Identificação e caracterização de componentes da via de transdução de sinais do peptídeo hormonal RALF

• Autor(a) principal: Fiori, Celso Spada
• Data de Publicação: 2010
• Tipo de documento: Tese
• Idioma: por
• Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
• Texto Completo: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/11/11137/tde-20102010-111024/
• topic: Biologia celular; Biologia vegetal; Cálcio; Calcium; Cellular Biology; Enzimas - Processamento; Enzymes Processing; Hormonios peptídicos; Peptide hormones; Peptídeos; Peptides; Plant Biology

As pesquisas com os peptídeos hormonais de plantas se iniciaram na década de noventa com a descoberta da sistemina. Hoje existem diversos peptídeos identificados, e alguns deles já em avançado estágio de caracterização. O envolvimento desta classe de moléculas em diversas funções básicas e específicas da biologia dos vegetais despertou o interesse da comunidade científica. Dentre os peptídeos em fase de caracterização, destacam-se os representantes da família RALF. Os peptídeos RALF estão presentes em basicamente todo o reino vegetal, desde o musgo Physcomitrela pattens até as plantas superiores mono e dicotiledôneas. A conservação destes peptídeos no reino vegetal sugere um importante papel na fisiologia vegetal, e evidências recentes indicam a participação de RALF em processos básicos do desenvolvimento das plantas. O mecanismo pelo qual o peptídeo RALF atua e é percebido pela célula constitui etapa fundamental para sua caracterização funcional. Para tanto, no presente trabalho foram empregadas técnicas para identificação de proteínas de interação com RALF. Os resultados indicam que este peptídeo possivelmente tem sua atividade regulada pelo íon cálcio, através da interação com uma proteína de ligação a cálcio que, assim como o RALF, é secretada para o apoplasto. Estes dados colocam RALF em um cenário até o momento inédito no mecanismo de ação hormonal em plantas. A exemplo de animais e leveduras, observou-se também que o processamento de RALF ocorre em um sítio dibásico. A mutação de um dos aminoácidos deste sítio foi suficiente para impedir processamento do peptídeo in vivo e in vitro. A utilização de extratos protéicos da fração microsomal de Arabidopsis no ensaio in vitro indica que esta atividade é desempenhada por uma protease presente no sistema de endomembranas celular, provavelmente da classe das convertases. Os resultados publicados marcam o início dos estudos de caracterização do processamento de prohormônios em plantas.