Regulação do IRS-2 e da AKT em modelos animais de resistencia a insulina

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Alvarez Rojas, Fernanda
Data de Publicação: 2001
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
Texto Completo: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1591349
Resumo: Orientador: Mario Jose Abdalla Saad
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spelling Regulação do IRS-2 e da AKT em modelos animais de resistencia a insulinaInsulinaTestes quimicos e reagentesModelos animais em pesquisaOrientador: Mario Jose Abdalla SaadTese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Ciencias MedicasResumo: A insulina, ao se ligar à subunidade a de seu receptor heterotetramérico, dá inicio a uma série de ações imediatas e tardias, metabólicas e promotoras de crescimento. Tais eventos ocorrem através da estimulação da subunidade ~transmembrana do receptor, que se autofosforila e ativa a fosforilação de substratos endógenos intracelulares. Estas proteínas quando fosforiladas podem se unir a proteínas com porção SH2, como a PI 3- quinase. Uma etapa distal a estas associações é a fosforilação em serina da Akt. Utilizandose técnicas de "immunoblotting" com anticorpos anti-IRS-2, antifosfotirosina, anti-PI 3- quinase e anti-Akt é possível analisar o grau de fosforilação do IRS-2 e Akt, e a associação do IRS-2 com a proteína PI 3-quinase. Neste estudo investigamos o grau de fosforilação em tirosina do IRS-2 e sua associação a PI 3-quinase e o grau de fosforilação em serina/treonina da Akt em tecido hepático e muscular de quatro modelos de resistência à insulina: o tratamento agudo com adrenalina, o tratamento crônico com dexamentasona, o jejum prolongado e ratos com diabetes induzido por STZ. Em experimentos com ratos nonnais para a avaliação do efeito tempo após a infusão de insulina no grau de fosforilação do IRS-2, verificou-se que o pico de fosforilação do IRS-2 foi de 30 segundos para o tecido hepático e de 90 segundos para o tecido muscular, após infusão de insulinana veia porta. No figado de ratos tratados agudamente com adrenalina observamos uma diminuição significativano grau de fosforilação do IRS-2 para 63 ± 11 %, p< 0.05, quando comparamos com os ratos controle. Observação: O resumo, na íntegra, poderá ser visualizado no texto completo da tese digitalAbstract: Insulin induced a wide variety of growth and metabolic responses in many cell types. These actions are initiated by insulin binding to its receptor, and involves a series of alternative and complementary p athways created by the multiple substrates of the insulin receptor (IRSs). In this study we investigated IRS-2 tyrosine phosphorylation, its association with PI 3-kinase and the phosphorylation of Akt, a serine/threonine kinase situated downstream to PI 3-kinase, in liver and muscle of 4 animal models of insulin resistance: the effect of acute epinephrine treatment (normoinsulinemia), the effect of chronic treatment with dexamethasone (hyperinsulinemia), 72 hours fasting and diabetes (STZ) (hipoinsulinemia). We used immunoprecipitation and immunoblotting techniques with specificantibodies: anti-IRS-2, anti-phsophotyrosine, anti-PI 3-kinase and anti-Akt. There was a downregulation in insulin-induced IRS-2 tyrosine phosphorylation and association with PI 3-kinase in liver and muscle of epinephrine and dexamethasone treated rats. Note: The complete abstract is available with the full electronic digital thesis or dissertationsDoutoradoCiências BásicasDoutor em Clínica Médica[s.n.]Saad, Mario José Abdalla, 1956-Pimenta, Walkiria de PaulaLima, Fabio BessaBoschero, Antonio CarlosBrenelli, Sigisfredo LuisUniversidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Faculdade de Ciências MédicasPrograma de Pós-Graduação em Clínica MédicaUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINASAlvarez Rojas, Fernanda20012001-11-06T00:00:00Zinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdf151p. : il.(Broch.)https://hdl.handle.net/20.500.12733/1591349ALVAREZ ROJAS, Fernanda. Regulação do IRS-2 e da AKT em modelos animais de resistencia a insulina. 2001. 151p. Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Ciencias Medicas, Campinas, SP. Disponível em: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1591349. Acesso em: 2 set. 2024.https://repositorio.unicamp.br/acervo/detalhe/224696porreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instname:Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instacron:UNICAMPinfo:eu-repo/semantics/openAccess2017-02-18T03:29:45Zoai::224696Biblioteca Digital de Teses e DissertaçõesPUBhttp://repositorio.unicamp.br/oai/tese/oai.aspsbubd@unicamp.bropendoar:2017-02-18T03:29:45Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP) - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)false
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