Modelagem molecular da interação entre a proteína de fusão do vírus sincicial respiratório humano e inibidores da ação viral. -
Autor(a) principal: | |
---|---|
Data de Publicação: | 2012 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UNESP |
Texto Completo: | http://hdl.handle.net/11449/87527 |
Resumo: | O Vírus Sincicial Respiratório Humano (hRSV) foi identificado em 1957 e mesmo após vários anos de investigação, nenhuma vacina foi desenvolvida. Acredita-se que a chave de inibição da ação viral são suas glicoproteínas de membrana, em especial a proteína de fusão (F), que com auxílio da proteína de ligação (G), é responsável pela instalação do hRSV na célula hospedeira. Há evidências experimentais de que compostos como flavonóides e glicosaminoglicanos podem diminuir a infecção viral, sendo então a proteína F um bom alvo para a ação destes compostos. O presente estudo utilizou de ferramentas de bioinformática para verificar as possíveis regiões de interação da proteína F com a Heparina Sulfatada e Flavonóides. Os programas de bioinformática foram utilizados para: modelagem dos compostos, caracterização e previsão da estrutura secundária da proteína, modelagem da estrutura terciária e docking molecular entre o modelo da proteína F e as estruturas tridimensionais dos Flavonóides e da Heparina Sulfatada. Modelos válidos foram obtidos para as estruturas tridimensionais dos flavonóides e para o modelo completo da proteína F. As características da proteína incluem um alto nível de conservação na seqüência de aminoácidos e, especialmente, em seus sítios de ligação. O docking da proteína com a Heparina, e o virtual screening da biblioteca de Flavonóides e a estrutura da proteína, resultaram em sítios de interação com grande potencial de inibição, uma vez que concordam com evidências experimentais descritos na literatura. A Heparina liga-se ao sítio de clivagem II, importante região para obtenção da atividade de fusão da proteína. Os Flavonóides podem se ligar a região hidrofóbica que desestabiliza... |
id |
UNSP_be928fe3b519e74c23f1b4294f28b7af |
---|---|
oai_identifier_str |
oai:repositorio.unesp.br:11449/87527 |
network_acronym_str |
UNSP |
network_name_str |
Repositório Institucional da UNESP |
repository_id_str |
2946 |
spelling |
Modelagem molecular da interação entre a proteína de fusão do vírus sincicial respiratório humano e inibidores da ação viral. -Respiratory syncytial virusFusion proteinVirologia molecularProteína de fusãoVírus respiratório sincicial humanoO Vírus Sincicial Respiratório Humano (hRSV) foi identificado em 1957 e mesmo após vários anos de investigação, nenhuma vacina foi desenvolvida. Acredita-se que a chave de inibição da ação viral são suas glicoproteínas de membrana, em especial a proteína de fusão (F), que com auxílio da proteína de ligação (G), é responsável pela instalação do hRSV na célula hospedeira. Há evidências experimentais de que compostos como flavonóides e glicosaminoglicanos podem diminuir a infecção viral, sendo então a proteína F um bom alvo para a ação destes compostos. O presente estudo utilizou de ferramentas de bioinformática para verificar as possíveis regiões de interação da proteína F com a Heparina Sulfatada e Flavonóides. Os programas de bioinformática foram utilizados para: modelagem dos compostos, caracterização e previsão da estrutura secundária da proteína, modelagem da estrutura terciária e docking molecular entre o modelo da proteína F e as estruturas tridimensionais dos Flavonóides e da Heparina Sulfatada. Modelos válidos foram obtidos para as estruturas tridimensionais dos flavonóides e para o modelo completo da proteína F. As características da proteína incluem um alto nível de conservação na seqüência de aminoácidos e, especialmente, em seus sítios de ligação. O docking da proteína com a Heparina, e o virtual screening da biblioteca de Flavonóides e a estrutura da proteína, resultaram em sítios de interação com grande potencial de inibição, uma vez que concordam com evidências experimentais descritos na literatura. A Heparina liga-se ao sítio de clivagem II, importante região para obtenção da atividade de fusão da proteína. Os Flavonóides podem se ligar a região hidrofóbica que desestabiliza...Human Respiratory Syncytial Virus (hRSV) was identified in 1957 and even after several years of research, no