Poliuretanases : estudo computacional de enzimas com potencial ação na degradação de poliuretanos

• Autor(a) principal: Canto, Vanessa Petry do
• Data de Publicação: 2019
• Tipo de documento: Tese
• Idioma: por
• Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS
• Texto Completo: http://hdl.handle.net/10183/199399
• topic: Poliuretanos; Dinâmica molecular; Docagem molecular; Enzimas; Polyurethanases; Polyurethanes; Molecular dynamics; Docking; Enzymatic degradation

A produção mundial de plásticos aumenta a cada ano, uma vez que este material é amplamente utilizado em vários segmentos da vida cotidiana. A gestão dos resíduos, sendo o produto final ou o sobra de matéria-prima, geralmente envolve acumulação em aterros, incineração ou processos de reciclagem. Os poliuretanos (PU), descobertos por Otto Bayer em 1937, são amplamente usados em diversos materiais. Na indústria de espumas de poliuretano, o resíduo de matéria-prima pode ser triturado e reincorporado na produção. No entanto, alguns métodos de degradação não podem ser aplicados para a reciclagem de poliuretanos, devido à liberação de subprodutos tóxicos. Algumas enzimas são capazes de degradar poliuretanos de forma eficiente, diminuindo a quantidade de resíduos, além de formarem produtos com valor comercial agregado. Sendo assim, o conhecimento de enzimas com ação sobre PU, assim como as interações enzima-polímero são bastante importantes para entender os mecanismos de biodegradação. Neste trabalho, foram selecionadas seis enzimas do gênero Pseudomonas, sendo as estruturas das enzimas amidase (PDB-ID 2UXY), lipase (PDB-ID 2Z8X) e protease (PBD-ID 1GA6) obtidas no Protein Data Bank. As enzimas poliuretano esterase A e B (pueA e pueB) e poliuretano lipase A (pulA) foram construídas por modelagem molecular por homologia. Foi realizada docagem molecular dessas enzimas com treze ligantes diferentes. Todos os ligantes apresentaram interações favoráveis com as enzimas testadas, além de estarem localizados em sítios específicos. Além disso, foram realizadas simulações por dinâmica molecular das enzimas, livres e complexadas com o monômero PU-MDI em duas posições ou conformações diferentes. A interação com o monômero de PU não acarretou alterações significativas nas enzimas e, de modo geral, foi estável para todos os sistemas simulados.