Phytomonas serpens: caracterização da piruvato/indolpiruvato descarboxilase e funcionalidade da auxina produzida.

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Vançan, Susan Ienne da Silva
Data de Publicação: 2012
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
Texto Completo: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42135/tde-20092012-085846/
Resumo: Um gene que codifica uma piruvato/indolpiruvato descarboxilase (PDC/IPDC) está presente no tripanossomatídeo de plantas Phytomonas serpens. A PDC atua na fermentação alcoólica, enquanto que a IPDC atua na biossíntese do fitormônio ácido indol-3-acético (AIA). Análises filogenéticas indicam que a PDC/IPDC de P. serpens é monofilética com IPDCs de gama-proteobactérias, sugerindo um evento de transferência horizontal gênica. A análise de meios de cultura de P. serpens confirma a produção de etanol e AIA. A funcionalidade do fitormônio foi confirmada em ensaios de alongamento de hipocótilos de tomateiros. Tomates inoculados com P. serpens mostraram aumento no teor de AIA-amida e -éster conjugados. A atividade PDC foi mostrada em extratos de P. serpens. Concluímos que a PDC/IPDC seria uma 2-cetoácido descaboxilase com atividade catalítica variável para diferentes substratos. A atividade PDC parece ser predominante em P. serpens, representando um mecanismo para oxidar parte do NADH formado na glicólise, principal responsável pela produção de ATP neste organismo.
id USP_d500e3714efa1736b53268df9598068a
oai_identifier_str oai:teses.usp.br:tde-20092012-085846
network_acronym_str USP
network_name_str Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
repository_id_str 2721
spelling Phytomonas serpens: caracterização da piruvato/indolpiruvato descarboxilase e funcionalidade da auxina produzida.Phytomonas serpens: characterization of the pyruvate/indolepyruvate decarboxylase and functionality of the auxin produced.Phytomonas serpensPhytomonas serpensÁcido indol-3-acéticoIndole-3-aceticIndolpiruvato decarboxylaseIndolpiruvato descarboxilasePiruvato descarboxilaseProtozoaProtozoaPyruvate decarboxylaseTrypanosomatidaeTrypanosomatidaeUm gene que codifica uma piruvato/indolpiruvato descarboxilase (PDC/IPDC) está presente no tripanossomatídeo de plantas Phytomonas serpens. A PDC atua na fermentação alcoólica, enquanto que a IPDC atua na biossíntese do fitormônio ácido indol-3-acético (AIA). Análises filogenéticas indicam que a PDC/IPDC de P. serpens é monofilética com IPDCs de gama-proteobactérias, sugerindo um evento de transferência horizontal gênica. A análise de meios de cultura de P. serpens confirma a produção de etanol e AIA. A funcionalidade do fitormônio foi confirmada em ensaios de alongamento de hipocótilos de tomateiros. Tomates inoculados com P. serpens mostraram aumento no teor de AIA-amida e -éster conjugados. A atividade PDC foi mostrada em extratos de P. serpens. Concluímos que a PDC/IPDC seria uma 2-cetoácido descaboxilase com atividade catalítica variável para diferentes substratos. A atividade PDC parece ser predominante em P. serpens, representando um mecanismo para oxidar parte do NADH formado na glicólise, principal responsável pela produção de ATP neste organismo.A gene codifying a pyruvate/indolepyruvate decarboxylase (PDC/IPDC) is present in the plant trypanosomatid Phytomonas serpens. PDC acts in the alcoholic fermentation, whyle IPDC acts in the biosynthesis of the phytohormone indole-3-acetic acid (IAA). Phylogenetic analysis indicate that P. serpens PDC/IPDC is monophyletic with gamma-proteobacteria IPDCs, suggesting a horizontal gene transfer event. Analysis of P. serpens culture media confirms production of ethanol and IAA. The functionality of the phytohormone was confirmed by tomato hypocotyl elongation tests. Tomatoes inoculated with P. serpens showed an increase in the concentration of IAA amide and ester conjugated. PDC activity was shown in P. serpens extracts. We conclude that the PDC/IPDC would be a 2-keto acid decaboxylase with variable catalytic activity for different substrates. The PDC activity appears to be prevalent in P. serpens representing a mechanism to oxidize part of NADH formed in glycolysis, responsible for ATP production in this organism.Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USPZingales, Bianca SilvanaVançan, Susan Ienne da Silva2012-05-22info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdfhttp://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42135/tde-20092012-085846/reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USPinstname:Universidade de São Paulo (USP)instacron:USPLiberar o conteúdo para acesso público.info:eu-repo/semantics/openAccesspor2016-07-28T16:10:32Zoai:teses.usp.br:tde-20092012-085846Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://www.teses.usp.br/PUBhttp://www.teses.usp.br/cgi-bin/mtd2br.plvirginia@if.usp.br|| atendimento@aguia.usp.br||virginia@if.usp.bropendoar:27212016-07-28T16:10:32Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP - Universidade de São Paulo (USP)false
dc.title.none.fl_str_mv Phytomonas serpens: caracterização da piruvato/indolpiruvato descarboxilase e funcionalidade da auxina produzida.