vaccine has been developed yet. It is believed that the key to the inhibition of viral action is its membrane glycoproteins, including the Fusion Protein (F), responsible for the installation of the hRSV in the host cell. There are evidences that compounds such as flavonoids and glycosaminoglycans can decrease the viral infection, and F protein can be a good target for the action of these compounds. The present study checked the possible sites of interaction between F protein and heparin and flavonoids, using computational tools. Bioinformatics programs were used for: modeling compounds, characterization and prediction of protein secondary structure, tertiary structure modeling and the docking between the protein model and the structures of flavonoids and sulfated heparin. Valid models were obtained for flavonoids structures and the complete model of F protein. The characteristics of the protein include a high level of conservation in amino acid sequence and especially in its binding sites. The heparin docking and virtual screening of flavonoids resulted in interaction sites with great potential for inhibition, since they agree with other studies and experimental evidence of F protein inhibition. This study shows that compounds such as sulfated heparin and flavonoids interact in important sites of F protein. Heparin binds to the cleavage site II and flavonoids can bind to the hydrophobic site that destabilizes the formation of the six-helix-bundle region. Both regions are important for conformational changes that F protein undergoes to get its fusion activity. Docking showed that molecular interactions are likely to occur and selected the best candidates for a possible inhibitor. These evidences... (Complete abstract click electronic access below)Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)Universidade Estadual Paulista (Unesp)Souza, Fátima Pereira de [UNESP]Universidade Estadual Paulista (Unesp)Cravo, Haroldo de Lima Pimentel [UNESP]2014-06-11T19:22:55Z2014-06-11T19:22:55Z2012-01-27info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesis70 f. : il.application/pdfCRAVO, Haroldo de Lima Pimentel. Modelagem molecular da interação entre a proteína de fusão do vírus sincicial respiratório humano e inibidores da ação viral. -. 2012. 70 f. Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual Paulista, Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas, 2012.http://hdl.handle.net/11449/87527000681800cravo_hlp_me_sjrp.pdf33004153068P933135113347839860000-0002-4731-4977Alephreponame:Repositório Institucional da UNESPinstname:Universidade Estadual Paulista (UNESP)instacron:UNESPporinfo:eu-repo/semantics/openAccess2023-10-30T06:10:58Zoai:repositorio.unesp.br:11449/87527Repositório InstitucionalPUBhttp://repositorio.unesp.br/oai/requestopendoar:29462024-08-05T16:27:40.161943Repositório Institucional da UNESP - Universidade Estadual Paulista (UNESP)false |
dc.title.none.fl_str_mv |
Modelagem molecular da interação entre a proteína de fusão do vírus sincicial respiratório humano e inibidores da ação viral. - |
title |
Modelagem molecular da interação entre a proteína de fusão do vírus sincicial respiratório humano e inibidores da ação viral. - |
spellingShingle |
Modelagem molecular da interação entre a proteína de fusão do vírus sincicial respiratório humano e inibidores da ação viral. - Cravo, Haroldo de Lima Pimentel [UNESP] Respiratory syncytial virus Fusion protein Virologia molecular Proteína de fusão Vírus respiratório sincicial humano |
title_short |
Modelagem molecular da interação entre a proteína de fusão do vírus sincicial respiratório humano e inibidores da ação viral. - |
title_full |
Modelagem molecular da interação entre a proteína de fusão do vírus sincicial respiratório humano e inibidores da ação viral. - |
title_fullStr |
Modelagem molecular da interação entre a proteína de fusão do vírus sincicial respiratório humano e inibidores da ação viral. - |
title_full_unstemmed |
Modelagem molecular da interação entre a proteína de fusão do vírus sincicial respiratório humano e inibidores da ação viral. - |
title_sort |
Modelagem molecular da interação entre a proteína de fusão do vírus sincicial respiratório humano e inibidores da ação viral. - |
author |
Cravo, Haroldo de Lima Pimentel [UNESP] |
author_facet |
Cravo, Haroldo de Lima Pimentel [UNESP] |
