Identificação e caracterização de peptídeos antimicrobianos da hemolinfa de Triatoma infestans (Hemiptera: Reduviidae).

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Diniz, Laura Cristina Lima
Data de Publicação: 2016
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
Texto Completo: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/87/87131/tde-17012017-150239/
Resumo: Em Triatoma infestans ainda não há pesquisas de isolamento de Peptídeos Antimicrobianas e como têm contato muitos microrganismos acreditamos que eles produzem esses componentes antimicrobianos. Neste estudo identificamos quatro peptídeos antimicrobianos principais. Os Tin-TK-I e Tin-TK-II que são similares com Taquicininas de insetos, não são hemolíticos e ativos contra três bactérias e três fungos, e são capazes de lisar membranas. Tin-TK-I é degradado por aminopeptidases e tem estrutura randômica. Tin-TK-II é degradado por carboxipeptidases e tem estrutura de hélice 310. A Triastina que é similar a uma proteína cuticular de T. infestans, é ativa contra duas bactérias e três fungos, não hemolítica, forma uma hélice 310, lisa membranas, e sofre ação de carboxi e aminopeptidases. E o Triatogênio que é similar ao fibrinopeptideo-A humano, e possui um análogo. É ativo contra três bactérias e seis fungos, e seu análogo contra três bactérias e três fungos. Não são hemolíticos, formam poros em membranas, formam alfa-hélices e são degradados por aminopeptidases.
id USP_8552355b3271c89d58f3e5da6755cb67
oai_identifier_str oai:teses.usp.br:tde-17012017-150239
network_acronym_str USP
network_name_str Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
repository_id_str 2721
spelling Identificação e caracterização de peptídeos antimicrobianos da hemolinfa de Triatoma infestans (Hemiptera: Reduviidae).Identification and Caracterization of Antimicrobial Peptides from the Hemolymph of Triatoma infestans (Hemiptera: Reduviidae).Triatoma infestansTriatoma infestansAntimicrobial peptidesFibrinopeptide AFibrinopeptídeo AInfestinPeptídeos antimicrobianosTachykinin-likeTachykinin-like moleculesTriastinaEm Triatoma infestans ainda não há pesquisas de isolamento de Peptídeos Antimicrobianas e como têm contato muitos microrganismos acreditamos que eles produzem esses componentes antimicrobianos. Neste estudo identificamos quatro peptídeos antimicrobianos principais. Os Tin-TK-I e Tin-TK-II que são similares com Taquicininas de insetos, não são hemolíticos e ativos contra três bactérias e três fungos, e são capazes de lisar membranas. Tin-TK-I é degradado por aminopeptidases e tem estrutura randômica. Tin-TK-II é degradado por carboxipeptidases e tem estrutura de hélice 310. A Triastina que é similar a uma proteína cuticular de T. infestans, é ativa contra duas bactérias e três fungos, não hemolítica, forma uma hélice 310, lisa membranas, e sofre ação de carboxi e aminopeptidases. E o Triatogênio que é similar ao fibrinopeptideo-A humano, e possui um análogo. É ativo contra três bactérias e seis fungos, e seu análogo contra três bactérias e três fungos. Não são hemolíticos, formam poros em membranas, formam alfa-hélices e são degradados por aminopeptidases.Regarding new researches with Antimicrobial Peptides in triatomines, none have been developed with T. infestans, and due to its survival in a highly infectious habitat, we believe that it products antimicrobial molecules. On this study, four main AMPs have been identified. Tin-TK-I and II that were similar to Tachykinin-like proteins from insects, they were not hemolytic, and were active against three bacteria and three fungi on the antimicrobial assay. Tin-TK-I presents a random structure and was degraded by aminopeptidases, as Tin-TK-II presents a helix 310 structure and was affected by carboxipeptidases. Both of them can disrupt negatively charged membranes. Triastin that was similar to a cuticular protein from T. infestans, was active against two bacteria and three fungi, had no hemolytic activity, presents a helix 310 structure and can disrupt negatively charged membranes. Triatogen was similar to the human fibrinopeptide A, and it has an analogue. Triatogen was active against three bacteria and six fungi, and its analogue was active against three bacteria and three fungi. They were not active against human erythrocytes, both were degraded by aminopeptidases. They can generate pores on membranes and both have alfa-helix structure.Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USPSilva Junior, Pedro Ismael daDiniz, Laura Cristina Lima2016-08-01info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfhttp://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/87/87131/tde-17012017-150239/reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USPinstname:Universidade de São Paulo (USP)instacron:USPLiberar o conteúdo para acesso público.info:eu-repo/semantics/openAccesspor2019-01-18T05:00:03Zoai:teses.usp.br:tde-17012017-150239Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://www.teses.usp.br/PUBhttp://www.teses.usp.br/cgi-bin/mtd2br.plvirginia@if.usp.br|| atendimento@aguia.usp.br||virginia@if.usp.bropendoar:27212019-01-18T05:00:03Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP - Universidade de São Paulo (USP)false
dc.title.none.fl_str_mv Identificação e caracterização de peptídeos antimicrobianos da hemolinfa de Triatoma infestans (Hemiptera: Reduviidae).
