Lipase and esterase: to what extent can this classification be applied accurately?

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Lopes, Danielle Branta
Data de Publicação: 2011
Outros Autores: Fraga, Laira Priscila, Fleuri, Luciana Francisco [UNESP], Macedo, Gabriela Alves
Tipo de documento: Artigo
Idioma: eng
Título da fonte: Repositório Institucional da UNESP
Texto Completo: http://dx.doi.org/10.1590/S0101-20612011000300009
http://hdl.handle.net/11449/19161
Resumo: Tecnologia enzimática é um campo de conhecimento cada vez maior, e, nos últimos anos, esta tecnologia tem apresentado um interesse crescente, devido à busca de novos paradigmas em diversos processos produtivos. Lipases, esterases e cutinases são as enzimas usadas em uma ampla gama de processos que envolvem reações de síntese e hidrólise. O objetivo deste trabalho foi investigar e comparar as atividades de lipase e esterase de quatro enzimas já classificadas como lipases e uma como cutinase, na presença de substratos naturais e sintéticos. Todas as enzimas testadas apresentaram atividades específicas tanto de esterase como de lipase. A maior atividade específica de esterase foi observada para a lipase de Aspergillus 1068 em substrato natural e a cutinase de F. oxysporum em substrato sintético, enquanto a atividade específica de lipase mais alta foi observada para a lipase de Geotrichum sp. em substrato natural e a cutinase de F. oxysporum em substrato sintético. Estes resultados permitem visualizar algumas interfaces independentes de atividade lipolítica para todas as lipases testadas. de acordo com estes estudos, uma nova e mais ampla definição de lipase pode ser necessária.
id UNSP_f9cf83609ca485c0b1befef6c31ce6fc
oai_identifier_str oai:repositorio.unesp.br:11449/19161
network_acronym_str UNSP
network_name_str Repositório Institucional da UNESP
repository_id_str 2946
spelling Lipase and esterase: to what extent can this classification be applied accurately?Lipases e esterases: como definir e classificar?lipaseesterasecutinaseatividade específica de lipaseatividade específica de esteraselipaseesterasecutinaselipase specific activityesterase specific activityTecnologia enzimática é um campo de conhecimento cada vez maior, e, nos últimos anos, esta tecnologia tem apresentado um interesse crescente, devido à busca de novos paradigmas em diversos processos produtivos. Lipases, esterases e cutinases são as enzimas usadas em uma ampla gama de processos que envolvem reações de síntese e hidrólise. O objetivo deste trabalho foi investigar e comparar as atividades de lipase e esterase de quatro enzimas já classificadas como lipases e uma como cutinase, na presença de substratos naturais e sintéticos. Todas as enzimas testadas apresentaram atividades específicas tanto de esterase como de lipase. A maior atividade específica de esterase foi observada para a lipase de Aspergillus 1068 em substrato natural e a cutinase de F. oxysporum em substrato sintético, enquanto a atividade específica de lipase mais alta foi observada para a lipase de Geotrichum sp. em substrato natural e a cutinase de F. oxysporum em substrato sintético. Estes resultados permitem visualizar algumas interfaces independentes de atividade lipolítica para todas as lipases testadas. de acordo com estes estudos, uma nova e mais ampla definição de lipase pode ser necessária.Enzyme technology is an ever-growing field of knowledge and, in recent years, this technology has raised renewed interest, due to the search for new paradigms in several productive processes. Lipases, esterases and cutinases are enzymes used in a wide range of processes involving synthesis and hydrolysis reactions. The objective of this work was to investigate and compare the specific lipase and esterase activities of five enzymes - four already classified as lipases and one classified as cutinase - in the presence of natural and synthetic substrates. All tested enzymes presented both esterase and lipase specific activities. The highest specific esterase activity was observed for Aspergillus 1068 lipase in natural substrate and for F. oxysporum cutinase in synthetic substrate, while the highest specific lipase activity was observed for Geotrichum sp. lipase in natural substrate and for F. oxysporum cutinase in synthetic substrate. These results display some interface-independent lipolytic activity for all lipases tested. This is in accordance with the rationale that a new and broader definition of lipases may be necessary.Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)Universidade Estadual de Campinas Faculdade de Engenharia de Alimentos Departamento de Ciência de AlimentosUniversidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho Instituto de Biociências de Botucatu Departamento de Química e BioquímicaUniversidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho Instituto de Biociências de Botucatu Departamento de Química e BioquímicaSociedade Brasileira de Ciência e Tecnologia de AlimentosUniversidade Estadual de Campinas (UNICAMP)Universidade Estadual Paulista (Unesp)Lopes, Danielle BrantaFraga, Laira PriscilaFleuri, Luciana Francisco [UNESP]Macedo, Gabriela Alves2014-05-20T13:53:40Z2014-05-20T13:53:40Z2011-09-01info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/article603-613application/pdfhttp://dx.doi.org/10.1590/S0101-20612011000300009Food Science and Technology (Campinas). Sociedade Brasileira de Ciência e Tecnologia de Alimentos, v. 31, n. 3, p. 603-613, 2011.0101-2061http://hdl.handle.net/11449/1916110.1590/S0101-20612011000300009S0101-20612011000300009WOS:000297040700009S0101-20612011000300009.pdf6495148747049688SciELOreponame:Repositório Institucional da UNESPinstname:Universidade Estadual Paulista (UNESP)instacron:UNESPengFood Science and Technology (Campinas)1.0840,467info:eu-repo/semantics/openAccess2023-12-07T06:21:04Zoai:repositorio.unesp.br:11449/19161Repositório InstitucionalPUBhttp://repositorio.unesp.br/oai/requestopendoar:29462024-08-05T19:44:28.503902Repositório Institucional da UNESP - Universidade Estadual Paulista (UNESP)false
dc.title.none.fl_str_mv Lipase and esterase: to what extent can this classification be applied accurately?
