Catepsinas B vitelolíticas de Culex quinquefasciatus.

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Moura, Alexandre Santos de
Data de Publicação: 2014
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
Texto Completo: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42135/tde-18072014-105711/
Resumo: Apesar de Culex quinquefasciatus ser um eficiente vetor de doenças tais como a filariose linfática, febre do Nilo Ocidental e outras várias neuroviroses, poucas pesquisas sobre sua fisiologia têm sido conduzidas. Como em todos os animais ovíparos, o desenvolvimento embrionário dos mosquitos depende da degradação dos nutrientes armazenados no ovo, sendo a catepsina B uma protease que tem sido identificada e caracterizada em vários insetos como envolvida nesta função. Neste trabalho identificamos, por espectrometria de massas, duas catepsinas B de Culex quinquefasciatus, parcialmente purificadas por autoproteólise de extrato total de ovos. Segundo a anotação de suas sequências no banco de dados específico para vetores, o VectorBase, elas são enzimas parálogas e suas sequências apresentam 77% de homologia. Denominadas neste trabalho como CatB1 e CatB2, ambas são expressas simultaneamente no corpo gorduroso de todas as fêmeas vitelogênicas de nossa colônia e sua atividade pode ser detectada nos ovários vitelogênicos, sugerindo sua origem materna. A transcrição de ambas as enzimas se inicia após o repasto sanguíneo (ARS), alcançando o pico de expressão às 36 h ARS, de forma bastante semelhante à da vitelogenina.
id USP_760cdca9e71e55392bbe450abba63e5b
oai_identifier_str oai:teses.usp.br:tde-18072014-105711
network_acronym_str USP
network_name_str Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
repository_id_str 2721
spelling Catepsinas B vitelolíticas de Culex quinquefasciatus.Viteolytic cathepsinas B of Culex quinquefasciatus. Culex quinquefasciatusCulex quinquefasciatusCatepsina BCathepsin BCisteíno proteaseCystein proteaseEggOvoProteínas de viteloVitellogenesisVitelogêneseYolk proteinApesar de Culex quinquefasciatus ser um eficiente vetor de doenças tais como a filariose linfática, febre do Nilo Ocidental e outras várias neuroviroses, poucas pesquisas sobre sua fisiologia têm sido conduzidas. Como em todos os animais ovíparos, o desenvolvimento embrionário dos mosquitos depende da degradação dos nutrientes armazenados no ovo, sendo a catepsina B uma protease que tem sido identificada e caracterizada em vários insetos como envolvida nesta função. Neste trabalho identificamos, por espectrometria de massas, duas catepsinas B de Culex quinquefasciatus, parcialmente purificadas por autoproteólise de extrato total de ovos. Segundo a anotação de suas sequências no banco de dados específico para vetores, o VectorBase, elas são enzimas parálogas e suas sequências apresentam 77% de homologia. Denominadas neste trabalho como CatB1 e CatB2, ambas são expressas simultaneamente no corpo gorduroso de todas as fêmeas vitelogênicas de nossa colônia e sua atividade pode ser detectada nos ovários vitelogênicos, sugerindo sua origem materna. A transcrição de ambas as enzimas se inicia após o repasto sanguíneo (ARS), alcançando o pico de expressão às 36 h ARS, de forma bastante semelhante à da vitelogenina.Despite Culex quinquefasciatus be an efficient vector of diseases such as lymphatic filariasis, West Nile fever and other various neurotrophic viruses, little research on its physiology have been conducted. As in all oviparous animals, embryonic development of mosquitoes depends on the degradation of the nutrients stored in the egg. Cathepsin B is a protease that has been identified and characterized in a number of insects as involved in this function. In this work we have identified, by mass spectrometry, two cathepsins B of Culex quinquefasciatus, partially purified by self-proteolysis of total egg extract. According to the annotation of their sequences in the specific vector database, the VectorBase, they are paralogue enzymes and their sequences have 77% homology. Named in this work as CatB1 and CatB2, both are expressed simultaneously in the fat body of all vitellogenic females of our colony and its activity can be detected in vitellogenic ovaries, suggesting a maternal origin. The transcription of both enzymes starts post blood meal (PBM), reaching their peak of expression at 36 h PBM, quite similar to vitellogenin.Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USPKatzin, Alcira Tania Bijovsky deMoura, Alexandre Santos de2014-02-21info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfhttp://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42135/tde-18072014-105711/reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USPinstname:Universidade de São Paulo (USP)instacron:USPLiberar o conteúdo para acesso público.info:eu-repo/semantics/openAccesspor2016-07-28T16:11:54Zoai:teses.usp.br:tde-18072014-105711Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://www.teses.usp.br/PUBhttp://www.teses.usp.br/cgi-bin/mtd2br.plvirginia@if.usp.br|| atendimento@aguia.usp.br||virginia@if.usp.bropendoar:27212016-07-28T16:11:54Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP - Universidade de São Paulo (USP)false
dc.title.none.fl_str_mv Catepsinas B vitelolíticas de Culex quinquefasciatus.
