Avaliação enzimática e funcional de fosfatases associadas à virulência em trofozoítos de entamoeba histolytica (Evaluation of functional enzyme and phosphatases associated with virulence in trophozoites of entamoeba histolytica

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Fonseca, Karla Graziela Santana dos Anjos
Data de Publicação: 2013
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da FIOCRUZ (ARCA)
Texto Completo: https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/35433
Resumo: Entamoeba histolytica, o agente etiológico da amebíase, constitui a segunda maior causa de morte por protozooses, sendo considerado um grave problema de saúde pública, particularmente em países em desenvolvimento. A morte celular induzida por este parasito entérico é dependente de contato e mediada por proteínas específicas, as quais modulam diversos eventos fisiológicos no hospedeiro. Dentre os mecanismos reguladores de tais respostas está a desfosforilação de grupos fosfotirosil de proteínas, através da atuação de proteína tirosina fosfatases (PTPases), tanto expressas na superfície celular como secretados pelo trofozoíto. Alguns estudos demonstram uma rápida diminuição nos níveis de fosforilação de resíduos tirosina em proteínas de células-alvo após o contato com E. histolytica. Estas PTPases têm sido descritas como tendo importante papel na patogênese da amebíase. O objetivo deste estudo foi analisar o perfil de atividade fosfatásica em diferentes cepas de E. histolytica, assim como caracterizar a sua sensibilidade a conhecidos inibidores de proteína tirosina fosfatases, e os efeitos destes moduladores em mecanismos envolvidos na patogênese, a exemplo de fagocitose e efeito citopático. Inicialmente, a sensibilidade aos moduladores da via de sinalização celular em trofozoítos de E. histolytica (cepas ICB – 452, ICB – CSP e HM1:IMSS) foi caracterizada através de avaliação da proliferação celular, onde inóculos de parasitos foram incubados em presença ou ausência de inibidores de PTPases. Dentre os moduladores testados, o derivado de vanádio bisperoxo (1, 10 - fenantrolina) oxovanadato de potássio (bpVphen) e o óxido de fenilarsina (PAO) demonstraram efetiva capacidade antiproliferativa. Estas células apresentaram uma maior sensibilidade ao PAO em comparação ao bpV(phen), com valores de IC50 para a cepa HM1:IMSS de 0,9 μM e 38,4 μM, respectivamente. A análise bioquímica revelou que há uma maior atividade secretória e ectofosfatásica na linhagem HM1:IMSS (24,48 nM p-NP/40 min./3 x 106 células e 297 nM p-NP/40 min./2 x 105 células, respectivamente), e uma redução desta atividade foi detectada na presença dos derivados de vanádio na superfície do parasito (31,3 nM p-NP/40 min./2 x 105 células). O mesmo não foi observado após a adição de PAO. A análise da eritrofagocitose e da destruição da monocamada de células epiteliais da linhagem MDCK, importantes marcadores de virulência neste patógeno, demonstrou significativa redução destes processos em trofozoítos tratados com os inibidores ortovanadato de sódio (OVS) e o bpV(phen), indicando a participação de PTPases nos mesmos. Estas mesmas alterações foram observadas após o tratamento do parasito com PAO, porém dados ultraestruturais de citoquímica enzimática não indicam a redução da atividade fosfatásica por este composto. Estes dados foram confirmados após a avaliação da atividade das frações purificadas de homogenatos solubilizados de trofozoítos de E. histolytica, onde detectou-se a redução dos níveis de atividade enzimática após a adição de vanadato e seus derivados à reação, o que não pôde ser observado após o acréscimo de PAO. Os resultados obtidos indicam que PTPases estão diretamente envolvidas em importantes funções celulares exercidas por trofozoítos de Entamoeba histolytica. Ademais, novos estudos que visem à elucidação dos possíveis modos de ação do composto PAO neste patógeno poderiam contribuir, consideravelmente, com o entendimento da biologia do parasito e, consequentemente, dos mecanismos patogênicos da amebíase.
