Digestibilidade e atividade antioxidante de complexos de isolado proteico de soro de leite com compostos fenólicos antes e após a digestão "in vitro"

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Morais, Francielli Pires Ribeiro de, 1993-
Data de Publicação: 2017
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
Texto Completo: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1634746
Resumo: Orientador: Flávia Maria Netto
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spelling Digestibilidade e atividade antioxidante de complexos de isolado proteico de soro de leite com compostos fenólicos antes e após a digestão "in vitro"Digestibility and antioxidant activity of complexes of whey protein isolate with phenolic compounds before and after "in vitro" digestionÁcido cafeicoEpigalocatequina galatoPoder de redução do íon ferro (FRAP)Capacidade de absorção do radical oxigênio (ORAC)Interação proteina-liganteCaffeic acidEpigallocatechin gallateFerric reducing antioxidant power (FRAP)Oxygen radical absorbance capacity (ORAC)Interaction protein-ligandOrientador: Flávia Maria NettoDissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de AlimentosResumo: Proteínas e compostos fenólicos podem interagir, resultando em alterações nas propriedades funcionais e nutricionais de ambos. O efeito da complexação do isolado proteico do soro do leite (IPS) e ácido cafeico (AC) ou epigalocatequina galato (EGCG) na atividade antioxidante (AA) e digestibilidade foram investigados. Os complexos foram obtidos pela mistura de soluções de IPS, AC e EGCG com ajuste de pH para 3,5 (IPS:AC-3,5; IPS:EGCG-3,5) e 7,0 (IPS:AC-7,0; IPS:EGCG-7,0). A concentração do IPS foi fixada enquanto a do composto fenólico variou para obter-se relações molares proteína:composto fenólico 1:1, 1:0,5, 1:0,2 e 1:0,1. IPS, AC e EGCG, em igual concentração à dos complexos, também foram avaliadas antes e após a digestão in vitro. As amostras foram avaliadas por SDS-PAGE e fluorescência intrínseca. A digestibilidade foi determinada pelo nitrogênio solúvel em TCA 13,3%. Perfil de massa molecular (MM) e hidrofilicidade dos digeridos e seus respectivos controles foram avaliadas por SDS-PAGE/Tricina e CLAE-FR. Teor de substâncias redutoras do reagente de Folin-ciocalteu (SRRFC), poder de redução do íon ferro (FRAP) e capacidade de absorção do radical oxigênio (ORAC) foram determinados antes e após a digestão in vitro. Concentrações crescentes de compostos fenólicos resultaram em diminuição da fluorescência do IPS, sugerindo que a interação proteína-composto fenólico resultou em mudança conformacional da proteína. SDS-PAGE não apresentou modificações do perfil de MM do IPS após a complexação, sugerindo que interações não covalentes são as mais importantes para complexação. SRRFC e FRAP apresentaram aumento dos valores à medida que a concentração dos compostos fenólicos aumentaram. Os complexos não apresentaram aumento nos valores de ORAC com o aumento da concentração de compostos fenólicos, indicando que a presença de AC ou EGCG apresentou menor impacto na AA por este método. Os complexos IPS:EGCG obtidos em pH 3,5 apresentaram resultados superiores aos obtidos em pH 7,0, tanto antes quanto após a digestão. A complexação na maioria das condições estudadas resultou na supressão da AA dos compostos, possivelmente devido às interações hidrofóbicas e ligações de H entre eles, diminuindo o número de sítios disponíveis para expressar AA. A digestibilidade dos complexos foi similar à do IPS (83%) (p<0,05), exceto para o IPS:AC-7,0, que foi significativamente menor (p<0,05). Os perfis eletroforéticos do IPS:AC-7,0 e IPS:EGCGG apresentaram maior intensidade da banda da ?-Lg que o IPS, sugerindo diminuição da proteólise desta fração proteica. Os resultados de CLAE-FR sugerem que os compostos fenólicos, quando nos complexos com IPS, foram protegidos da degradação nas condições da digestão in vitro. Os cromatogramas dos complexos digeridos apresentaram perfis de peptídeos com maior hidrofilicidade do que o IPS. Isso sugere que a presença de compostos fenólicos e o pH de complexação afetaram na clivagem da proteína, resultando em diferente perfil de peptídeos. De maneira geral, a complexação de proteínas com compostos fenólicos pode ser uma alternativa interessante para a obtenção de produtos ou ingredientes alimentares promissoresAbstract: Proteins and phenolic compounds