Purificação e caracterização de protease queratinolítica produzida por linhagem probiótica de Bacillus subtilis

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Ferrareze, Patricia Aline Gröhs
Data de Publicação: 2015
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS
Texto Completo: http://hdl.handle.net/10183/129890
Resumo: A hidrólise enzimática de penas residuais da indústria avícola constitui uma alternativa ao descarte irregular e uma fonte rica em aminoácidos para a produção de rações animais. A presença de queratinases em linhagens bacterianas probióticas, pode, concomitantemente, permitir um melhor aproveitamento de rações contendo queratina, devido a possibilidade de suplementação da dieta de animais monogástricos com tais microrganismos. Igualmente, proteases queratinolíticas possuem ampla utilização na indústria. Neste contexto, uma protease queratinolítica da linhagem probiótica FTC01PR01 de Bacillus subtilis foi purificada através de cromatografia líquida (Sephadex G-75 e DEAE Sepharose) e caracterizada por ensaio de proteólise em azocaseína com diversos interferentes, revelando uma serinoprotease com, aproximadamente, 31 kDa e atividade ótima a 60 °C em pH neutro e alcalino. Embora a enzima não seja termoestável, constatou-se que sua atividade é alterada na presença de íons manganês, apresentando estimulação em temperatura de 37 °C e aumento da termotolerância à 55°C. O crescimento do microrganismo em substratos queratinosos demonstrou eficiência para degradação de farinha de pena e penas brancas seguido por menor degradação de penas melânicas. Sendo constituído exclusivamente de α-queratina, o cabelo humano não sofreu proteólise. A enzima pode ser aplicada na indústria para a degradação de materiais recalcitrantes bem como a produção de ração animal. A efetividade do microrganismo in vivo para aumentar a digestibilidade da farinha de pena aliada a função probiótica, demanda mais estudos.
id URGS_dc49cceff489ffbfc769116cb7ebb0ab
oai_identifier_str oai:www.lume.ufrgs.br:10183/129890
network_acronym_str URGS
network_name_str Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS
repository_id_str 1853
spelling Ferrareze, Patricia Aline GröhsBrandelli, Adriano2015-11-19T02:39:25Z2015http://hdl.handle.net/10183/129890000975793A hidrólise enzimática de penas residuais da indústria avícola constitui uma alternativa ao descarte irregular e uma fonte rica em aminoácidos para a produção de rações animais. A presença de queratinases em linhagens bacterianas probióticas, pode, concomitantemente, permitir um melhor aproveitamento de rações contendo queratina, devido a possibilidade de suplementação da dieta de animais monogástricos com tais microrganismos. Igualmente, proteases queratinolíticas possuem ampla utilização na indústria. Neste contexto, uma protease queratinolítica da linhagem probiótica FTC01PR01 de Bacillus subtilis foi purificada através de cromatografia líquida (Sephadex G-75 e DEAE Sepharose) e caracterizada por ensaio de proteólise em azocaseína com diversos interferentes, revelando uma serinoprotease com, aproximadamente, 31 kDa e atividade ótima a 60 °C em pH neutro e alcalino. Embora a enzima não seja termoestável, constatou-se que sua atividade é alterada na presença de íons manganês, apresentando estimulação em temperatura de 37 °C e aumento da termotolerância à 55°C. O crescimento do microrganismo em substratos queratinosos demonstrou eficiência para degradação de farinha de pena e penas brancas seguido por menor degradação de penas melânicas. Sendo constituído exclusivamente de α-queratina, o cabelo humano não sofreu proteólise. A enzima pode ser aplicada na indústria para a degradação de materiais recalcitrantes bem como a produção de ração animal. A efetividade do microrganismo in vivo para aumentar a digestibilidade da farinha de pena aliada a função probiótica, demanda mais estudos.Enzymatic hydrolysis of waste feathers constitute an alternative to irregular disposal and a rich source of aminoacids for animal feed production. The presence of keratinases in probiotic bacterial strains may, concomitantly, allow better use of keratin-based feeds, due to the possibility of diet supplementation with beneficial microorganisms. In this context, a keratinolytic protease of Bacillus subtilis FTC01PR01 was purified by liquid chromatography (Sephadex G-75 and DEAE Sepharose) and characterized by azocasein proteolysis assay, revealing a serine protease with, approximately 31 kDa, and optimal activity at 60 ° C on neutral and alkaline pH. Although the enzyme was not thermostable, it’s activity was altered in presence of manganese ions, with stimulation at temperature of 37 °C and increased thermal tolerance at 55 °C. Microorganism growth on keratin substrates demonstrated efficiency for feather meal and white feathers degradation, followed by less degradation of melanized feathers. As a source of pure α-keratin, human hair was not degraded. The enzyme may be applied in industry for recalcitrant materials degradation and animal feed production. The effectiveness of the microorganism to increase the feather meal digestibility; ally to the probiotic function, demand further studies.application/pdfporQueratinasQueratinasePeptídeo hidrolasesProbióticosProteóliseBacillus subtilisKeratinaseProbioticDegradationPurificationBacillus subtilisPurificação e caracterização de protease queratinolítica produzida por linhagem probiótica de Bacillus subtilisPurification and characterization of keratinolytic protease produced by Bacillus subtilis probiotic strain info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisUniversidade Federal do Rio Grande do SulInstituto de Ciências Básicas da SaúdePrograma de Pós-Graduação em Microbiologia Agrícola e do AmbientePorto Alegre, BR-RS2015mestradoinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGSinstname:Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)instacron:UFRGSORIGINAL000975793.pdf000975793.pdfTexto completoapplication/pdf1515383http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/129890/1/000975793.pdfdc9f0764bcb111e8360426f9fa9f189dMD51TEXT000975793.pdf.txt000975793.pdf.txtExtracted Texttext/plain127443http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/129890/2/000975793.pdf.txtf8aee56866f7f8f7b0d7695bc10c4a84MD52THUMBNAIL000975793.pdf.jpg000975793.