Estudo por espectroscopia fotoacústica dos efeitos da hidratação em hemoproteínas

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Cornelio, Marinonio Lopes
Data de Publicação: 1989
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
Texto Completo: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/54/54132/tde-01092014-145731/
Resumo: No presente trabalho, realizado com hemoproteínas na forma de pó, o efeito da hidratação foi observado através de espectroscopia fotoacústica. Amostras de carboxi-hemoglobina e carboxi-mioglobina mantidas em diferentes ambientes de umidade relativa (UR), mostraram variações em seus espectros na região da banda de Soret. Para amostras mantidas em baixa hidratação característico do derivado carboxi, em alta hidratação (acima de aproximadamente 90% UR) o espectro era característico do derivado carboxi e na região intermediária o espectro era de uma mistura dos dois derivados. Essa mudança de ligante observada em alta hidratação pode ser explicada supondo que a proteína tem flexibilidade e atinge um estado conformacional que possibilita a entrada e saída do ligante. Em baixa hidratação a estrutura da proteína é rígida e tal que o acesso ao grupo heme está fechado, impossibilitando a troca do ligante. Essa explicação é coerente com vários resultados experimentais que indicam a existência de duas estruturas para essas hemoproteínas em solução
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