may interact, leading to changes in functional and nutritional properties of both compounds. The effects of whey proteins (WPI) and caffeic acid (CA) or epigallocatechin gallate (EGCG) association on antioxidant activity (AA) and digestibility were investigated. Complexes were obtained by mixture of WPI, CA and EGCG stock solutions, with pH adjustment to 3.5 (WPI:CA-3,5; WPI:EGCG-3.5) or 7.0 (WPI:CA-7,0; WPI:EGCG-7.0). WPI concentration was fixed whereas the phenolic compound concentration varied to reach WPI:phenolic compound molar relations 1:1; 1:0.5, 1:0.2, and 1:0.1. WPI, CA and EGCG solutions containing the same concentration that in the complexes were also evaluated before and after in vitro digestion. Samples were evaluated by SDS-PAGE and intrinsic fluorescence. Digestibility was assessed by soluble nitrogen in 13.3% TCA. Molecular mass (MM) and hydrophilic profile of the digested and control samples were evaluated by SDS-PAGE/Tricine and RP-HPLC. Folin-Ciocalteau reagent reducing substances (FCRRS), ferric reducing antioxidant power (FRAP), and oxygen radical absorbance capacity (ORAC) were determined before and after in vitro digestion. Increasing concentrations of phenolic compound resulted in a decrease of WPI fluorescence, suggesting that protein-phenolic compound interaction caused a structural change in the protein. SDS-PAGE showed no modification of WPI MM profile after complexation, suggesting that non-covalent interactions were the most important ones for complexation. SRRFC and FRAP showed enhanced values as the phenolic concentration increased. Complexes showed no change on ORAC values as the phenolic compound concentration increased, indicating that the presence of CA and EGCG exerted a lower impact on AA measured by this method. WPI:EGCG complexes obtained at pH 3.5 showed higher values than at pH 7.0. The digestibility of the complexes were similar to WPI (83%) (p<0.05), except for WPI:CA-7.0, that was significantly lower (p<0.05). The electrophoretic profiles of WPI:CA-7.0 and WPI:EGCG showed the ?-Lg band with higher intensity than WPI, suggesting a decrease of ?-Lg proteolysis. The RP-HPLC results suggests that the phenolic compounds, when in the complexes with the WPI, were protected from degradation under the in vitro digestion conditions. These findings suggest that the complexation at pH 3.5 and 7.0 improved CA and EGCG stability during the digestion, respectively. The chromatograms of digested complexes showed higher hydrophilicity peptides profile than the WPI. This suggests that the presence of phenolic compounds and pH of complexation affected the protein cleavage, resulting in different peptides profile. In conclusion, the protein-phenolic compound complexation may be an interesting alternative to obtain promising food productsMestradoMestra em Alimentos e NutriçãoFAPESP2015/26586-7[s.n.]Netto, Flavia Maria, 1957-Bezerra, Rosangela Maria NevesXavier, Ana Augusta OdorissiUniversidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Faculdade de Engenharia de AlimentosPrograma de Pós-Graduação em Alimentos e NutriçãoUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINASMorais, Francielli Pires Ribeiro de, 1993-20172017-09-29T00:00:00Zinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdf1 recurso online (85 p.) : il., digital, arquivo PDF.https://hdl.handle.net/20.500.12733/1634746MORAIS, Francielli Pires Ribeiro de. Digestibilidade e atividade antioxidante de complexos de isolado proteico de soro de leite com compostos fenólicos antes e após a digestão "in vitro". 2017. 1 recurso online (85 p.) Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos, Campinas, SP. Disponível em: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1634746. Acesso em: 3 set. 2024.https://repositorio.unicamp.br/acervo/detalhe/1061422Requisitos do sistema: Software para leitura de arquivo em PDFporreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instname:Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instacron:UNICAMPinfo:eu-repo/semantics/openAccess2018-11-21T14:58:13Zoai::1061422Biblioteca Digital de Teses e DissertaçõesPUBhttp://repositorio.unicamp.br/oai/tese/oai.aspsbubd@unicamp.bropendoar:2018-11-21T14:58:13Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP) - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)false
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