Purification and structural characterization of snake venom proteins

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Ullah, Anwar [UNESP]
Data de Publicação: 2013
Tipo de documento: Tese
Idioma: eng
Título da fonte: Repositório Institucional da UNESP
Texto Completo: http://hdl.handle.net/11449/100481
Resumo: Um certo número de proteínas do veneno foram purificadas, caracterizadas e as suas estruturas foram determinadas para delinear as suas especialidades. (a) A LAAO de Bothrops jararacussu indicou uma maior especialidade para os resíduos hidrófobos, devido a uma substituição de Trp430por lle. O FAD ligado estava em uma conformação diferente do relatado em outros estudos. (b) O domínio rico em cisteína da metaloproteinase (MP III) de Bothrops moojeni pode adotar diferentes orientações relativas. (c) O local de distribuição de carga de serino proteinases é fundamental para determinar a especificidade da enzima. (d) A conformação tetramérica da Lys49 PLA2 de Bothrops brazili indica coexistência de dois estados diméricas. (e) A adição de uma segunda ponte dissulfeto estabiliza o loop catalítico e Trp 230 adota uma conformação diferente na ligação do substrato. Estes resultados contribuem para melhorar a nossa compreensão do modo de ação e função dessas proteínas
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spelling Purification and structural characterization of snake venom proteinsBioquímicaSerpente peçonhenta - VenenoProteínasProteínas - PurificaçãoCristalizaçãoBiochemistryUm certo número de proteínas do veneno foram purificadas, caracterizadas e as suas estruturas foram determinadas para delinear as suas especialidades. (a) A LAAO de Bothrops jararacussu indicou uma maior especialidade para os resíduos hidrófobos, devido a uma substituição de Trp430por lle. O FAD ligado estava em uma conformação diferente do relatado em outros estudos. (b) O domínio rico em cisteína da metaloproteinase (MP III) de Bothrops moojeni pode adotar diferentes orientações relativas. (c) O local de distribuição de carga de serino proteinases é fundamental para determinar a especificidade da enzima. (d) A conformação tetramérica da Lys49 PLA2 de Bothrops brazili indica coexistência de dois estados diméricas. (e) A adição de uma segunda ponte dissulfeto estabiliza o loop catalítico e Trp 230 adota uma conformação diferente na ligação do substrato. Estes resultados contribuem para melhorar a nossa compreensão do modo de ação e função dessas proteínasA number of venom proteins were purified, characterized and their structures were determined to delineate their specificities. (a) The LAAO from Bothrops jararacussu indicated a higher specifity for hydrophobic residues due to a substitution of Trp430 by lle. The bound FAD was in a diferente conformation to that reported in other studies. (b) The cysteine rich domain of the metalloproteinase (MP III) from Bothrops moojeni can adopt different relative orientations. (c) The local charge distribution of serine proteinases is instrumental in determining enzyme specificity. (d) The tetrameric conformation of the Lys49 PLA2 from Bothrops brazili indicates coexistence of two dimeric states. (e) The addition of a second disulphide bridge stabilizes the catalytic loop and Trp 230 adopts a different conformation on substrate binding. These results contribute to improve our understanding of the mode of action and function of these proteinsFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)Universidade Estadual Paulista (Unesp)Arni, Raghuvir Krishnaswamy [UNESP]Universidade Estadual Paulista (Unesp)Ullah, Anwar [UNESP]2014-06-11T19:30:54Z2014-06-11T19:30:54Z2013-03-21info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesis91 f. : il. color., gráfs, tabs.application/pdfULLAH, Anwar. Purification and structural characterization of snake venom proteins. 2013. 91 f. Tese (doutorado) - Universidade Estadual Paulista Julio de Mesquita Filho, Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas de São José do Rio Preto, 2013.http://hdl.handle.net/11449/100481000713749ullah_a_dr_sjrp.pdf33004153068P991625089789458870000-0003-2460-1145Alephreponame:Repositório Institucional da UNESPinstname:Universidade Estadual Paulista (UNESP)instacron:UNESPenginfo:eu-repo/semantics/openAccess2023-10-13T06:03:47Zoai:repositorio.unesp.br:11449/100481Repositório InstitucionalPUBhttp://repositorio.unesp.br/oai/requestopendoar:29462024-08-05T14:44:19.045158Repositório Institucional da UNESP - Universidade Estadual Paulista (UNESP)false
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