cylindrical heated surfaces, present on heat transfer equipments and evaporators. Fouling is a mass transfer phenomenon which is a function of protein solubility. To describe fouling kinetics an algorithm was developed based on the protein solubility. The protein solubility was determined experimentally in the range of 40-60°C, including dependence with pH in the range of 3.5-7.8 for b-1actoglobulin and 6.0-9.0 for ovalbumin. The algorithm was developed for cylindrical tubes thus leading to a less complex one-dimensional mathematical model, due to symmetry. The system of equations was solved by the finite differences method with an algorithm developed in Fortran 77 language. Experimental results showed that protein solubility depends on the solution temperature and pH and the fouling kinetics was dependent on the fluid temperature and flow rate. The time needed for 30% decrease on the tube internal radius was smaller for higher values of both temperatures and flow rate. Protein deposition was more intense in the tube entranceDoutoradoDoutor em Engenharia de Alimentos[s.n.]Gasparetto, Carlos Alberto, 1945-Tobinaga, SatoshiViotto, Luiz AntonioFontes, Sergio RodriguesPécora, Araí Augusta BernárdezMauia, Maria Cristina AutunUniversidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Faculdade de Engenharia de AlimentosPrograma de Pós-Graduação em Engenharia de AlimentosUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINASGuimarães, Daniela Helena Pelegrine20032003-12-12T00:00:00Zinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdf142 p.(Broch.)https://hdl.handle.net/20.500.12733/1595188GUIMARÃES, Daniela Helena Pelegrine. Analise da incrustação da B-lactoglobulina e da ovoalbumina na superficie aquecida de um tubo. 2003. 142 p. Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos, Campinas, SP. Disponível em: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1595188. Acesso em: 2 set. 2024.https://repositorio.unicamp.br/acervo/detalhe/295260porreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instname:Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instacron:UNICAMPinfo:eu-repo/semantics/openAccess2017-02-18T03:51:12Zoai::295260Biblioteca Digital de Teses e DissertaçõesPUBhttp://repositorio.unicamp.br/oai/tese/oai.aspsbubd@unicamp.bropendoar:2017-02-18T03:51:12Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP) - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)false |
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