Eixo IL-12/23-IFN-g e o sistema NADPH oxidase.

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Walmir Cutrim Aragão Filho
Data de Publicação: 2014
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
Texto Completo: https://doi.org/10.11606/T.42.2014.tde-24092014-201608
Resumo: O sistema NADPH oxidase é um complexo enzimático gerador de ânion superóxido formado pelas subunidades gp91-phox e p22-phox, p47-phox, p67-phox e p40-phox. O eixo IL-12/23-IFN-g é crítico para a ativação dos fagócitos e controle de infecções. Defeitos na ativação deste eixo resultam em infecções recorrentes e à MSMD, e podem levar à diminuição da expressão do componente gp91-phox. Em minha Dissertação de Mestrado (Aragão-Filho, 2009), vimos que as subunidades 1 e 2 do receptor do IFN-g são necessárias para a expressão dos genes NCF1 e NCF2 e para a ativação do sistema NADPH oxidase humano nos modelos experimentais de células humanas por nós utilizados. Assim, no presente trabalho de doutorado, continuamos a investigar o papel dos defeitos no eixo IL-12/23-IFN-g sobre o sistema NADPH oxidase utilizando novas linhagens celulares de pacientes com defeitos no eixo IL-12/23-IFN-g. Verificamos que há defeito secundário da ativação da NADPH oxidase em pacientes com defeitos no eixo IL-12/23-IFN-g, o que representa um novo mecanismo imunopatológico envolvido na MSMD.
id USP_5e02e824770f9b6714672824e5f6f868
oai_identifier_str oai:teses.usp.br:tde-24092014-201608
network_acronym_str USP
network_name_str Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
repository_id_str 2721
spelling info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesis Eixo IL-12/23-IFN-g e o sistema NADPH oxidase. IL-12/23-IFN-g axis and the NADPH oxidase system. 2014-06-27Antonio Condino NetoEdson AntunesLucia Rossetti LopesPérsio Roxo JúniorAlexandre Alarcon SteinerWalmir Cutrim Aragão FilhoUniversidade de São PauloImunologiaUSPBR Defeitos do eixo IL-12/23-IFN-g IL-12/23-IFN-g axis defects MSMD MSMD NADPH oxidase NADPH oxidase O sistema NADPH oxidase é um complexo enzimático gerador de ânion superóxido formado pelas subunidades gp91-phox e p22-phox, p47-phox, p67-phox e p40-phox. O eixo IL-12/23-IFN-g é crítico para a ativação dos fagócitos e controle de infecções. Defeitos na ativação deste eixo resultam em infecções recorrentes e à MSMD, e podem levar à diminuição da expressão do componente gp91-phox. Em minha Dissertação de Mestrado (Aragão-Filho, 2009), vimos que as subunidades 1 e 2 do receptor do IFN-g são necessárias para a expressão dos genes NCF1 e NCF2 e para a ativação do sistema NADPH oxidase humano nos modelos experimentais de células humanas por nós utilizados. Assim, no presente trabalho de doutorado, continuamos a investigar o papel dos defeitos no eixo IL-12/23-IFN-g sobre o sistema NADPH oxidase utilizando novas linhagens celulares de pacientes com defeitos no eixo IL-12/23-IFN-g. Verificamos que há defeito secundário da ativação da NADPH oxidase em pacientes com defeitos no eixo IL-12/23-IFN-g, o que representa um novo mecanismo imunopatológico envolvido na MSMD. The NADPH oxidase system is an enzymatic complex that generates superoxide anion, it is formed by gp91-phox, p22-phox, p47-phox, p67-phox and p40-phox subunits. The IL-12/23-IFN-g axis is critical for the phagocytes activation and infection control. Defects in this axis activation result in recurrent infections and MSMD, and can lead to decreased expression of gp91-phox component. In my Master Thesis (Aragão-Filho, 2009), we found that the subunits 1 and 2 of the IFN-g receptor are required for NCF1 and NCF2 gene expression and activation of human NADPH oxidase system in human experimental cell models that we used. Therefore, in the present doctoral work, we continue to investigate the role of IL-12/23-IFN-g axis defects on NADPH oxidase system using new cell lines from patients with IL-12/23-IFN-g axis defects. We verify that there is a secundary defect in the activation of the NADPH oxidase from patients with IL-12/23-IFN-g defects, what represents a new immunopathological mechanism involved in MSMD. https://doi.org/10.11606/T.42.2014.tde-24092014-201608info:eu-repo/semantics/openAccessporreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USPinstname:Universidade de São Paulo (USP)instacron:USP2023-12-21T20:04:48Zoai:teses.usp.br:tde-24092014-201608Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://www.teses.usp.br/PUBhttp://www.teses.usp.br/cgi-bin/mtd2br.plvirginia@if.usp.br|| atendimento@aguia.usp.br||virginia@if.usp.bropendoar:27212023-12-22T13:15:22.203454Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP - Universidade de São Paulo (USP)false
dc.title.pt.fl_str_mv Eixo IL-12/23-IFN-g e o sistema NADPH oxidase.