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1095http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/129890/3/000975793.pdf.jpg44508ea55d751adda0d43967128ef30fMD5310183/1298902018-10-25 09:16:31.083oai:www.lume.ufrgs.br:10183/129890Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttps://lume.ufrgs.br/handle/10183/2PUBhttps://lume.ufrgs.br/oai/requestlume@ufrgs.br||lume@ufrgs.bropendoar:18532018-10-25T12:16:31Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS - Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)false
dc.title.pt_BR.fl_str_mv Purificação e caracterização de protease queratinolítica produzida por linhagem probiótica de Bacillus subtilis
dc.title.alternative.en.fl_str_mv Purification and characterization of keratinolytic protease produced by Bacillus subtilis probiotic strain
title Purificação e caracterização de protease queratinolítica produzida por linhagem probiótica de Bacillus subtilis
spellingShingle Purificação e caracterização de protease queratinolítica produzida por linhagem probiótica de Bacillus subtilis
Ferrareze, Patricia Aline Gröhs
Queratinas
Queratinase
Peptídeo hidrolases
Probióticos
Proteólise
Bacillus subtilis
Keratinase
Probiotic
Degradation
Purification
Bacillus subtilis
title_short Purificação e caracterização de protease queratinolítica produzida por linhagem probiótica de Bacillus subtilis
title_full Purificação e caracterização de protease queratinolítica produzida por linhagem probiótica de Bacillus subtilis
title_fullStr Purificação e caracterização de protease queratinolítica produzida por linhagem probiótica de Bacillus subtilis
title_full_unstemmed Purificação e caracterização de protease queratinolítica produzida por linhagem probiótica de Bacillus subtilis
title_sort Purificação e caracterização de protease queratinolítica produzida por linhagem probiótica de Bacillus subtilis
author Ferrareze, Patricia Aline Gröhs
author_facet Ferrareze, Patricia Aline Gröhs
author_role author
dc.contributor.author.fl_str_mv Ferrareze, Patricia Aline Gröhs
dc.contributor.advisor1.fl_str_mv Brandelli, Adriano
contributor_str_mv Brandelli, Adriano
dc.subject.por.fl_str_mv Queratinas
Queratinase
Peptídeo hidrolases
Probióticos
Proteólise
Bacillus subtilis
topic Queratinas
Queratinase
Peptídeo hidrolases
Probióticos
Proteólise
Bacillus subtilis
Keratinase
Probiotic
Degradation
Purification
Bacillus subtilis
dc.subject.eng.fl_str_mv Keratinase
Probiotic
Degradation
Purification
Bacillus subtilis
description A hidrólise enzimática de penas residuais da indústria avícola constitui uma alternativa ao descarte irregular e uma fonte rica em aminoácidos para a produção de rações animais. A presença de queratinases em linhagens bacterianas probióticas, pode, concomitantemente, permitir um melhor aproveitamento de rações contendo queratina, devido a possibilidade de suplementação da dieta de animais monogástricos com tais microrganismos. Igualmente, proteases queratinolíticas possuem ampla utilização na indústria. Neste contexto, uma protease queratinolítica da linhagem probiótica FTC01PR01 de Bacillus subtilis foi purificada através de cromatografia líquida (Sephadex G-75 e DEAE Sepharose) e caracterizada por ensaio de proteólise em azocaseína com diversos interferentes, revelando uma serinoprotease com, aproximadamente, 31 kDa e atividade ótima a 60 °C em pH neutro e alcalino. Embora a enzima não seja termoestável, constatou-se que sua atividade é alterada na presença de íons manganês, apresentando estimulação em temperatura de 37 °C e aumento da termotolerância à 55°C. O crescimento do microrganismo em substratos queratinosos demonstrou eficiência para degradação de farinha de pena e penas brancas seguido por menor degradação de penas melânicas. Sendo constituído exclusivamente de α-queratina, o cabelo humano não sofreu proteólise. A enzima pode ser aplicada na indústria para a degradação de materiais recalcitrantes bem como a produção de ração animal. A efetividade do microrganismo in vivo para aumentar a digestibilidade da farinha de pena aliada a função probiótica, demanda mais estudos.
publishDate 2015
dc.date.accessioned.fl_str_mv 2015-11-19T02:39:25Z
dc.date.issued.fl_str_mv 2015
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/masterThesis
format masterThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv http://hdl.handle.net/10183/129890
dc.identifier.nrb.pt_BR.fl_str_mv 000975793
url http://hdl.handle.net/10183/129890
identifier_str_mv 000975793
dc.language.iso.fl_str_mv por
language por
dc.rights.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS
instname:Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)
instacron:UFRGS
instname_str Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)
instacron_str UFRGS
institution UFRGS
reponame_str Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS
collection Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS
bitstream.url.fl_str_mv http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/129890/1/000975793.pdf
http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/129890/2/000975793.pdf.txt
http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/129890/3/000975793.pdf.jpg
bitstream.checksum.fl_str_mv dc9f0764bcb111e8360426f9fa9f189d
f8aee56866f7f8f7b0d7695bc10c4a84
44508ea55d751adda0d43967128ef30f
bitstream.checksumAlgorithm.fl_str_mv MD5
MD5
MD5
repository.name.fl_str_mv Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS - Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)
repository.mail.fl_str_mv lume@ufrgs.br||lume@ufrgs.br
_version_ 1800309074312560640

Registros relacionados