Moléculas biotivas do veneno da aranha migalomorfa Avicularia juruensis.
Autor(a) principal: | |
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Data de Publicação: | 2016 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP |
Texto Completo: | http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/87/87131/tde-18012017-110454/ |
Resumo: | Venenos de aranhas podem ser boas fontes de moléculas com potencial terapêutico e biotecnológico. Sendo assim, esse estudo teve como objetivo analisar moléculas bioativas do veneno de Avicularia juruensis, com foco em PAMs e enzimas. O veneno foi extraído por estimulação elétrica e, através de CLAE-FR, ensaio de inibição do crescimento microbiano e LC-MS/MS, foram identificados e caracterizados 7 PAMs. Todos possuem o motivo nó de cistina do tipo ICK e têm similaridade com neurotoxinas de venenos de outras aranhas. O perfil eletroforético do veneno de A. juruensis indicou que ele possui moléculas com massa entre 130 e abaixo de 10 kDa. Utilizando LC-MS/MS e análise transcriptômica foi possível identificar 6 metaloproteinases. Elas possuem domínios conservados de proteínas do tipo ADAMs, MMPs e metalopeptidases astacina-like. A presença destas enzimas é, provavelmente, importante para a digestão extracorpórea, visto que esta aranha geralmente consome pequenas aves. O estudo de venenos de aranhas terafosídeas é essencial, visto que este é um grupo pouco estudado. |
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Moléculas biotivas do veneno da aranha migalomorfa Avicularia juruensis.Bioactive molecules from the venom of mygalomorph spider Avicularia juruensis.Avicularia juruensisAvicularia juruensisAntimicrobial peptides - AMPsBioactive moleculesMetalloproteinaseMetaloproteinaseMoléculas bioativasPeptídeos antimicrobianos - PAMsVenenoVenomVenenos de aranhas podem ser boas fontes de moléculas com potencial terapêutico e biotecnológico. Sendo assim, esse estudo teve como objetivo analisar moléculas bioativas do veneno de Avicularia juruensis, com foco em PAMs e enzimas. O veneno foi extraído por estimulação elétrica e, através de CLAE-FR, ensaio de inibição do crescimento microbiano e LC-MS/MS, foram identificados e caracterizados 7 PAMs. Todos possuem o motivo nó de cistina do tipo ICK e têm similaridade com neurotoxinas de venenos de outras aranhas. O perfil eletroforético do veneno de A. juruensis indicou que ele possui moléculas com massa entre 130 e abaixo de 10 kDa. Utilizando LC-MS/MS e análise transcriptômica foi possível identificar 6 metaloproteinases. Elas possuem domínios conservados de proteínas do tipo ADAMs, MMPs e metalopeptidases astacina-like. A presença destas enzimas é, provavelmente, importante para a digestão extracorpórea, visto que esta aranha geralmente consome pequenas aves. O estudo de venenos de aranhas terafosídeas é essencial, visto que este é um grupo pouco estudado.Spider venoms can be good sources of molecules with therapeutic and biotechnological potential. Thus, this study aimed to analyze bioactive molecules from venom of Avicularia juruensis, focusing on AMPs and enzymes. The venom was extracted by electrical stimulation. By RP-HPLC, liquid growth inhibition assay and LC-MS/MS, seven AMPs were identified and characterized. All these peptides have inhibitory cystine knot motif and they showed similarity with venom neurotoxins from others spiders. The electrophoretic profile of A. juruensis venom shows that it has molecules with molecular masses between 130 kDa and below 10 kDa. By LC-MS/MS and transcriptomic analysis yielded the identification of six metalloproteinases, which possess typical conserved domains from ADAMs, MMPs and astacin-like metallopeptidases. These metalloproteinases may be involved in a key role during preoral digestion. The study of Theraphosidae spider venom is essential, since this group is poorly studied.Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USPSilva Junior, Pedro Ismael daNascimento, Soraia Maria do2016-09-21info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfhttp://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/87/87131/tde-18012017-110454/reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USPinstname:Universidade de São Paulo (USP)instacron:USPLiberar o conteúdo para acesso público.info:eu-repo/semantics/openAccesspor2021-01-18T16:00:02Zoai:teses.usp.br:tde-18012017-110454Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://www.teses.usp.br/PUBhttp://www.teses.usp.br/cgi-bin/mtd2br.plvirginia@if.usp.br|| atendimento@aguia.usp.br||virginia@if.usp.bropendoar:27212021-01-18T16:00:02Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP - Universidade de São Paulo (USP)false |
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