Caracterização da relação entre estabilidade, estrutura e função de duas sHsps de cana-de-açucar e da Hsp40 da subfamilia A humana, chaperones envolvidos com o reconhecimento e apresentação de proteinas parcialmente enoveladas

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Tiroli-Cepeda, Ana Olivia, 1980-
Data de Publicação: 2007
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
Texto Completo: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1604394
Resumo: Orientador: Carlos Henrique Inacio Ramos
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spelling Caracterização da relação entre estabilidade, estrutura e função de duas sHsps de cana-de-açucar e da Hsp40 da subfamilia A humana, chaperones envolvidos com o reconhecimento e apresentação de proteinas parcialmente enoveladasStability, strucure and function characterization of two sugarcane of two sugarcane sHsps and human subfamily Hsp40, chaperones involved with recognition of partially folded proteinsProteinas - EstruturaChaperonas molecularesBeta-proteina amiloideBioquímicaProteins - StructureMolecular chaperonesAmyloid beta-proteinBiochemistryOrientador: Carlos Henrique Inacio RamosTese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de BiologiaResumo: As proteínas estão envolvidas com as mais diversas funções biológicas. No entanto, para realizar sua função adequadamente, uma proteína deve estar enovelada, ou seja, em sua conformação nativa. Para garantir isso, existe nas células, um elaborado sistema que envolve chaperones moleculares, capaz de auxiliar na prevenção do enovelamento incorreto e da agregação de proteínas Chaperones, de uma maneira geral, são proteínas que ligam e estabilizam polipeptídeos, facilitando seu enovelamento correto sem contribuir com informações conformacionais. O aumento no número de doenças provocadas pelo enovelamento incorreto de proteínas que se depositam nos tecidos na forma de amilóides (também chamadas de doenças conformacionais), tem chamado a atenção para estudos de agregados protéicos, que outrora foram considerados artefatos quando se trabalhava com esse tipo de macromolécula. Nesse sentido, o estudo de chaperones tem ganhado um interesse particular, já que são fortes candidatos ao combate de doenças amiloloidogênicas. Neste trabalho, são apresentados estudos sobre duas famílias de chaperones, a Hsp40 da subfamília A humana e duas sHsps de classe I de cana-de-açúcar, as quais estão envolvidas com o reconhecimento e a apresentação de substratos (proteínas parcialmente desenoveladas) para outras famílias de chaperones responsáveis pelo processo de reenovelamento. Essas duas famílias de chaperones em particular são também conhecidas como 'holdases¿, e são muito diversas, característica necessária para interagir com a grande diversidade de substratos em potencial que existe na célula. As duas sHsps estudadas aqui, as mais expressas em cana-de-açúcar, e a caracterização de suas estruturas e suas eficiências como chaperones, tornou possível a elaboração de uma hipótese sobre o mecanismo de ação dessas proteínas em função do aumento de temperatura. Nesse sentido, é mostrado neste trabalho que sHsps, respondem ao aumento de temperatura passando por expansão conformacional, provavelmente para aumentar a superfície hidrofóbica para a interação com os substratos. O efeito do calor sobre a Hsp40 também foi estudado e os resultados mostraram que essa proteína forma agregados com propriedades amiloidogênicas. Esta é a primeira vez que tais características são descritas para um chaperone de eucarioto. De maneira geral, as implicações dos resultados apresentados aqui podem aumentar o conhecimento geral sobre chaperones e sobre a pesquisa de tratamentos para as doenças conformacionaisAbstract: Proteins are involved with a large variety of biological functions. However, to function properly, proteins must be folded, i.e., they must reach their native conformation. According to that, an elaborated system involving molecular chaperones exists in the cell that helps to prevent the incorrect folding of proteins and also their aggregation. Chaperones, in a general way, are proteins that bind and stabilize polypeptides, facilitating its correct folding without contributing with conformational information. The increasing number of diseases caused by the incorrect folding of proteins that deposit in the form of amyloids (also called conformational diseases) has raised the interest in the study of protein aggregates, which, not long ago, where considered just purification artifacts. In this way, the study of chaperones has gained particular interest because they are potential candidates against amyloidogenic diseases. In this work, we present studies on two families of chaperones, a human Hsp40 from subfamily A and two sugar cane sHsps from class I, which are involved in substrate (partially unfolded proteins) recognition and presentation to other chaperone families that are more active in the protein refolding process. These particular chaperones are also know as 'holdases¿ and they are usually diverse, a characteristic necessary to interact with a large variety of substrate in the cell. The two sHsps studied here are the most expressed in sugar cane and their structure and chaperone efficiency characterization made possible to elaborate a hypothesis on the mechanism of action of these proteins when temperature increases. In that matter, we were able to show that sHsps respond to an increase in temperature by undergoing conformational expansion, likely to increase the hydrophobic area for substrate interaction. The effect of heat on Hsp40 has also been studied and our results showed that this protein form aggregates with amyloidogenic properties. To our knowledge, this is the first time that such characteristics are described for an eukaryotic chaperone. To sum up, we believe that the implications of the results shown here may add to the general knowledge on chaperones and to the search of a treatment for conformational diseasesDoutoradoBioquímicaDoutor em Biologia Funcional e Molecular[s.n.]Ramos, Carlos Henrique Inacio, 1967-Benedetti, Celso EduardoBonafé, Carlos Francisco SampaioSilva, Flavio Henrique daBorges, Julio CesarUniversidade Estadual de Campinas. Instituto de BiologiaPrograma de Pós-Graduação em Biologia Funcional e MolecularUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINASTiroli-Cepeda, Ana Olivia, 1980-20072007-03-13T00:00:00Zinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdf144f. : il.(Broch.)https://hdl.handle.net/20.500.12733/1604394TIROLI-CEPEDA, Ana Olivia. Caracterização da relação entre estabilidade, estrutura e função de duas sHsps de cana-de-açucar e da Hsp40 da subfamilia A humana, chaperones envolvidos com o reconhecimento e apresentação de proteinas parcialmente enoveladas. 2007. 144f. Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia, Campinas, SP. Disponível em: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1604394. Acesso em: 15 mai. 2024.https://repositorio.unicamp.br/acervo/detalhe/395667porreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instname:Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instacron:UNICAMPinfo:eu-repo/semantics/openAccess2017-02-18T04:47:28Zoai::395667Biblioteca Digital de Teses e DissertaçõesPUBhttp://repositorio.unicamp.br/oai/tese/oai.aspsbubd@unicamp.bropendoar:2017-02-18T04:47:28Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP) - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)false
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