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spelling Fonseca, Karla Graziela Santana dos AnjosSantos, Marcos André Vannier dos2019-09-10T12:10:39Z2019-09-10T12:10:39Z2013FONSECA, Karla Graziela Santana dos Anjos. Avaliação enzimática e funcional de fosfatases associadas à virulência em trofozoítos de entamoeba histolytica (Evaluation of functional enzyme and phosphatases associated with virulence in trophozoites of entamoeba histolytica. 2013. 131 f. Tese (Doutorado em Biotecnologia em Saúde e Medicina Investigativa) - Centro de Pesquisas Gonçalo Moniz, Fundação Oswaldo Cruz, Salvador, 2013.https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/35433Entamoeba histolytica, o agente etiológico da amebíase, constitui a segunda maior causa de morte por protozooses, sendo considerado um grave problema de saúde pública, particularmente em países em desenvolvimento. A morte celular induzida por este parasito entérico é dependente de contato e mediada por proteínas específicas, as quais modulam diversos eventos fisiológicos no hospedeiro. Dentre os mecanismos reguladores de tais respostas está a desfosforilação de grupos fosfotirosil de proteínas, através da atuação de proteína tirosina fosfatases (PTPases), tanto expressas na superfície celular como secretados pelo trofozoíto. Alguns estudos demonstram uma rápida diminuição nos níveis de fosforilação de resíduos tirosina em proteínas de células-alvo após o contato com E. histolytica. Estas PTPases têm sido descritas como tendo importante papel na patogênese da amebíase. O objetivo deste estudo foi analisar o perfil de atividade fosfatásica em diferentes cepas de E. histolytica, assim como caracterizar a sua sensibilidade a conhecidos inibidores de proteína tirosina fosfatases, e os efeitos destes moduladores em mecanismos envolvidos na patogênese, a exemplo de fagocitose e efeito citopático. 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Estes dados foram confirmados após a avaliação da atividade das frações purificadas de homogenatos solubilizados de trofozoítos de E. histolytica, onde detectou-se a redução dos níveis de atividade enzimática após a adição de vanadato e seus derivados à reação, o que não pôde ser observado após o acréscimo de PAO. Os resultados obtidos indicam que PTPases estão diretamente envolvidas em importantes funções celulares exercidas por trofozoítos de Entamoeba histolytica. Ademais, novos estudos que visem à elucidação dos possíveis modos de ação do composto PAO neste patógeno poderiam contribuir, consideravelmente, com o entendimento da biologia do parasito e, consequentemente, dos mecanismos patogênicos da amebíase.Entamoeba histolytica, the etiologic agent of amoebiasis, is responsible for the second largest cause of death from diseases caused by protozoan parasites and is considered a serious public health problem, particularly in developing countries. Cell death induced by this enteric parasite is contact-dependent and mediated by specific proteins, which regulate various events on the host physiology. Among the mechanisms regulating such responses is dephosphorylation of phosphotyrosil groups from proteins, by protein tyrosine phosphatases (PTPases) both expressed on the cell surface or secreted by the trophozoite. Some studies show a rapid decrease in the tyrosine residue phosphorylation levels in target cells proteins after contact with Entamoeba histolytica. These PTPases were reported to play an important role in amebiasis pathophysiology. The objective of this study was to analyze the profile of phosphatase activity in different strains of Entamoeba histolytica, as well as characterize their sensitivity to known PTPase inhibitors, and the effects of these modulators on mechanisms involved in the pathogenesis, such as phagocytosis and cytopathicity. Initially, the sensitivity to the modulators of the cell signaling pathway in trophozoites of E. histolytica (strains ICB - 452, ICB - CSP and HM1: IMSS) was characterized by assessment of cell proliferation, where parasite inocula were incubated in the presence or absence of PTPases inhibitors. Among the modulators tested, the vanadium derivative potassium bisperoxo (1,10-phenanthroline) oxovanadate (V) (bpVphen) and phenylarsine oxide (PAO), presented effective antiproliferative capacity. These cells exhibited higher sensitivity to PAO as compared to bpV(phen), whith IC50 values of 0.9 μM and 38.4 μM, respectively. The biochemical analysis revealed that incubation in serum-free medium triggered increased the secretory and ectophosphatase enzymatic activities of trofozoites particularly in the HM1:IMSS strain, and this activity was reverted by vanadium derivatives. The same was not true for the addition of PAO. A significant reduction of erythrophagocytosis and the destruction of MDCK cell monolayer, which comprise important virulence markers for this pathogen, was demonstrated in trophozoites treated with the inhibitor sodium orthovanadate (OVS), and bpV(phen), indicating probable involvement of PTPases in these processes. These same changes were observed after treatment of the parasite with PAO, but data ultrastructural from enzyme cytochemistry did not indicate the reduction of phosphatase activity by this compound. These data were confirmed by evaluating the activity of purified fractions of solubilized homogenates of trophozoites of E. histolytica, where it was found to reduce the levels of enzyme activity after addition of vanadate and its derivatives to the reaction, but was not be observed after the addition of PAO. The results indicate that PTPases are directly implicated in important cellular functions performed by trophozoites of Entamoeba histolytica. Moreover, new studies aiming to elucidate the possible mechanisms of action of compounds such as PAO in this pathogen could contribute considerably to the understanding of the parasite biology and therefore the pathogenic machinery of amebiasis.CAPES, CNPq, FAPESB, PDTIS e FIOCRUZ.Fundação Oswaldo Cruz. Centro de Pesquisas Gonçalo Moniz. Salvador, BA, Brasil.porCentro de Pesquisas Gonçalo MonizAmebíaseProteína Tirosina FosfatasesProteina Quinase de TirosinaTirosonaEntamoeba histolyticaAmoebiasisProtein Tyrosine PhosphatasesProtein-Tyrosine KinasesEntamoeba histolyticaAvaliação enzimática e funcional de fosfatases associadas à virulência em trofozoítos de entamoeba histolytica (Evaluation of functional enzyme and phosphatases associated with virulence in trophozoites of entamoeba histolyticainfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesis2013Coordenação de EnsinoFundação Oswaldo Cruz. Centro de Pesquisas Gonçalo Moniz.Salvador/BAPós-Graduação em Biotecnologia em Saúde e Medicina Investigativainfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da FIOCRUZ (ARCA)instname:Fundação Oswaldo Cruz (FIOCRUZ)instacron:FIOCRUZLICENSElicense.txttext/plain1748https://www.arca.fiocruz.br/bitstream/icict/35433/1/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD51ORIGINALKarla Graziela. Avaliação enzimática...pdfKarla Graziela. Avaliação enzimática...pdfapplication/pdf7967639https://www.arca.fiocruz.br/bitstream/icict/35433/2/Karla%20Graziela.%20Avalia%c3%a7%c3%a3o%20enzim%c3%a1tica...pdfaadcd19e00e6ff487dba2f6a89822b03MD52TEXTKarla Graziela. Avaliação enzimática...pdf.txtKarla Graziela. 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