\"Implementação da técnica de correlações angulares perturbadas no laboratório Pelletron para estudo de estruturas e interações de biomoléculas\"

• Autor(a) principal: Souza, Jairo Cavalcante de
• Data de Publicação: 2007
• Tipo de documento: Dissertação
• Idioma: por
• Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
• Texto Completo: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/43/43134/tde-24042007-154751/
• topic: Biomoléculas; Biomolecules Structures.; Espectrômetro de correlações angulares pertubadas; Perturbed Angular Correlations Spectrometer

Este trabalho de mestrado trata da implementação de um espectrômetro de correlações angulares perturbadas no Laboratório do Acelerador Pelletron do Instituto de Física da Universidade de São Paulo. O espectrômetro é formado por seis detectores cintiladores com cristais de \'BaF IND.2\', de 3 polegadas de diâmetro por 6 de comprimento, com um sistema eletrônico e de aquisição de dados multiparamétrico padrão CAMAC. Diferentemente do usual, os espectros de energia dos raios gama dos núcleos de prova são adquiridos para cada detector, o que permite manter um controle maior sobre todo o experimento. Além disso, um mesmo experimento pode ser revisto com diferentes abordagens por diversas vezes, pois todas as informações sobre ele são armazenadas. Com a configuração eletrônica adotada, os espectros de energia são obtidos por meio de um QDC (charge to digital converter), dispensando o uso de pré-amplificadores. Os espectros de tempo são adquiridos com um TDC (time do digital converter). A seleção dos eventos de coincidência é realizada computacionalmente, procedimento que pode ser realizado durante a aquisição dos dados. Como a motivação para a implementação desse espectrômetro é o estudo de estruturas e interações de biomoléculas por meio da técnica de correlações angulares (PAC), foram realizadas medidas exploratórias, com o uso do espectrômetro do Laboratório de interações Hiperfinas (LIH) do Centro do Reator de Pesquisas (CRPq) no IPEN, paralelamente à implementação do espectrômetro. As primeiras medições foram realizadas com amostras de vesículas lipídicas. Com essas medidas foi possível notar a influência da variação de tamanho das moléculas (diminuição de tamanho em uma ordem de grandeza) no tempo de correlação rotacional à temperatura ambiente, quando adicionado SDS (sodium dodecyl sulfate) na suspensão para formação de um agregado micelar. As duas séries de medidas seguintes foram realizadas com amostras de SDS nas quais variaram-se as concentrações para se tentar verificar alterações na geometria ou na mobilidade das moléculas em função desse parâmetro. Foi possível notar que o comportamento das funções perturbação experimentais variaram com as amostras, porém não foi possível notar sistemática no comportamtento. Outro fator notado foi a influência do meio. O comportamento das moléculas quando na presença de metanol nas amostras era bem diferente das soluções aquosas. Também não foi possível obter uma conclusão clara quanto à concentração micelar crítica para soluções aquosas. Por fim foram realizadas medidas com amostras de proteína calmodulina. Foram feitas medidas à temperatura ambiente e a 77K. Notou-se que essa proteína é passível de ser estudada por meio da técnica PAC. Para confirmar a presença da proteína nas amostras e também tentar verificar um deslocamento na massa devido à presença do íon \'ANTPOT.111 Cd\' \'ANTPOT.2+\' foram realizadas medidas de espectrometria de massas no Laboratório de Espectrometria de Massas na Embrapa em Brasília. Foi possível confirmar a presença da proteína nas amostras, porém não foi possível notar a presença de \'ANTPOT.111 Cd\' devido à baixa concentração de íons utilizados com a técnica PAC.