Viteolytic cathepsinas B of Culex quinquefasciatus.
title Catepsinas B vitelolíticas de Culex quinquefasciatus.
spellingShingle Catepsinas B vitelolíticas de Culex quinquefasciatus.
Moura, Alexandre Santos de
Culex quinquefasciatus
Culex quinquefasciatus
Catepsina B
Cathepsin B
Cisteíno protease
Cystein protease
Egg
Ovo
Proteínas de vitelo
Vitellogenesis
Vitelogênese
Yolk protein
title_short Catepsinas B vitelolíticas de Culex quinquefasciatus.
title_full Catepsinas B vitelolíticas de Culex quinquefasciatus.
title_fullStr Catepsinas B vitelolíticas de Culex quinquefasciatus.
title_full_unstemmed Catepsinas B vitelolíticas de Culex quinquefasciatus.
title_sort Catepsinas B vitelolíticas de Culex quinquefasciatus.
author Moura, Alexandre Santos de
author_facet Moura, Alexandre Santos de
author_role author
dc.contributor.none.fl_str_mv Katzin, Alcira Tania Bijovsky de
dc.contributor.author.fl_str_mv Moura, Alexandre Santos de
dc.subject.por.fl_str_mv Culex quinquefasciatus
Culex quinquefasciatus
Catepsina B
Cathepsin B
Cisteíno protease
Cystein protease
Egg
Ovo
Proteínas de vitelo
Vitellogenesis
Vitelogênese
Yolk protein
topic Culex quinquefasciatus
Culex quinquefasciatus
Catepsina B
Cathepsin B
Cisteíno protease
Cystein protease
Egg
Ovo
Proteínas de vitelo
Vitellogenesis
Vitelogênese
Yolk protein
description Apesar de Culex quinquefasciatus ser um eficiente vetor de doenças tais como a filariose linfática, febre do Nilo Ocidental e outras várias neuroviroses, poucas pesquisas sobre sua fisiologia têm sido conduzidas. Como em todos os animais ovíparos, o desenvolvimento embrionário dos mosquitos depende da degradação dos nutrientes armazenados no ovo, sendo a catepsina B uma protease que tem sido identificada e caracterizada em vários insetos como envolvida nesta função. Neste trabalho identificamos, por espectrometria de massas, duas catepsinas B de Culex quinquefasciatus, parcialmente purificadas por autoproteólise de extrato total de ovos. Segundo a anotação de suas sequências no banco de dados específico para vetores, o VectorBase, elas são enzimas parálogas e suas sequências apresentam 77% de homologia. Denominadas neste trabalho como CatB1 e CatB2, ambas são expressas simultaneamente no corpo gorduroso de todas as fêmeas vitelogênicas de nossa colônia e sua atividade pode ser detectada nos ovários vitelogênicos, sugerindo sua origem materna. A transcrição de ambas as enzimas se inicia após o repasto sanguíneo (ARS), alcançando o pico de expressão às 36 h ARS, de forma bastante semelhante à da vitelogenina.
publishDate 2014
dc.date.none.fl_str_mv 2014-02-21
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/masterThesis
format masterThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42135/tde-18072014-105711/
url http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42135/tde-18072014-105711/
dc.language.iso.fl_str_mv por
language por
dc.relation.none.fl_str_mv
dc.rights.driver.fl_str_mv Liberar o conteúdo para acesso público.
info:eu-repo/semantics/openAccess
rights_invalid_str_mv Liberar o conteúdo para acesso público.
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.coverage.none.fl_str_mv
dc.publisher.none.fl_str_mv Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
publisher.none.fl_str_mv Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
dc.source.none.fl_str_mv
reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
instname:Universidade de São Paulo (USP)
instacron:USP
instname_str Universidade de São Paulo (USP)
instacron_str USP
institution USP
reponame_str Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
collection Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
repository.name.fl_str_mv Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP - Universidade de São Paulo (USP)
repository.mail.fl_str_mv virginia@if.usp.br|| atendimento@aguia.usp.br||virginia@if.usp.br
_version_ 1809090833459183616