Análise molecular da interação entre a α-amilases de Z.subfasciatus e o inibidor de α-amilases de trigo 0.19: aspectos biotecnológicos para o controle de pragas de armazenamento
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Data de Publicação: | 2002 |
Tipo de documento: | Tese |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP |
Texto Completo: | http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/9/9131/tde-22052015-172120/ |
Resumo: | Sementes de feijão são freqüentemente infestadas por diferentes insetos-praga incluindo Zabrotes subfasciatus, Callosobruchus maculatus e Acanthocelides obtectus. Estratégias visando o controle do ataque desses insetos têm sido desenvolvidas através do estudo de substâncias tóxicas e/ou proteínas antinutricionais que atuem sobre o desenvolvimento destes insetos. Os inibidores protéicos de α-amilases presentes em leguminosas como o feijão comum, bem como em sementes de cereais como o trigo, têm a capacidade de inibir a α-amilase de Z. subfasciatus. O estudo do mecanismo de interação entre os inibidores e as enzimas digestivas de insetos pode propiciar o delineamento de inibidores potentes que atuariam especificamente contra essas pragas. O estudo da interação do inibidor de trigo 0.19 e com a α-amilase de Z. subfasciatus desenvolvido neste trabalho demonstra a atuação de vários componentes de força na superfície de interação entre a enzima e o inibidor, garantindo a estabilidade do complexo. A presença de pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e ligações iônicas foram evidenciadas. Através da análise da seqüência primaria de outros inibidores de cereais, foi verificado que o inibidor de α-amilase de trigo denominado 0.53 e o inibidor de cevada possivelmente atuam da mesma maneira sobre a α- amilase do inseto. Estes resultados tornam esses inibidores protéicos potenciais candidatos à transformação de plantas de feijão visando o controle do desenvolvimento de Z. subfasciatus durante seu estágio larval. |
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Análise molecular da interação entre a α-amilases de Z.subfasciatus e o inibidor de α-amilases de trigo 0.19: aspectos biotecnológicos para o controle de pragas de armazenamentoMolecular analysis of the interaction between α-amylases Z.subfasciatus and wheat α-amylases inhibitors 0.19: biotechnological aspects for controlling storage pestsAlimentos de origem vegetal (Armazenagem)Anti-nutritionalAntinutricionalArmazenagem de alimentosPlant foods (Storage)Storage of foodTrigoWheatWheatZabrotes subfaciatusZabrotes subfaciatusSementes de feijão são freqüentemente infestadas por diferentes insetos-praga incluindo Zabrotes subfasciatus, Callosobruchus maculatus e Acanthocelides obtectus. Estratégias visando o controle do ataque desses insetos têm sido desenvolvidas através do estudo de substâncias tóxicas e/ou proteínas antinutricionais que atuem sobre o desenvolvimento destes insetos. Os inibidores protéicos de α-amilases presentes em leguminosas como o feijão comum, bem como em sementes de cereais como o trigo, têm a capacidade de inibir a α-amilase de Z. subfasciatus. O estudo do mecanismo de interação entre os inibidores e as enzimas digestivas de insetos pode propiciar o delineamento de inibidores potentes que atuariam especificamente contra essas pragas. O estudo da interação do inibidor de trigo 0.19 e com a α-amilase de Z. subfasciatus desenvolvido neste trabalho demonstra a atuação de vários componentes de força na superfície de interação entre a enzima e o inibidor, garantindo a estabilidade do complexo. A presença de pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e ligações iônicas foram evidenciadas. Através da análise da seqüência primaria de outros inibidores de cereais, foi verificado que o inibidor de α-amilase de trigo denominado 0.53 e o inibidor de cevada possivelmente atuam da mesma maneira sobre a α- amilase do inseto. Estes resultados tornam esses inibidores protéicos potenciais candidatos à transformação de plantas de feijão visando o controle do desenvolvimento de Z. subfasciatus durante seu estágio larval.Several insects included Callosobruchus maculatus, Acanthocelides obtectus and Zabrotes subfasciatus have frequently infest bean seeds. Strategies for the control of these predators have been developed through the study of toxic substances and antinutritional factors, which act on the development of these insects. Proteinaceus Inhibitors of α-amylases present in varieties of beans, as well as in wheat seeds have been demonstrated to be active to the α-amylase of Z. subfasciatus. The study of the mechanism of interaction between these inhibitors and the digestive enzymes can promote a powerful inhibitor that acts specifically against these insect-pest. Studies on the interaction of the inhibitor of wheat kernels 0.19 and Z. subfasciatus α-amylase demonstrated the performance of some intermolecular forces on the surface of the enzyme-inhibitor interaction giving the stability to the complex. The presence of hydrogen bond, hydrophobic interactions and saline bridges had been showed . The analysis of the primary sequences of inhibitors from other cereals allowed to verify that the wheat amylase inhibitor 0.53 and the barley inhibitor possibly act by the same way on the insect a-amylase. These results make these proteinaceus inhibitors potential candidates to be used on the plant transformation for the control of the development of Z. subfasciatus during of larval stage.Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USPFinardi Filho, FlavioMagalhães, Claudio Picanço2002-09-04info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdfhttp://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/9/9131/tde-22052015-172120/reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USPinstname:Universidade de São Paulo (USP)instacron:USPLiberar o conteúdo para acesso público.info:eu-repo/semantics/openAccesspor2016-07-28T16:11:57Zoai:teses.usp.br:tde-22052015-172120Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://www.teses.usp.br/PUBhttp://www.teses.usp.br/cgi-bin/mtd2br.plvirginia@if.usp.br|| atendimento@aguia.usp.br||virginia@if.usp.bropendoar:27212016-07-28T16:11:57Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP - Universidade de São Paulo (USP)false |
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