Phytomonas serpens: characterization of the pyruvate/indolepyruvate decarboxylase and functionality of the auxin produced.
title Phytomonas serpens: caracterização da piruvato/indolpiruvato descarboxilase e funcionalidade da auxina produzida.
spellingShingle Phytomonas serpens: caracterização da piruvato/indolpiruvato descarboxilase e funcionalidade da auxina produzida.
Vançan, Susan Ienne da Silva
Phytomonas serpens
Phytomonas serpens
Ácido indol-3-acético
Indole-3-acetic
Indolpiruvato decarboxylase
Indolpiruvato descarboxilase
Piruvato descarboxilase
Protozoa
Protozoa
Pyruvate decarboxylase
Trypanosomatidae
Trypanosomatidae
title_short Phytomonas serpens: caracterização da piruvato/indolpiruvato descarboxilase e funcionalidade da auxina produzida.
title_full Phytomonas serpens: caracterização da piruvato/indolpiruvato descarboxilase e funcionalidade da auxina produzida.
title_fullStr Phytomonas serpens: caracterização da piruvato/indolpiruvato descarboxilase e funcionalidade da auxina produzida.
title_full_unstemmed Phytomonas serpens: caracterização da piruvato/indolpiruvato descarboxilase e funcionalidade da auxina produzida.
title_sort Phytomonas serpens: caracterização da piruvato/indolpiruvato descarboxilase e funcionalidade da auxina produzida.
author Vançan, Susan Ienne da Silva
author_facet Vançan, Susan Ienne da Silva
author_role author
dc.contributor.none.fl_str_mv Zingales, Bianca Silvana
dc.contributor.author.fl_str_mv Vançan, Susan Ienne da Silva
dc.subject.por.fl_str_mv Phytomonas serpens
Phytomonas serpens
Ácido indol-3-acético
Indole-3-acetic
Indolpiruvato decarboxylase
Indolpiruvato descarboxilase
Piruvato descarboxilase
Protozoa
Protozoa
Pyruvate decarboxylase
Trypanosomatidae
Trypanosomatidae
topic Phytomonas serpens
Phytomonas serpens
Ácido indol-3-acético
Indole-3-acetic
Indolpiruvato decarboxylase
Indolpiruvato descarboxilase
Piruvato descarboxilase
Protozoa
Protozoa
Pyruvate decarboxylase
Trypanosomatidae
Trypanosomatidae
description Um gene que codifica uma piruvato/indolpiruvato descarboxilase (PDC/IPDC) está presente no tripanossomatídeo de plantas Phytomonas serpens. A PDC atua na fermentação alcoólica, enquanto que a IPDC atua na biossíntese do fitormônio ácido indol-3-acético (AIA). Análises filogenéticas indicam que a PDC/IPDC de P. serpens é monofilética com IPDCs de gama-proteobactérias, sugerindo um evento de transferência horizontal gênica. A análise de meios de cultura de P. serpens confirma a produção de etanol e AIA. A funcionalidade do fitormônio foi confirmada em ensaios de alongamento de hipocótilos de tomateiros. Tomates inoculados com P. serpens mostraram aumento no teor de AIA-amida e -éster conjugados. A atividade PDC foi mostrada em extratos de P. serpens. Concluímos que a PDC/IPDC seria uma 2-cetoácido descaboxilase com atividade catalítica variável para diferentes substratos. A atividade PDC parece ser predominante em P. serpens, representando um mecanismo para oxidar parte do NADH formado na glicólise, principal responsável pela produção de ATP neste organismo.
publishDate 2012
dc.date.none.fl_str_mv 2012-05-22
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
format doctoralThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42135/tde-20092012-085846/
url http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42135/tde-20092012-085846/
dc.language.iso.fl_str_mv por
language por
dc.relation.none.fl_str_mv
dc.rights.driver.fl_str_mv Liberar o conteúdo para acesso público.
info:eu-repo/semantics/openAccess
rights_invalid_str_mv Liberar o conteúdo para acesso público.
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.coverage.none.fl_str_mv
dc.publisher.none.fl_str_mv Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
publisher.none.fl_str_mv Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
dc.source.none.fl_str_mv
reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
instname:Universidade de São Paulo (USP)
instacron:USP
instname_str Universidade de São Paulo (USP)
instacron_str USP
institution USP
reponame_str Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
collection Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
repository.name.fl_str_mv Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP - Universidade de São Paulo (USP)
repository.mail.fl_str_mv virginia@if.usp.br|| atendimento@aguia.usp.br||virginia@if.usp.br
_version_ 1809090899754352640