Busca de Inibidores Naturais Contra o Veneno de Apis Mellifera

• Autor(a) principal: Jorge, Daniel Macedo de Melo
• Data de Publicação: 2008
• Tipo de documento: Dissertação
• Idioma: por
• Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
• Texto Completo: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/17/17135/tde-29082013-152724/
• topic: Apis; Apis; Docking; Anti-venom; Antiveneno; Banco de dados; Data bases; Fosfolipase; Melitina; Melittin; Phospholipase docking

Os insetos são os mais numerosos animais encontrados no mundo, com mais de 675 mil espécies conhecidas. Pertencentes à ordem Hymenoptera, da superfamília Apoidea, as abelhas são encontradas distribuídas em aproximadamente 20 mil espécies. No Brasil estima-se que existam 1.700 espécies. Uma das principais espécies é a Apis mellifera, com ocorrência cosmopolita. A Apis mellifera, popularmente conhecida como abelha africanizada, é agressiva, enxameia várias vezes ao ano e utiliza uma grande variedade de locais para nidificar. Esse comportamento aumenta o contato direto entre o inseto e a população, aumentando o número de acidentes. Os acidentes com abelhas representam um problema de saúde pública em diversos países do mundo pela freqüência com que ocorrem e pela mortalidade que ocasionam. O presente estudo propõe a busca por inibidores naturais contra o veneno de abelhas. Um sistema e uma base de dados foram desenvolvidos para a integração entre dados de plantas medicinais antivenenos e os venenos de abelhas. As atividades anti-hemorrágica, anti-proteolítica, anti-miotóxica, antifosfolipase e anti-edema de plantas medicinais antiveneno foram analisadas por meio de ensaios farmacológicos. As possíveis interações entre as toxinas Melitina e Fosfolipase A2 com inibidores foram avaliadas, através do docking virtual. O banco de dados, denominado Bee Venom, foi implementado e os dados de bancos de dados públicos foram inseridos no sistema. O sistema foi liberado para acesso público no endereço eletrônico http://gbi.fmrp.usp.br/beevenom/. Durante a análise da proteína Melitina foram encontradas as regiões da proteína em que os possíveis inibidores devem interagir e identificadas as propriedades químicas que os inibidores devem possuir para interagir corretamente com a Melitina. Nas análises in silico foi possível identificar 10 possíveis inibidores que interagiram corretamente com o sítio ativo da Fosfolipase A2. Algumas espécies do Banco de Germoplasma da FMRP/USP foram obtidas e utilizadas nos experimentos de atividade fosfolipásica indireta e de Edema, sendo possível observar inibição do veneno total e da proteína Fosfolipase A2. Os compostos sintéticos e inibidores avaliados não causaram inibição em todos os experimentos avaliados. Já as plantas obtidas no laboratório de Toxinas Animais e Inibidores Naturais e Sintéticos causaram inibição do veneno total e da proteína Fosfolipase A2.