Influência da taxa de congelamento no comportamento físico-químico e estrutural durante a liofilização da albumina bovina
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Data de Publicação: | 2006 |
Outros Autores: | , |
Tipo de documento: | Artigo |
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Título da fonte: | RBCF. Revista Brasileira de Ciências Farmacêuticas (Online) |
Texto Completo: | https://www.revistas.usp.br/rbcf/article/view/44107 |
Resumo: | A liofilização é o método mais comumente utilizado para a preparação de proteínas desidratadas, as quais devem apresentar estabilidade adequada por longo período de armazenagem em temperaturas ambientes. Entretanto, estudos recentes com espectroscopia no infravermelho têm documentado que os problemas relacionados com o congelamento e a desidratação induzidos pela liofilização podem levar ao desdobramento molecular da proteína. Através de análises por espectroscopia Raman, associadas com análise térmica por calorimetria exploratória diferencial (DSC), estudou-se a influência da taxa de congelamento no comportamento físico-químico e estrutural da albumina sérica bovina submetida ao processo de liofilização. Observou-se que a albumina liofilizada com taxa de congelamento de 2,5 °C/min apresentou maior alteração estrutural quando comparada à albumina liofilizada com taxa de congelamento de 30 °C/min, a qual apresentou menores oscilações espectrais nas regiões da amida I, III e pontes de dissulfeto, favorecendo a manutenção da conformação estrutural da proteína. |
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Influência da taxa de congelamento no comportamento físico-químico e estrutural durante a liofilização da albumina bovinaInfluence of cooling rate on the structural and phase changes during lyophilization of bovine serum albuminLiofilizaçãoEspectroscopiaRamanCalorimetria exploratóriadiferencialLyophilizationRaman spectroscopyDifferential scanning calorimetryA liofilização é o método mais comumente utilizado para a preparação de proteínas desidratadas, as quais devem apresentar estabilidade adequada por longo período de armazenagem em temperaturas ambientes. Entretanto, estudos recentes com espectroscopia no infravermelho têm documentado que os problemas relacionados com o congelamento e a desidratação induzidos pela liofilização podem levar ao desdobramento molecular da proteína. Através de análises por espectroscopia Raman, associadas com análise térmica por calorimetria exploratória diferencial (DSC), estudou-se a influência da taxa de congelamento no comportamento físico-químico e estrutural da albumina sérica bovina submetida ao processo de liofilização. Observou-se que a albumina liofilizada com taxa de congelamento de 2,5 °C/min apresentou maior alteração estrutural quando comparada à albumina liofilizada com taxa de congelamento de 30 °C/min, a qual apresentou menores oscilações espectrais nas regiões da amida I, III e pontes de dissulfeto, favorecendo a manutenção da conformação estrutural da proteína.Lyophilization (freeze-drying) is the most commonly method used to prepare dehydrated proteins, which should have the desired long-term stability at ambient temperatures. However, recent infrared spectroscopic studies have documented that the acute freezing and dehydration stresses of lyophilization can induce protein unfolding. Through Raman spectroscopy associated with thermal analysis using differential scanning calorimetry (DSC), it was studied the influence of cooling rate on the structural and phase changes during lyophilization of bovine serum albumin. It was observed that bovine serum albumin (BSA) lyophilized under slow freezing (2.5 ºC/min) presented higher structure damage than the BSA lyophilized under fast freezing (30 ºC/min) However, the lyophilization process using cooling rate of 30 ºC/min presented fewer spectra alterations on the Amide I, III and disulfide bridges, supporting the maintenance of protein structural conformation.Universidade de São Paulo. Faculdade de Ciências Farmacêuticas2006-03-01info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionArtigo avaliado pelos Paresapplication/pdfhttps://www.revistas.usp.br/rbcf/article/view/4410710.1590/S1516-93322006000100014Revista Brasileira de Ciências Farmacêuticas; v. 42 n. 1 (2006); 127-136Revista Brasileira de Ciências Farmacêuticas; Vol. 42 Núm. 1 (2006); 127-136Revista Brasileira de Ciências Farmacêuticas; Vol. 42 No. 1 (2006); 127-1361809-45621516-9332reponame:RBCF. Revista Brasileira de Ciências Farmacêuticas (Online)instname:Universidade de São Paulo (USP)instacron:USPporhttps://www.revistas.usp.br/rbcf/article/view/44107/47728Tattini Jr, VirgilioParra, Duclerc FernandesPitombo, Ronaldo Nogueira de Moraesinfo:eu-repo/semantics/openAccess2012-09-20T18:44:18Zoai:revistas.usp.br:article/44107Revistahttps://www.scielo.br/j/rbcf/PUBhttps://old.scielo.br/oai/scielo-oai.php||bjps@usp.br1809-45621516-9332opendoar:2012-09-20T18:44:18RBCF. Revista Brasileira de Ciências Farmacêuticas (Online) - Universidade de São Paulo (USP)false |
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A liofilização é o método mais comumente utilizado para a preparação de proteínas desidratadas, as quais devem apresentar estabilidade adequada por longo período de armazenagem em temperaturas ambientes. Entretanto, estudos recentes com espectroscopia no infravermelho têm documentado que os problemas relacionados com o congelamento e a desidratação induzidos pela liofilização podem levar ao desdobramento molecular da proteína. Através de análises por espectroscopia Raman, associadas com análise térmica por calorimetria exploratória diferencial (DSC), estudou-se a influência da taxa de congelamento no comportamento físico-químico e estrutural da albumina sérica bovina submetida ao processo de liofilização. Observou-se que a albumina liofilizada com taxa de congelamento de 2,5 °C/min apresentou maior alteração estrutural quando comparada à albumina liofilizada com taxa de congelamento de 30 °C/min, a qual apresentou menores oscilações espectrais nas regiões da amida I, III e pontes de dissulfeto, favorecendo a manutenção da conformação estrutural da proteína. |
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