Reatividade das espécies heme-Fe metmioglobina e oximioglobina frente ao estado singlete e triplete excitado da riboflavina
Autor(a) principal: | |
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Data de Publicação: | 2014 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP |
Texto Completo: | http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-02072014-144920/ |
Resumo: | O pigmento da carne fresca, oximioglobina, e a sua forma oxidada, metmioglobina, podem ser ambos oxidados pela riboflavina quando expostos à radiação luminosa, afetando sua estabilidade redox da carne do ponto de vista nutricional e sensorial. A reação da MbFe(II)O2 e da MbFe(III) com o estado tripleto da riboflavina, 3Rib, envolve uma eficiente transferência de elétrons entre o anel isoaloxazina da riboflavina e a cadeia polipeptídica da proteína, o que leva à formação de cross-link e/ou fragmentação, como demostrado por SDS-PAGE e Western-blot. A constante global de velocidade para a oxidação da MbFe(II)O2 pela 3Rib é (3,0 ± 0,5 ) 109 L·mol-1·s-1 e de (3,1 ± 0,4) 109 L·mol-1·s-1 para a oxidação da MbFe(III) pelo estado tripleto da riboflavina. Cálculos termodinâmicos demonstram ainda que há formação de um complexo exotérmico com estequiometria 1:1 favorecido a temperaturas mais baixas com Ka = (1.2 ± 0.2) 104 mol·L-1 a 25 °C e ΔHo = -112 ± 22 kJ·mol-1 e ΔSo = -296 ± 75 J·mol-1·K-1. Conclui-se que para carne, a riboflavina é um fotossensibilizador para oxidação de proteína e não para a descoloração. |
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Reatividade das espécies heme-Fe metmioglobina e oximioglobina frente ao estado singlete e triplete excitado da riboflavinaMetmyoglobin and oxymyoglobin heme-Fe reactivity in front of singlet and triplet excited states of riboflavincarnemeaymioglobinamyoglobinriboflavinriboflavinaO pigmento da carne fresca, oximioglobina, e a sua forma oxidada, metmioglobina, podem ser ambos oxidados pela riboflavina quando expostos à radiação luminosa, afetando sua estabilidade redox da carne do ponto de vista nutricional e sensorial. A reação da MbFe(II)O2 e da MbFe(III) com o estado tripleto da riboflavina, 3Rib, envolve uma eficiente transferência de elétrons entre o anel isoaloxazina da riboflavina e a cadeia polipeptídica da proteína, o que leva à formação de cross-link e/ou fragmentação, como demostrado por SDS-PAGE e Western-blot. A constante global de velocidade para a oxidação da MbFe(II)O2 pela 3Rib é (3,0 ± 0,5 ) 109 L·mol-1·s-1 e de (3,1 ± 0,4) 109 L·mol-1·s-1 para a oxidação da MbFe(III) pelo estado tripleto da riboflavina. Cálculos termodinâmicos demonstram ainda que há formação de um complexo exotérmico com estequiometria 1:1 favorecido a temperaturas mais baixas com Ka = (1.2 ± 0.2) 104 mol·L-1 a 25 °C e ΔHo = -112 ± 22 kJ·mol-1 e ΔSo = -296 ± 75 J·mol-1·K-1. Conclui-se que para carne, a riboflavina é um fotossensibilizador para oxidação de proteína e não para a descoloração.The fresh meat pigment oxymyoglobin, MbFe(II)O2, and its oxidized form metmyoglobin, MbFe(III), are both oxidized by riboflavin as photosensitizer. The reaction of MbFe(II)O2 and MbFe(III) with triplet-state riboflavin, 3Rib, involves the pigment protein, which is oxidatively cleaved or dimerized as shown by SDS-PAGE and Western-blotting, while the heme iron center is not oxidized. The over-all rate constant for oxidation of MbFe(II)O2 by 3Rib is (3.0 ± 0.5) 109 L·mol-1·s-1 and (3.1 ± 0.4) 109 L·mol-1·s-1 for MbFe(III) in aqueous 0.20 mol·L-1 NaCl phosphate buffer of pH 7.4 at 25 °C as determined by transient absorption laser flash photolysis. The high rates are rationalized by ground state hydrophobic interactions as detected as static quenching of fluorescence from singlet-excited state riboflavin by myoglobins using single photon counting time resolved fluorescence spectroscopy and a Stern-Volmer approach. Binding of riboflavin to MbFe(III) has Ka = (1.2 ± 0.2) 104 mol·L-1 at 25 °C with ΔHo = -112 ± 22 kJ·mol-1 and ΔSo = -296 ± 75 J·mol-1·K-1. For meat, riboflavin is concluded to be a photosensitizer for protein oxidation but not for discoloration.Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USPCardoso, Daniel RodriguesGrippa, Juliana Malvestio2014-02-07info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfhttp://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-02072014-144920/reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USPinstname:Universidade de São Paulo (USP)instacron:USPLiberar o conteúdo para acesso público.info:eu-repo/semantics/openAccesspor2016-07-28T16:11:54Zoai:teses.usp.br:tde-02072014-144920Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://www.teses.usp.br/PUBhttp://www.teses.usp.br/cgi-bin/mtd2br.plvirginia@if.usp.br|| atendimento@aguia.usp.br||virginia@if.usp.bropendoar:27212016-07-28T16:11:54Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP - Universidade de São Paulo (USP)false |
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