Lipases e esterases: como definir e classificar?
title Lipase and esterase: to what extent can this classification be applied accurately?
spellingShingle Lipase and esterase: to what extent can this classification be applied accurately?
Lopes, Danielle Branta
lipase
esterase
cutinase
atividade específica de lipase
atividade específica de esterase
lipase
esterase
cutinase
lipase specific activity
esterase specific activity
title_short Lipase and esterase: to what extent can this classification be applied accurately?
title_full Lipase and esterase: to what extent can this classification be applied accurately?
title_fullStr Lipase and esterase: to what extent can this classification be applied accurately?
title_full_unstemmed Lipase and esterase: to what extent can this classification be applied accurately?
title_sort Lipase and esterase: to what extent can this classification be applied accurately?
author Lopes, Danielle Branta
author_facet Lopes, Danielle Branta
Fraga, Laira Priscila
Fleuri, Luciana Francisco [UNESP]
Macedo, Gabriela Alves
author_role author
author2 Fraga, Laira Priscila
Fleuri, Luciana Francisco [UNESP]
Macedo, Gabriela Alves
author2_role author
author
author
dc.contributor.none.fl_str_mv Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
Universidade Estadual Paulista (Unesp)
dc.contributor.author.fl_str_mv Lopes, Danielle Branta
Fraga, Laira Priscila
Fleuri, Luciana Francisco [UNESP]
Macedo, Gabriela Alves
dc.subject.por.fl_str_mv lipase
esterase
cutinase
atividade específica de lipase
atividade específica de esterase
lipase
esterase
cutinase
lipase specific activity
esterase specific activity
topic lipase
esterase
cutinase
atividade específica de lipase
atividade específica de esterase
lipase
esterase
cutinase
lipase specific activity
esterase specific activity
description Tecnologia enzimática é um campo de conhecimento cada vez maior, e, nos últimos anos, esta tecnologia tem apresentado um interesse crescente, devido à busca de novos paradigmas em diversos processos produtivos. Lipases, esterases e cutinases são as enzimas usadas em uma ampla gama de processos que envolvem reações de síntese e hidrólise. O objetivo deste trabalho foi investigar e comparar as atividades de lipase e esterase de quatro enzimas já classificadas como lipases e uma como cutinase, na presença de substratos naturais e sintéticos. Todas as enzimas testadas apresentaram atividades específicas tanto de esterase como de lipase. A maior atividade específica de esterase foi observada para a lipase de Aspergillus 1068 em substrato natural e a cutinase de F. oxysporum em substrato sintético, enquanto a atividade específica de lipase mais alta foi observada para a lipase de Geotrichum sp. em substrato natural e a cutinase de F. oxysporum em substrato sintético. Estes resultados permitem visualizar algumas interfaces independentes de atividade lipolítica para todas as lipases testadas. de acordo com estes estudos, uma nova e mais ampla definição de lipase pode ser necessária.
publishDate 2011
dc.date.none.fl_str_mv 2011-09-01
2014-05-20T13:53:40Z
2014-05-20T13:53:40Z
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/article
format article
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv http://dx.doi.org/10.1590/S0101-20612011000300009
Food Science and Technology (Campinas). Sociedade Brasileira de Ciência e Tecnologia de Alimentos, v. 31, n. 3, p. 603-613, 2011.
0101-2061
http://hdl.handle.net/11449/19161
10.1590/S0101-20612011000300009
S0101-20612011000300009
WOS:000297040700009
S0101-20612011000300009.pdf
6495148747049688
url http://dx.doi.org/10.1590/S0101-20612011000300009
http://hdl.handle.net/11449/19161
identifier_str_mv Food Science and Technology (Campinas). Sociedade Brasileira de Ciência e Tecnologia de Alimentos, v. 31, n. 3, p. 603-613, 2011.
0101-2061
10.1590/S0101-20612011000300009
S0101-20612011000300009
WOS:000297040700009
S0101-20612011000300009.pdf
6495148747049688
dc.language.iso.fl_str_mv eng
language eng
dc.relation.none.fl_str_mv Food Science and Technology (Campinas)
1.084
0,467
dc.rights.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv 603-613
application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Sociedade Brasileira de Ciência e Tecnologia de Alimentos
publisher.none.fl_str_mv Sociedade Brasileira de Ciência e Tecnologia de Alimentos
dc.source.none.fl_str_mv SciELO
reponame:Repositório Institucional da UNESP
instname:Universidade Estadual Paulista (UNESP)
instacron:UNESP
instname_str Universidade Estadual Paulista (UNESP)
instacron_str UNESP
institution UNESP
reponame_str Repositório Institucional da UNESP
collection Repositório Institucional da UNESP
repository.name.fl_str_mv Repositório Institucional da UNESP - Universidade Estadual Paulista (UNESP)
repository.mail.fl_str_mv
_version_ 1808129111661477888

Registros relacionados