Efeito das interações eletrostáticas e de pH no enovelamento e estabilidade de proteínas
Autor(a) principal: | |
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Data de Publicação: | 2017 |
Tipo de documento: | Tese |
Idioma: | eng |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UNESP |
Texto Completo: | http://hdl.handle.net/11449/151437 |
Resumo: | As interações eletrostáticas desempenham um papel crucial no enovelamento de proteínas. Além disso, essas interações entre resíduos carregados são fundamentais para a estabilidade proteica e para que as proteínas realizem suas funções biológicas. A distribuição de carga nessas macromoléculas é definida pelos tipos de resíduos que as compõem e pelas condições do ambiente a que elas estão sujeitas, como, por exemplo, concentração de sal e pH. Compreender como esses aspectos podem governar a estabilidade e o enovelamento de proteínas é de fundamental importância no desenvolvimento racional de aplicações biomédicas e biotecnológicas. No presente estudo, utilizou-se modelos computacionais simplificados visando investigar esses efeitos eletrostáticos nos processos de enovelamento, na estabilidade térmica e na presença e ausência de mutações do seguinte conjunto de proteínas: o domínio N-terminal da proteína ribossomal L9 (NTL9); a variante da proteína G (1PGB-QDD), a proteína Cold Shock A (CspA); e a proteína 5 do ácaro Blomia tropicalis (Blo t 5). A partir desses modelos computacionais, buscou-se avaliar os efeitos causados pelas mutações, pelo pH e pela concentração de sal na dinâmica e na estabilidade proteica. Os resultados obtidos via simulações foram comparados com dados experimentais e obtiveram uma excelente concordância, tendo em vista a simplicidade dos modelos utilizados. Além disso, os resultados computacionais permitiram obter uma enorme gama de informações sobre o enovelamento, as mudanças conformacionais e as mutações para essas proteínas em diferentes condições da solução. |
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Efeito das interações eletrostáticas e de pH no enovelamento e estabilidade de proteínasEffect of the electrostatic interaction and pH on the folding and stability of proteinsEnovelamento de proteínasMutaçõesDinâmica molecularInterações eletrostáticaspHAs interações eletrostáticas desempenham um papel crucial no enovelamento de proteínas. Além disso, essas interações entre resíduos carregados são fundamentais para a estabilidade proteica e para que as proteínas realizem suas funções biológicas. A distribuição de carga nessas macromoléculas é definida pelos tipos de resíduos que as compõem e pelas condições do ambiente a que elas estão sujeitas, como, por exemplo, concentração de sal e pH. Compreender como esses aspectos podem governar a estabilidade e o enovelamento de proteínas é de fundamental importância no desenvolvimento racional de aplicações biomédicas e biotecnológicas. No presente estudo, utilizou-se modelos computacionais simplificados visando investigar esses efeitos eletrostáticos nos processos de enovelamento, na estabilidade térmica e na presença e ausência de mutações do seguinte conjunto de proteínas: o domínio N-terminal da proteína ribossomal L9 (NTL9); a variante da proteína G (1PGB-QDD), a proteína Cold Shock A (CspA); e a proteína 5 do ácaro Blomia tropicalis (Blo t 5). A partir desses modelos computacionais, buscou-se avaliar os efeitos causados pelas mutações, pelo pH e pela concentração de sal na dinâmica e na estabilidade proteica. Os resultados obtidos via simulações foram comparados com dados experimentais e obtiveram uma excelente concordância, tendo em vista a simplicidade dos modelos utilizados. Além disso, os resultados computacionais permitiram obter uma enorme gama de informações sobre o enovelamento, as mudanças conformacionais e as mutações para essas proteínas em diferentes condições da solução.Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)CNPq: 141985/2013-5Universidade Estadual Paulista (Unesp)Leite, Vitor Barbanti Pereira [UNESP]Universidade Estadual Paulista (Unesp)Oliveira, Vinícius Martins de [UNESP]2017-08-29T13:34:01Z2017-08-29T13:34:01Z2017-07-06info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11449/15143700089106833004153068P9enginfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da UNESPinstname:Universidade Estadual Paulista (UNESP)instacron:UNESP2023-12-23T06:22:33Zoai:repositorio.unesp.br:11449/151437Repositório InstitucionalPUBhttp://repositorio.unesp.br/oai/requestopendoar:29462024-08-05T21:07:13.525307Repositório Institucional da UNESP - Universidade Estadual Paulista (UNESP)false |
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