author_role |
author |
dc.contributor.none.fl_str_mv |
Souza, Fátima Pereira de [UNESP] Universidade Estadual Paulista (Unesp) |
dc.contributor.author.fl_str_mv |
Cravo, Haroldo de Lima Pimentel [UNESP] |
dc.subject.por.fl_str_mv |
Respiratory syncytial virus Fusion protein Virologia molecular Proteína de fusão Vírus respiratório sincicial humano |
topic |
Respiratory syncytial virus Fusion protein Virologia molecular Proteína de fusão Vírus respiratório sincicial humano |
description |
O Vírus Sincicial Respiratório Humano (hRSV) foi identificado em 1957 e mesmo após vários anos de investigação, nenhuma vacina foi desenvolvida. Acredita-se que a chave de inibição da ação viral são suas glicoproteínas de membrana, em especial a proteína de fusão (F), que com auxílio da proteína de ligação (G), é responsável pela instalação do hRSV na célula hospedeira. Há evidências experimentais de que compostos como flavonóides e glicosaminoglicanos podem diminuir a infecção viral, sendo então a proteína F um bom alvo para a ação destes compostos. O presente estudo utilizou de ferramentas de bioinformática para verificar as possíveis regiões de interação da proteína F com a Heparina Sulfatada e Flavonóides. Os programas de bioinformática foram utilizados para: modelagem dos compostos, caracterização e previsão da estrutura secundária da proteína, modelagem da estrutura terciária e docking molecular entre o modelo da proteína F e as estruturas tridimensionais dos Flavonóides e da Heparina Sulfatada. Modelos válidos foram obtidos para as estruturas tridimensionais dos flavonóides e para o modelo completo da proteína F. As características da proteína incluem um alto nível de conservação na seqüência de aminoácidos e, especialmente, em seus sítios de ligação. O docking da proteína com a Heparina, e o virtual screening da biblioteca de Flavonóides e a estrutura da proteína, resultaram em sítios de interação com grande potencial de inibição, uma vez que concordam com evidências experimentais descritos na literatura. A Heparina liga-se ao sítio de clivagem II, importante região para obtenção da atividade de fusão da proteína. Os Flavonóides podem se ligar a região hidrofóbica que desestabiliza... |
publishDate |
2012 |
dc.date.none.fl_str_mv |
2012-01-27 2014-06-11T19:22:55Z 2014-06-11T19:22:55Z |
dc.type.status.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/publishedVersion |
dc.type.driver.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/masterThesis |
format |
masterThesis |
status_str |
publishedVersion |
dc.identifier.uri.fl_str_mv |
CRAVO, Haroldo de Lima Pimentel. Modelagem molecular da interação entre a proteína de fusão do vírus sincicial respiratório humano e inibidores da ação viral. -. 2012. 70 f. Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual Paulista, Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas, 2012. http://hdl.handle.net/11449/87527 000681800 cravo_hlp_me_sjrp.pdf 33004153068P9 3313511334783986 0000-0002-4731-4977 |
identifier_str_mv |
CRAVO, Haroldo de Lima Pimentel. Modelagem molecular da interação entre a proteína de fusão do vírus sincicial respiratório humano e inibidores da ação viral. -. 2012. 70 f. Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual Paulista, Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas, 2012. 000681800 cravo_hlp_me_sjrp.pdf 33004153068P9 3313511334783986 0000-0002-4731-4977 |
url |
http://hdl.handle.net/11449/87527 |
dc.language.iso.fl_str_mv |
por |
language |
por |
dc.rights.driver.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/openAccess |
eu_rights_str_mv |
openAccess |
dc.format.none.fl_str_mv |
70 f. : il. application/pdf |
dc.publisher.none.fl_str_mv |
Universidade Estadual Paulista (Unesp) |
publisher.none.fl_str_mv |
Universidade Estadual Paulista (Unesp) |
dc.source.none.fl_str_mv |
Aleph reponame:Repositório Institucional da UNESP instname:Universidade Estadual Paulista (UNESP) instacron:UNESP |
instname_str |
Universidade Estadual Paulista (UNESP) |
instacron_str |
UNESP |
institution |
UNESP |
reponame_str |
Repositório Institucional da UNESP |
collection |
Repositório Institucional da UNESP |
repository.name.fl_str_mv |
Repositório Institucional da UNESP - Universidade Estadual Paulista (UNESP) |
repository.mail.fl_str_mv |
|
_version_ |
1808128656445276160 |