dc.title.alternative.en.fl_str_mv IL-12/23-IFN-g axis and the NADPH oxidase system.
title Eixo IL-12/23-IFN-g e o sistema NADPH oxidase.
spellingShingle Eixo IL-12/23-IFN-g e o sistema NADPH oxidase.
Walmir Cutrim Aragão Filho
title_short Eixo IL-12/23-IFN-g e o sistema NADPH oxidase.
title_full Eixo IL-12/23-IFN-g e o sistema NADPH oxidase.
title_fullStr Eixo IL-12/23-IFN-g e o sistema NADPH oxidase.
title_full_unstemmed Eixo IL-12/23-IFN-g e o sistema NADPH oxidase.
title_sort Eixo IL-12/23-IFN-g e o sistema NADPH oxidase.
author Walmir Cutrim Aragão Filho
author_facet Walmir Cutrim Aragão Filho
author_role author
dc.contributor.advisor1.fl_str_mv Antonio Condino Neto
dc.contributor.referee1.fl_str_mv Edson Antunes
dc.contributor.referee2.fl_str_mv Lucia Rossetti Lopes
dc.contributor.referee3.fl_str_mv Pérsio Roxo Júnior
dc.contributor.referee4.fl_str_mv Alexandre Alarcon Steiner
dc.contributor.author.fl_str_mv Walmir Cutrim Aragão Filho
contributor_str_mv Antonio Condino Neto
Edson Antunes
Lucia Rossetti Lopes
Pérsio Roxo Júnior
Alexandre Alarcon Steiner
description O sistema NADPH oxidase é um complexo enzimático gerador de ânion superóxido formado pelas subunidades gp91-phox e p22-phox, p47-phox, p67-phox e p40-phox. O eixo IL-12/23-IFN-g é crítico para a ativação dos fagócitos e controle de infecções. Defeitos na ativação deste eixo resultam em infecções recorrentes e à MSMD, e podem levar à diminuição da expressão do componente gp91-phox. Em minha Dissertação de Mestrado (Aragão-Filho, 2009), vimos que as subunidades 1 e 2 do receptor do IFN-g são necessárias para a expressão dos genes NCF1 e NCF2 e para a ativação do sistema NADPH oxidase humano nos modelos experimentais de células humanas por nós utilizados. Assim, no presente trabalho de doutorado, continuamos a investigar o papel dos defeitos no eixo IL-12/23-IFN-g sobre o sistema NADPH oxidase utilizando novas linhagens celulares de pacientes com defeitos no eixo IL-12/23-IFN-g. Verificamos que há defeito secundário da ativação da NADPH oxidase em pacientes com defeitos no eixo IL-12/23-IFN-g, o que representa um novo mecanismo imunopatológico envolvido na MSMD.
publishDate 2014
dc.date.issued.fl_str_mv 2014-06-27
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
format doctoralThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv https://doi.org/10.11606/T.42.2014.tde-24092014-201608
url https://doi.org/10.11606/T.42.2014.tde-24092014-201608
dc.language.iso.fl_str_mv por
language por
dc.rights.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.publisher.none.fl_str_mv Universidade de São Paulo
dc.publisher.program.fl_str_mv Imunologia
dc.publisher.initials.fl_str_mv USP
dc.publisher.country.fl_str_mv BR
publisher.none.fl_str_mv Universidade de São Paulo
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
instname:Universidade de São Paulo (USP)
instacron:USP
instname_str Universidade de São Paulo (USP)
instacron_str USP
institution USP
reponame_str Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
collection Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
repository.name.fl_str_mv Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP - Universidade de São Paulo (USP)
repository.mail.fl_str_mv virginia@if.usp.br|| atendimento@aguia.usp.br||virginia@if.usp.br
_version_ 1794503025782423552

Registros relacionados