Identification and Caracterization of Antimicrobial Peptides from the Hemolymph of Triatoma infestans (Hemiptera: Reduviidae).
title Identificação e caracterização de peptídeos antimicrobianos da hemolinfa de Triatoma infestans (Hemiptera: Reduviidae).
spellingShingle Identificação e caracterização de peptídeos antimicrobianos da hemolinfa de Triatoma infestans (Hemiptera: Reduviidae).
Diniz, Laura Cristina Lima
Triatoma infestans
Triatoma infestans
Antimicrobial peptides
Fibrinopeptide A
Fibrinopeptídeo A
Infestin
Peptídeos antimicrobianos
Tachykinin-like
Tachykinin-like molecules
Triastina
title_short Identificação e caracterização de peptídeos antimicrobianos da hemolinfa de Triatoma infestans (Hemiptera: Reduviidae).
title_full Identificação e caracterização de peptídeos antimicrobianos da hemolinfa de Triatoma infestans (Hemiptera: Reduviidae).
title_fullStr Identificação e caracterização de peptídeos antimicrobianos da hemolinfa de Triatoma infestans (Hemiptera: Reduviidae).
title_full_unstemmed Identificação e caracterização de peptídeos antimicrobianos da hemolinfa de Triatoma infestans (Hemiptera: Reduviidae).
title_sort Identificação e caracterização de peptídeos antimicrobianos da hemolinfa de Triatoma infestans (Hemiptera: Reduviidae).
author Diniz, Laura Cristina Lima
author_facet Diniz, Laura Cristina Lima
author_role author
dc.contributor.none.fl_str_mv Silva Junior, Pedro Ismael da
dc.contributor.author.fl_str_mv Diniz, Laura Cristina Lima
dc.subject.por.fl_str_mv Triatoma infestans
Triatoma infestans
Antimicrobial peptides
Fibrinopeptide A
Fibrinopeptídeo A
Infestin
Peptídeos antimicrobianos
Tachykinin-like
Tachykinin-like molecules
Triastina
topic Triatoma infestans
Triatoma infestans
Antimicrobial peptides
Fibrinopeptide A
Fibrinopeptídeo A
Infestin
Peptídeos antimicrobianos
Tachykinin-like
Tachykinin-like molecules
Triastina
description Em Triatoma infestans ainda não há pesquisas de isolamento de Peptídeos Antimicrobianas e como têm contato muitos microrganismos acreditamos que eles produzem esses componentes antimicrobianos. Neste estudo identificamos quatro peptídeos antimicrobianos principais. Os Tin-TK-I e Tin-TK-II que são similares com Taquicininas de insetos, não são hemolíticos e ativos contra três bactérias e três fungos, e são capazes de lisar membranas. Tin-TK-I é degradado por aminopeptidases e tem estrutura randômica. Tin-TK-II é degradado por carboxipeptidases e tem estrutura de hélice 310. A Triastina que é similar a uma proteína cuticular de T. infestans, é ativa contra duas bactérias e três fungos, não hemolítica, forma uma hélice 310, lisa membranas, e sofre ação de carboxi e aminopeptidases. E o Triatogênio que é similar ao fibrinopeptideo-A humano, e possui um análogo. É ativo contra três bactérias e seis fungos, e seu análogo contra três bactérias e três fungos. Não são hemolíticos, formam poros em membranas, formam alfa-hélices e são degradados por aminopeptidases.
publishDate 2016
dc.date.none.fl_str_mv 2016-08-01
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/masterThesis
format masterThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/87/87131/tde-17012017-150239/
url http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/87/87131/tde-17012017-150239/
dc.language.iso.fl_str_mv por
language por
dc.relation.none.fl_str_mv
dc.rights.driver.fl_str_mv Liberar o conteúdo para acesso público.
info:eu-repo/semantics/openAccess
rights_invalid_str_mv Liberar o conteúdo para acesso público.
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.coverage.none.fl_str_mv
dc.publisher.none.fl_str_mv Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
publisher.none.fl_str_mv Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
dc.source.none.fl_str_mv
reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
instname:Universidade de São Paulo (USP)
instacron:USP
instname_str Universidade de São Paulo (USP)
instacron_str USP
institution USP
reponame_str Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
collection Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
repository.name.fl_str_mv Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP - Universidade de São Paulo (USP)
repository.mail.fl_str_mv virginia@if.usp.br|| atendimento@aguia.usp.br||virginia@if.usp.br
_version_ 1815257089115684864

Registros relacionados