Avanços e desafios na biocatálise dos compostos orgânicos de silício

• Autor(a) principal: Souza, Dayvson José Palmeira de
• Data de Publicação: 2014
• Tipo de documento: Tese
• Idioma: por
• Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
• Texto Completo: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46136/tde-21012015-082518/
• topic: Alcohols; Alcoóis; Cetona; Hidrolases; Hydrolases; Ketone; Organosilanes; Organossilanos; Oxidoreductases; Oxidorredutases; Silanes; Silanos

Aliando reações enzimáticas a compostos orgânicos de silício, objetivou-se explorar o potencial destes substratos em reações biocatalisadas. A intenção era ampliar o escopo de substratos e desbravar novas transformações. Inicialmente foram abordados os trabalhos relativos ao uso de hidrolases em reações envolvendo organossilanos, cujo uso de lipases foi o foco da nossa contribuição. Nela, a resolução cinética enzimática (RCE) de alcoóis quirais benzílicos contendo silício e outros heteroátomos (fósforo e estanho) foi explorada e transesterificações enantiosseletivas eficientes foram alcançadas, em que tanto os produtos acetilados e os alcoóis remanescentes foram obtidos em excelentes excessos enantioméricos (e.e. >99% em todos os casos). Considerações sobre a relação estrutura/atividade das reações catalisadas por lipase foram feitas, e foi possível perceber que os compostos contendo silício reagiram mais rapidamente que aqueles contedo fósforo e estanho. Em seguida, numa extensão natural da RCE, buscou-se realizar a resolução cinética dinâmica (RCD). Diversos experimentos de RCD foram realizados utilizando lipase e dois tipos de catalisadores de racemização diferentes: complexos de rutênio e uma resina de troca catiônica. Embora tenham sido encontrados indícios de que a racemização utilizando os catalisadores de rutênio estava acontecendo no meio reacional, a inativação do catalisador durante o processo foi uma dificuldade que, nos estudos realizados, não foi possível contornar. Foi então que uma resina de troca catiônica foi utilizada como alternativa de racemização, e dependendo do substrato utilizado foi possível realizar eficientes RCDs (rendimento até 93% e e.e. até 96%) através de uma esterificação enzimática empregando um acilante de cadeia longa. O último trabalho empregando hidrolases foi na acilação de silanóis. A partir dos resultados interessantes envolvendo a acilação de um silanol arílico (conversão de 75% para o acetoxissilano derivado usando a CAL-B), tentou-se acilar um silanol benzílico racêmico e, embora o substrato tenha sido acetilado enzimaticamente (conversão de até 47% para o acetoxissilano derivado nas condições estudadas), a reação se deu sem enantiosseletividade. Nas reações envolvendo oxidorredutases, tanto mono-oxigenases quanto enzimas provenientes da bactéria Arthrobacter sp., foram empregadas como biocatalisadores. Na tentativa de se realizar a oxidação da ligação C-Si utilizando BVMOs (Baeyer-Villiger mono-oxigenases), foi possível concluir que a instabilidade dos silanos e alcoxissilanos nas reações em meio aquoso poderia configurar um entrave no desenvolvimento da metodologia. Por outro lado, evidências de oxidação enzimática da ligação Si-H foram observadas em dois substratos arílicos, que podem servir de direcionamento para futuros projetos envolvendo este tema. Por fim, células íntegras da bactéria Arthrobacter sp. foram utilizadas em reações de desracemização aeróbica (R)-seletiva de alcoóis e redução anaeróbica (S)-seletiva de cetonas, ambas utilizando substratos contendo silício, fósforo, estanho e boro. Transformações com elevada enantiosseletividade foram encontradas, provando a versatilidade da Arthrobacter sp. em mediar reações enantiocomplementares.