Verificação da formação de complexos protéicos nos telômeros de L. amazonensis

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Moraes, Camila Esteves de [UNESP]
Data de Publicação: 2010
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UNESP
Texto Completo: http://hdl.handle.net/11449/92545
Resumo: Na maioria dos eucariotos, proteínas que ligam aos telomeros, tais como POT1 e TRF2 apresentam papéis cruciais na biologia dos telômeros, interagindo com vários outros reguladores dos telômeros para garantir a manutenção adequada dos mesmos e ainda formam complexos de ordem maior, conhecido como telosome ou shelterin. Os telômeros de Leishmania spp. são compostos por repetições conservadas TTAGGG e são mantidos pela telomerase. A base do complexo de proteínas teloméricas de Leishmania é formado pelas proteínas LaRPA-1 e LaRbp38, que ligam vitro e in vivo, com alta afinidade a DNA telomérico simples fita rico em G, e por proteínas que interagem com a região de DNA telemérico dupla fita, como a proteína recentemente descrita, homólogo de TRF. O genoma de Leishmania spp., como outros tripanossomatídeos, não tem muitas das proteínas conservadas que ligam a simplesfita teloméricos encontrada em eucariontes, tais como os homólogos da proteína CDC13 e POT1. Portanto, nós especulamos que o homólogo de RPA-1 de Leishmania pode desempenhar as mesmas funções como POT1/CDC13 nos telômeros do parasita, embora possa se ligar ao DNA telomérico simples fita com alta afinidade e de forma independente de seqüência. LaRPA-1, juntamente com a proteína multifuncional LaRbp38, que também interage com uma ampla gama de seqüências rico em GT, incluindo os telômeros, parece fazer parte de um complexo telomérico parasita que se assemelha ao complexo CST recentemente descrito. O complexo CST está sendo considerado um segundo modo de proteger os telômeros presentes em umavariedade de espécies, com exceção de leveduras de brotamento, e é constituído principalmente por proteínas RPA-like. Neste estudo, nós usamos diferentes abordagens para demonstrar que LaRPA-1 interage com o LaRbp38 e com a...
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