Enzimas microbianas na conversão da sacarose em frutose e ácido glicônico usando reatores descontínuo-alimentado e contínuo com membrana
Autor(a) principal: | |
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Data de Publicação: | 2010 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP |
Texto Completo: | http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/9/9134/tde-28072010-113005/ |
Resumo: | A sacarose é uma matéria-prima em franca expansão de produção no Brasil, seu maior produtor e exportador. Essa molécula pode ser convertida, através de um processo multienzimático, em produtos de maior valor agregado: frutose e ácido glicônico, os quais são importados pelo país, e amplamente utilizados em indústrias químicas, de produção de fármacos e setores alimentícios. Neste estudo, avaliou-se a hidrólise da sacarose pela invertase assim como a conversão da glicose em ácido glicônico, pela ação da glicose oxidase, ambas em processo descontínuo-alimentado. A solução de substrato (64g/L-sacarose; 32g/L-glicose) foi adicionada segundo as seguintes leis: constante, linear crescente, linear decrescente, exponencial crescente e exponencial decrescente. No caso da glicose, foi necessária a utilização de enzima auxiliar, a catalase, para degradar a água oxigenada formada durante a conversão da glicose. Mediante os resultados dos testes com os dois substratos, realizou-se teste de conversão direta da sacarose em frutose e ácido glicônico, utilizando-se invertase, glicose oxidase e catalase em regime descontínuo-alimentado, com alimentação linear decrescente (melhor resultado para ambos os substratos). No procedimento contínuo, alvo principal do trabalho, utilizou-se reator com membrana, da marca MILLIPORE ®, integrando em uma única etapa a conversão catalítica, a separação/concentração do produto e a recuperação do biocatalisador. A temperatura foi controlada por circulação de água, tendo acoplado uma bomba peristáltica (para controlar a vazão de alimentação do substrato) e um sistema de pressurização. O reator operou com membrana de ultrafiltração (corte molecular = 100 kDa) e foi mantido sob agitação constante. Os parâmetros de partida foram, a princípio, fixados de acordo com os valores otimizados no reator descontínuo-alimentado com o emprego simultâneo das enzimas. |
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Enzimas microbianas na conversão da sacarose em frutose e ácido glicônico usando reatores descontínuo-alimentado e contínuo com membranaConversion of sucrose into fructose and gluconic acid by microbial enzymes using fed-batch and membrane continuous reactorsÁcido glicônicoCatalaseCatalaseGlicose oxidaseGluconic acidGlucose oxidaseInvertaseInvertaseMembrane reactorReator contínuoSacaroseSucroseA sacarose é uma matéria-prima em franca expansão de produção no Brasil, seu maior produtor e exportador. Essa molécula pode ser convertida, através de um processo multienzimático, em produtos de maior valor agregado: frutose e ácido glicônico, os quais são importados pelo país, e amplamente utilizados em indústrias químicas, de produção de fármacos e setores alimentícios. Neste estudo, avaliou-se a hidrólise da sacarose pela invertase assim como a conversão da glicose em ácido glicônico, pela ação da glicose oxidase, ambas em processo descontínuo-alimentado. A solução de substrato (64g/L-sacarose; 32g/L-glicose) foi adicionada segundo as seguintes leis: constante, linear crescente, linear decrescente, exponencial crescente e exponencial decrescente. No caso da glicose, foi necessária a utilização de enzima auxiliar, a catalase, para degradar a água oxigenada formada durante a conversão da glicose. Mediante os resultados dos testes com os dois substratos, realizou-se teste de conversão direta da sacarose em frutose e ácido glicônico, utilizando-se invertase, glicose oxidase e catalase em regime descontínuo-alimentado, com alimentação linear decrescente (melhor resultado para ambos os substratos). No procedimento contínuo, alvo principal do trabalho, utilizou-se reator com membrana, da marca MILLIPORE ®, integrando em uma única etapa a conversão catalítica, a separação/concentração do produto e a recuperação do biocatalisador. A temperatura foi controlada por circulação de água, tendo acoplado uma bomba peristáltica (para controlar a vazão de alimentação do substrato) e um sistema de pressurização. O reator operou com membrana de ultrafiltração (corte molecular = 100 kDa) e foi mantido sob agitação constante. Os parâmetros de partida foram, a princípio, fixados de acordo com os valores otimizados no reator descontínuo-alimentado com o emprego simultâneo das enzimas.Sucrose is a commodity largely produced in Brazil and one of the most used and commercialized product in food industry. It can be converted through a multienzyme process in fructose and gluconic acid, which have commercial values higher than sucrose. Both products are imported by Brazil, being largely employed in the chemical, food and pharmaceutical industry. This work dealt with the hydrolysis of sucrose by invertase into fructose and glucose, and the oxidation of glucose to gluconic acid by glucose oxidase and catalase. Catalase was added in order to decompose the hydrogen peroxide an inhibitor of glucose oxidase formed as by-product of the oxidation. Two processes were employed. Fed-batch in which the hydrolysis and oxidation reactions were carried out separately by adding invertase followed by glucose oxidase and catalase was conducted by adding the solution of substrate according to a constant, increasing linear, decreasing linear, increasing exponential or decreasing exponential mode. The best fed-batch performance was attained through the decreasing linear addition of sucrose (64g/L) and glucose (32g/L). Setting this kind of addition and using all enzymes simultaneously, the direct conversion of sucrose to fructose and gluconic acid occurred at a yield of 72%. The continuous process was carried out in a cell-type membrane reactor (membrane cut off = 100 kDa), in which the sucrose conversion was made by using all enzymes simultaneously, leading to a final yield of about 76%Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USPVitolo, MicheleTaraboulsi Junior, Fadi Antoine2010-07-26info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfhttp://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/9/9134/tde-28072010-113005/reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USPinstname:Universidade de São Paulo (USP)instacron:USPLiberar o conteúdo para acesso público.info:eu-repo/semantics/openAccesspor2019-07-08T21:30:20Zoai:teses.usp.br:tde-28072010-113005Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://www.teses.usp.br/PUBhttp://www.teses.usp.br/cgi-bin/mtd2br.plvirginia@if.usp.br|| atendimento@aguia.usp.br||virginia@if.usp.bropendoar:27212019-07-08T21:30:20Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP - Universidade de São Paulo (USP)false |
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