Biotransformação empregando lipases ligadas ao micélio

• Autor(a) principal: Igarashi, Gabriella Sadako
• Data de Publicação: 2018
• Tipo de documento: Trabalho de conclusão de curso
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Institucional da UTFPR (da Universidade Tecnológica Federal do Paraná (RIUT))
• Texto Completo: http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/5494
• topic: CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA; Biomassa; Micélio; Biotecnologia; Biomass; Mycelium; Biotechnology

Lipases de Botryosphaeria ribis EC-01 ligadas ao micélio, oriundo de fermentação submersa, foram empregadas como catalisador em biocatálise. Os seguintes estudos foram realizados: a) Estabilidade à temperatura (40, 50 e 55 °C, 3 h) através da reação de hidrólise do palmitato de p-nitrofenila (pNPP); b) síntese do oleato de etila (Método de Lowry-Tinsley), com e sem co-solvente (hexano). Para o último caso, um planejamento experimental 23 (temperatura-T, massa do micélio-MM e Razão molar ácido: álcool-RM), com triplicata no ponto central, foi realizado. A atividade inicial do micélio foi calculada previamente ao estudo da estabilidade térmica (2,71 ± 0,27 U mg-1). O estudo da estabilidade térmica do micélio demonstrou perda enzimática de aproximadamente 20% para todas as temperaturas estudadas. A influência do co-solvente (hexano) no rendimento da síntese do oleato de etila pelo micélio foi positiva tendo como melhores resultados 90 (40°C; 1 g de micélio e RM de 1:1) e 97% (40°C; 1 g de micélio e RM de 1:3) de rendimento para os tempos de 24 e 48h respectivamente. Analisando-se a quantidade de energia elétrica, manutenção da atividade catalítica da enzima e cálculo da produtividade em éster (36 µmol h-1 g-1/24 h e 20 µmol h-1 g-1), a reação por 24 h foi mais viável. Assim, lipases de Botryosphaeria ribis EC-01 ligadas ao micélio podem ser uma interessante alternativa em relação às lipases imobilizadas, na síntese do oleato de etila e de outros ésteres, devido a sua preparação de baixo custo e alta atividade enzimática.